R—CHNH, COOH ов с Cool АН
Затем иминокислота, взаимодействуя с полой, выделяет иминогруппу в виде аммиака, а CAMA преприщистся в кетокислоту: R-—CNH — COOH -+-H,O › R= CO - GOO | Nis.
Поскольку реакция начинается с окисления иминокислоты,Эта реакциято дезаминированиеп orekact в организмена зывает сяеживотногоокнелитчиери е льным.имеег револьшоеКромер ртого,биологО вmeckoeорганизмезкаление: животных2, обиаружены Elite два вида дезаминированияK —— восстанов“CTE ительное, ; и pen зультате которого аминокислота ипревращиетея п обычную органическую кислоту, аd амииогрупиаH hy и отделяетеяотд в виде аммиака: R—CHNH,—COOH-| И, » RCI, COOL | МИ, a 2 ‹ и гидролитическое, протекающеетек: хе¢ Iприсоединениемд воды по реакции: ` j R—CHNH,—= — НОВ. CHOLE СООН МИ., COOH| Ile При гидролитическом дезамниировании также выделястся аммнак, но сами аминокиелота превращается в океee кислотулоту. у Дезамипирование аминокислот катализируется в организме специфичными ферментами. В организме животного дезаминированию подвергаются обычно те аминокислоты, которые ие плут па синтез белка, а используются либо в качестве источника энергии, либо для синтеза нужных безазотиетих веществ, например жиров Вой ‘B обмене белков и аминокислот весьма большую роль играет открытая Л. Е. Браушитейном и М Г. Крицман реакция персаминирования аминокислот Ири этой реакции аминогруппа переходит от аминокислоты на кетокислоту и исходная амипокислота превращается В кетокислоту,становится мсоответствующейа принявшая аминогруппуамниокиелотой. м кетокислота 12
й х R К
CHNH,+ CH, = С=о + СН»
| | | |
COOH C=O COOH CHNH,
с | |
ООН COO
Реакция переаминирования протекает в организме животных, растений и микробов и катализируется феран саминазами, специфическими для каждой В межуточном: . обмене веществ важную роль играет такжере |реакцияыыдекарбоксилированиятеряет карбоксильнуюаминокислот,группуприпо .
. R—CHNH,—COOH+В-- CH»NH,+СО..
Как видно из реакции, при декарбоксилировании аминокислоты выделяются молекула углекислого газа и амин. Декарбоксилирование катализируется ферментами декарбоксилазами, широко распространенными в живой природе. Многие из аминов, образующихся при декарбоксилировании аминокислот, являются ядовитыми веществами ( например, , путресцин и кадаверин, , выделяющиеся при декарбоксилировании орнитина и лизина). Некоторые амины обладают высокой физиологической — активностью, например гистамин усиливает секрецию пищеварительных желез и т. д. С некоторыми веществами аминокислоты образуют окрашенные соединения, что используют в лабораторной практике а качественного и количественного их определения. так, с нингидрином аминокислоты дают сине-фиолетовое окрашивание, интенсивность которого пропорциональна концентрации аминокислот. . Есть вещества, которые дают весьма прочные соединения с аминокислотами, взаимодействуя с ними либо по аминогруппе, либо по карбоксильной группе. Так, с 1-фтор-2,4-динитробензолом аминокислоты реагируют своей аминогруппой. Связь аминокислот с 1-фтор2,4-динитробензолом гораздо прочнее, чем связь аминокислот(—CO—NH—).‚И —_ другг_ с Поэтомудругом посредствомпри воздействииС пептиднойна белоксвязи 13
1-фтор-2,А-динитрофенол связывается с той аминокислотой, которая находится в конце белкопой ценочки и имеет свободную аминогруппу. Если затем этот белок гидролизовать, то пептидные связи порвутси, аминокислоты выделятся в свободном состоянии, но копцевая аминокислота со свободной аминогруипой отделится в соединениисоединения спозволяет1-фтор-2,4-динитробеизолом.Е определитьк аминокислоту,у ААнализ этогопахо-у дящуюся в конце белковой цепи, со свободной аминоКонцевую аминокислоту белковой цепочки CO CTOроныют обработкойсвободнойбелкакарбоксильнойкристаллическимгруппы препаратомобычио отделя-фермента поджелудочной железы карбоксипситидазы. Таким образом, современная биохимия располагает методами определения в белковых цепочках концевых аминокислот. Применяя эти методы па продуктах постепенного гидролиза, устанавливают последовательность аминокислотных остатков в цепочках белковых молекул.нокислотныхТак остатковбыла выясненав молекулепоследовательностьрибопуклеазы, ами-инсулина, в белке вируса табачной мозаики и т. д.
Физические свойства
Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, стойкие при обычных условиях хранения. Основные физические свойства их приведены в таблице 2. Из таблицы видно, что аминокислоты плавятся при температуре выше 200° С. Многие из них при плавлении разлагаются. Водные растворы аминокислот также довольно стойки. Автоклавирование при температуре 100--200°C выдерживают без разложения. При кислотном гидролизе белков окисляется с разрушением значительная часть триптофана и некоторое количество цистина, серина и треонина. Поэтому для определения триптофана белки гидролизуются щелочью. В спирте аминокислоты, за исключением пролина, растворяются очень плохо. Важное свойство аминокислот— их изоэлектрическая точка. Изоэлектрическая точка— это показатель концентрации водородных ионов (РН) раствора, при которой растворенное вещество является элсктроней4
