питательных веществ в пищеварительном тракте, болезни почек, при которых белок выделяется из организма с мочой. При циррозах печени, когда происходит замещение гепатоцитов соединительной тканью, отмечают снижение синтеза, как альбуминов, так и глобулинов, что приводит к гипопротеинемии.
В период интенсивного роста телят в плазме крови отмечается относительное снижение уровня альбуминов и соответствующее повышение уровня альфа- и гамма-глобулинов. Концентрация гаммаглобулинов плазмы крови повышается при хронических инфекционных и паразитарных болезнях скота, беременности коров. Введение в организм коровы или теленка активных вакцин приводит к выраженному повышению уровня гамма-глобулинов, общего белка сыворотки крови. Иммунизация животных слабыми вакцинами изменений белкового спектра сыворотки крови животного не вызывает.
Целый ряд других, в количественном плане небольших белков крови, выполняют специфические функции. В их числе следует назвать трансферрин, гаптоглобин, лактоферрин, церулоплазмин, пропердин, белки системы комплемента, лизоцим, интерферон. Вместе эти белки определяют бактерицидные свойства плазмы крови животного.
Трансферрины являются белками, синтезируемыми в печени в форме гликопротеина. Их мол. масса составляет 90 тыс. Связывая два атома железа (Fe+3 ) на молекулу белка, они транспортируют этот элемент в различные ткани, направляют на синтез гемопротеинов. По величине заряда белковой молекулы, аминокислотному составу различают 19 типов трансферринов, которые связаны с наследственностью. Трансферрины могут оказывать и прямой бактериостатический эффект. Концентрация трансферринов в сыворотке крови составляет около 2,9 г/л. Низкий уровень этого белка в сыворотке крови может быть вызван недостатком белков в рационе животного, при воспалительных процессах.
Гаптоглобин входит в состав альфа-2-глобулиновой фракции сыворотки крови. Он образует комплексы с гемоглобином при гемолизе эритроцитов, предупреждая таким образом удаление из организма железа с мочой через почки. Гаптоглобин участвует так же защитную функцию, участвуя в процессах детоксикации. Гемолитические анемии животного характеризуются низким уровнем гаптоглобина в крови.
Церулоплазмин – альфа-2-глобулин, синтезируется в печени, в своем составе имеет медь (0,3%). Транспортируя медь, церулоплазмин контролирует должный уровень элемента в тканях. На долю церулоплазмина приходится 3% всего количества меди в организме. Церулоплазмин проявляет себя как фермент (ферроксидаза, КФ 1.16.3.1) и как оксидант. Важной характеристикой этого белка является его способность окислять железо в тканях до Fe+3 , депонируя его в таком виде. Церулоплазмин является оксидазой адреналина, аскорбиновой
кислоты. Уровень церулоплазмина коррелирует с концентрацией меди в плазме крови (Р. Х. Кармолиев).
Лизоцим – низкомолекулярный белок (мол. м. 14400), выполняющий функцию фермента (мурамидаза КФ 3.2.1.17). Он отнесен к факторам неспецифической защиты организма. У грамположительных бактерий мукополисахарид составляет единственный слой клетки, поэтому лизоцим по отношению к ним самостоятельно проявляет бактерицидное действие. Грамотрицательные клетки лизоцим способен разрушать лишь в синергизме с комплементом, который, расширяя каналы в наружных полипептидных слоях мембран, обеспечивает доступ фермента к его субстрату. Основными продуцентами лизоцима являются нейтрофилы, макрофаги, моноциты.
Система комплемента – это комплекс сывороточных белков крови и тканевых жидкостей глобулиновой природы. Основная функция комплемента – литическая, разрушающая антигены. Синтез системы комплемента, насчитывающей до 25 разных белков, осуществляется преимущественно мононуклеарными фагоцитами, а также гистиоцитами. Эта сложная эффекторная система белков, участвующая в иммунном ответе, в плане фило- и онтогенеза возникла раньше иммунной системы. В составе системы комплемента детально изучены 11 компонентов.
Антиген + антитело = комплекс
Комплекс + комплемент = лизис клетки, фагоцитоз
Содержание системы комплемента в сыворотке крови представляет один из информативных показателей состояния неспецифической защиты организма животного.
Пропердин, а точнее, система пропердина, содержится в свежей сыворотке крови. Система пропердина включает: пропердин (гликопротеин типа гамма-глобулина с молекулярной массой около 184 тыс.), ионы магния и комплемент. Пропердин составляет 0,3% от общего количества белков сыворотки крови. Он обладает высокой термолабильностью и разрушается за 30 минут при 56ºС. Вероятно, что в его синтезе принимает участие лимфоидная ткань. Пропердин проявляет в первую очередь бактерицидное действие в отношении грамотрицательных бактерий. Для проявления активности пропердина необходимо обязательное присутствие первых четырех компонентов комплемента и ионов магния. Выявлена связь между уровнем пропердиновой системы и степенью резистентности организма животного.
Бета-лизины – белки гипофизарно-гипоталамического происхождения. Основное депо бета-лизинов – тромбоциты, при разрушении которых начинает проявляться действие этих белков. В отличие от таких термолабильных факторов, как комплемент, пропердин, бета-лизины являются термостабильными белками, способными выдерживать нагревание до 60ºС без потери активности. Действие бета-
46
лизинов направлено в первую очередь против грамположительных микробов и спорообразующих бактерий. Цитоплазматическая мембрана, а не клеточная стенка, служит мишенью для бета-лизинов. Повышение активности этих белков в сыворотке крови животного служит сигналом о нарушениях регуляции гомеостаза.
Интерферон – низкомолекулярный белок (мол. м. = 24–36 тыс.), синтезируется и экскретируется клетками тканей в ответ на проникновение в них вирусов. Из клеток интерферон легко проникает в кровяное русло, распределяясь по всем органам и тканям. Интерфероны связываются с плазматической мембраной других клеток организма и стимулируют их способность сопротивляться вирусной инфекции (L. Stryer, 1995). Интерферон не вступает в прямое взаимодействие с вирусом, а ингибирует синтез вирусных частиц на рибосомах клеток в период репликации вирусных нуклеиновых кислот. Интерферон активирует в клетках синтез ингибиторов и ферментов, блокирующих трансляцию вирусной иРНК, и, следовательно, размножение вируса. Различают три разновидности интерферонов: альфа-интерферон (лейкоцитарный), обладающий противовирусным и антипролиферативным, противоопухолевым действием; бетаинтерферон (фибробластный), обладающий в основном противоопухолевым и антивирусным действием; гамма-интерферон (лимфоцитарный или иммунный), обладающий преимущественно иммуномодулирующими свойствами.
Наряду с белками плазма (сыворотка) крови содержит различные азотсодержащие небелковые вещества, сумма которых получила название остаточного азота. Концентрация остаточного азота сыворотки крови коров составляет 40–65 мг%. В состав остаточного азота входит азот мочевины, мочевой кислоты, аминокислот, билирубина, креатина, креатинина, аллантоина, глутамина и других веществ. Основным компонентом остаточного азота в плазме крови крупного рогатого скота является мочевина (NH2-CO-NH2), которая составляет до 80% от общего уровня остаточного азота. У взрослого скота повышение в 2 раза концентрации общего азота в плазме крови свидетельствует об усилении распада белков тканей, что наблюдается так же и при высоком содержании белков в рационах, усиленной мышечной работе. Мочевина является конечным продуктом азотистого обмена у крупного рогатого скота. В организме коровы в сутки в результате дезаминирования, трансаминирования, других реакций подвергаются распаду свыше 100 г аминокислот, в результате которых освобождается значительное количество аммиака, являющегося высокотоксичным соединением, которое должно быть нейтрализовано. Следует указать, что значительные количества аммиака образуются и при распаде белков, аминокислот в желудочно-кишечном тракте скота. Мочевина – продукт нейтрализации аммиака в реакциях орнитинового цикла, протекающего в печени. На долю азота мочевины у скота приходится 80–90% от всего азота мочи.
