Аминокислоты в кормлении животных

Изоэлектрические точки некоторых белков

Совершенно понятио, что в изоэлектрической точке передвижения частиц в электрическом поле нет, следовательно, в ней не может быть электрофореза белков. Поэтому при изучении белков методом электрофореза очень важно учитывать и создавать необходимый рН раствора. Как известно, достигается это применением буферных растворов, о которых подробно сказано в практических руководствах по электрофорезу. В изоэлсктрической точке связь белков с водой (гидратация) ослабевает, и они легко выпадают в осадок при добавлении спирта, ацетопа. Элементарный состав белков. Несмотря на огромное многообразие белков в живой природе, все они состоят из пяти элементов: азота (№), кислорода (О), углерода (С), водорода (Н) и серы ($). Количество этих элементов почти одинаково у всех белков. Азота в них содержится в средием 16%. углерода — 53, кислорода— 22, водорода 7 и серы 2%. По методу Кьельдаля количество белка в биологических образцах (мясо, молоко, яйца, корма и т. 3.) определяют по азоту. Спачала химическим способом устанавливают содержание азота, потом, учитывая, что его в белке 16%, умножают полученные цифры на 6,25. Молекулярный вес белков. Молекулы белков состоAT из очень большого числа амипнокислотных остатков, что обусловливает их высокий молекулярный вес— от десятков тысяч ло пескольких миллионов. Например, молекулярный вес альбумина молока равен 17400, а яйца— 45 000, каталазы печени— 225 000, растительного вируса 10 600 тыс. Химические свойства белков. Химические свойства всякого органического вещества, в том числе и белков, 38

эпределяются главным образом содержащимися в их молекулах функциональными группами. Поскольку белки построены из аминокислот, то и функциональными группами их будут карбокснльная (—COOH) и аминная (—NHp). Поскольку аминогруппа обладает щелочными свойствами, а карбоксильная -- кислотными, то белки являются одновременно слабыми щелочами и кислотами, то есть амфотерными соедипениями. Спи способны, подобно аминокислотам, взаимодействовать по аминогруппе с веществами, обладающими кислотными свойствами, и одповременно по карбоксильной с веществами ;елочного характера образуют важные для жизпедеятельности животных соединения, играя в то же время роль буферных систем. В этом проявляется одна из C1OPOH высокой динамичности белковых веществ. Следует отметить, что белки действуют своими функциональными группами только в том случае, когда они находятся в свободном состоянии. Кроме аминной и карбоксильной, свойственных всем аминокислотам, некоторые аминокислоты в своей молеKye содержат другие фупкциональные группы, оказывающие влияние на химические свойства белков. Важнейшими из них являются: сульфгидрильная (SH—-) цистеина, дисульфидная (--5.—5—) цистииа, фенольная Г и f\— ТОН р \ тирозина, пидольная (| | | . === NG ! ими‘ триптофана. Если эти группы находятся в свободном состоянии, то белки вступают по ним в химическое взаимодействие с другими веществами. Например, сульфгидрильной группой белки вступают в реакции с аскорбиновой кислотой, перекисью водорода, йодом, медью, ртутью, серебром. По дисульфидным группам белки легко реагируют с восстановителями. Большое значение имеют белковые комплексы, образованные с белками, металлами, красителями, лекарствами, мочевиной и т. я. К таким отпосятся, например: антиген-—антитсло, актин---миозин, глобин—гем, шерсть--краситель, фермент субстрат и т. д. В этих соединениях проявляются не только химические, по и физико-химические свойства белков.

39

Важным химическим свойством белков является их способность к гидролизу, или распаду, под влиянием присоединяющихся молекул воды. При гидролизе с присоединением каждой молекулы воды будет разрываться по одной пептидной СВЯЗИ. В зависимости от условий белки при гидролизе могут дробиться сперва на полипептиды, а затем на пептиды и аминокислоты. Гидролиз белков происходит под влиянием специальных ферментов (гидролаз), сильных кислот и щелочей. Схематично гидролиз белков протекаеткислоты.так: белок — полипептиды— дипептиды — аминоДля качественного, а иногда и количественного определения белков часто пользуются цветными реакциями, основанными на их способности давать окрашенные соединения при взаимодействии с некоторыми веществами. Биуретовая реакция. При добавлении в раствор белка небольшого количества щелочи и капли слабого раствора медного купороса (сернокислой меди) появляетсятовой реакциифиолетовоене дают,окрашивание.так как происходитАминокислотыона прибиуре-наличиив белкахпептиднойи пептидах.связи (—CO—NH—), которая имеется С нингидрином как белки, так и аминокислоты дают синий цвет. Интенсивность окраски пропорциональна концентрации белков или аминокислот в растворе. Эту реакцию применяют для количественного определеHUS HX. Ксантопротеиновая реакция позволяет установить содержание в белке ароматических аминокислот— тирозина и фенилаланина. При ней наблюдается пожелтение белка при добавлении к нему концентрироваппой азотной кислоты с последующим нагреванием. Реакция Миллона на присутствие в белке тирозина. Подогретый осадок белка, выпадающий при добавлении к испытуемому раствору смеси азотных солей окиси и закиси ртути, окрашивается в кирпичный цвет. Белки, не содержащие тирозина, как, например, желатина, этой реакции не дают. Триптофан в белке обнаруживается реакцией Адамкевича. Она проявляется в виде темно-фиолетового кольца при подслаивании концентрированной серной 40