кислоты под раствор белка, к которому добавлена концентрированная уксусная кислота. В желатине триптофана нет, поэтому он реакцию Адамкевича не дает.
Строение белков
Уже указывалось, - что белки состоят из остатков аминокислот. Высокий молекулярный вес белков указывает на то, что в их молекулы входит большое количество аминокислотных остатков. Главная связь аминокислот в белках (—NH—CO—). В образовании ее участвуют— пептидная‚только а-аминогруппы и соседние с ними карбоксильные группы. Например, в лизине CH, — CH, — СН, — СН, — CH — COOH И 2 3 4 5] 6 МН. МН,
из двух аминогрупп взаимодействовать с другой аминокислотой будет только та, которая находится рядом с карбоксильной группой, при пятом атоме углерода, то есть а-аминогруппа. В аспарагиновой кислоте COOHт — CH,— СН — COOH вступает в реакцию так же а-ами2 3] 4 МН. \ о . ‚ 6 ногруппа, а из двух карооксильных групи только стоящая рядом с аминогруппой, то есть с четвертым атомом углерода. При взаимодействии этих двух аминокислот получается дипептид следующего строения:
COOH NA,
. | |
sil Coe Be Cia NCO CB CON
NH H H
остаток gant пептидиая связь остаток аспарагиновой
кислоты
У этого дипептида остаются свободными две аминные и две карбоксильные группы, но вступать в реакцию с новыми аминокислотами они будут карбоксилом с шестым углеродным атомом в остатке лизина и а-аминогруппой в остатке аспарагиновой кислоты. В случае присоединения двух молекул аланина образуется тетрапептид следующего строения:
СН CHs COOH CHM. CO--CH-NH- CO CH-NH—CO cu NH, Рок | 1 алавина СН. CH, , | | Pa СН: бо seme слиток CH типовой Kielorns tanita | CHy NH,
С присоединением новых аминокислот полипептидвая цепочка будет удлипяться, но схема ее строения останется постоянной, а именно: аминокислотные остатки связаны между собой пептидиой связью —CO—NH-—, образованнойпами. Углеродныеа-аминогруппамирадикалы занимаюти карбоксильнымибоковое положе-групние, а свободные функциопальные группы расположены по концам цепочки. При достижении больших размеров, с определенной последовательностью аминокислот, полипептиды приобретают свойства белков. Количество и последовательность аминокислот в молекуле определяют первичную структуру белка. Как известно, аминокислоты отличаются друг от друга углеродными радикалами и числом функциональных групп. В полипептидной цепочке различные радикалы и свободные группы, находящиеся сбоку от главной оси, взаимодействуя друг с другом, влияют на ее коифигурацию, скручивают ее, придавая сй часто форму спирали. Такая форма называется вторичной структурой белка.
На пространствениую копфигурацию полипептидных цепочек в молекулах белков оказывают большое влияние дисульфидные мостики (—S—S—), образующиеся между атомами серы цистеипа. Существуют и другие формы связи между разными атомами (водоролная, ионная), участвующие в формировании структуры белков. Укладка цепочек в определенном порядке создает третичную структуру белков. Объединение пескольких белков в единую ассоциацию называется четвертичиой структурой. ` Доказано, что структуры обычно определяют специфические действия белков, например ферментативное итд.
Белки называются глобулярпыми, если их пептидные цепочки объединены в форму шара. При укладке цепочек в виде длинных нитей, или волоконец, белки называются фибриллярными. Глобулярпые белки растворимы в воде и слабых растворах солей. К ним относятся белки крови, молока, лимфы, ферменты. Фибриллярные белки содержатся в мышцах, коже, волосах, сухожилиях. Они плохо или вовсе перастворимы в воде.
Синтез белков в организме животных
Синтез белков является важнейшим свойством живой природы. С ним связано возпикновение, развитие и хозяйственно полезная деятельность оргапизмов. Производство полноценного белка— важнейшая задача животноводства— осуществляется путем его синтеза. Поэтому изучение синтеза белка относится к числу важнейших проблем науки.
В биосинтезе белка, то есть в образовании его живой природой имеются две стадии. Первая стадия— синтез аминокислот из простых источников азота, углерода, водорода и кислорода и вторая -- синтез белка из аминокислот. Растения и миогие микроорганизмы способны осуществлять обе эти стадии, а животные только вторую этому животные— синтез могутбелка ж и зть готовыхи развиватьсяамипокислот.только По-при условии спабжения их готовыми амипокислотами, особенно незаменимыми. Вследствие этого считается совершенно обязательным, чтобы корм животных в полной мере обеспечивал их потребность в аминокислотах. В кормах свободпых аминокислот очень мало. Опи находятся там в связанном состоянии в белках. В процессе пищеварения кормовые белки распадаются па аминокислоты, которые, всасываясь в кровь, поступают в распоряжение организма. Из этих аминокислот в печени и других органах осуществляется сиитез белка, специфичного для разных тканей и производных организма — молока, яиц, шерсти и т. д. Белки тканей и органов животных по аминокислотному составу весьма специфичны и, как правило, очень мало изменяются от аминокислотного состава кормовых белков. _ Белки тела животных синтезируются тем полнее и быстрее, чем лучше оргапизм снабжается аминокислотами. При недостатке той или иной незаменимой амино-
| | | |}
