авторы полагают, что спустя 38 ч после рождения абсорбция иммуноглобулинов молозива будет прекращена. Самостоятельный синтез этих защитных белков в костном мозге, селезенке, лимфатических узлах отмечается с 3–4-недельного возраста теленка.
Необходимость ранней выпойки молозива продиктована также и наличием в нем ингибитора трипсина и очень низкой активностью поджелудочной железы в первые сутки жизни телят, а также сравнительно высокой рН сычуга (6,0–7,0), блокирующая активность пепсина. Спустя 38 ч после рождения величина рН желудочного сока падает до 4,0–3,0 и пепсин становится активным, гидролизуя белки молозива.
Иммуноглобулины M (IgM) составляют 3–5% всех иммуноглобулинов крови жвачных животных. В сыворотке крови IgM находятся в виде пентамеров с мол. массой 950 тыс. Они синтезируются у плода и новорожденных при первичном иммуногенном ответе на антиген. IgM обладают высокой бактерицидной активностью, вызывая феномен агглютинации бактерий, но имеют слабую нейтрализующую активность. Повышение концентрации IgM сыворотки крови отмечают при острых воспалениях (гепатит, пиелонефрит), паразитарных болезнях скота.
Иммуноглобулины А (IgA) составляют 10–15% всех иммуноглобулинов крови. Мол. м. = 360 тыс., преобладают в экстраваскулярных секретах. Содержатся как в сыворотке крови, так и в секретах слизистых оболочек пищеварительной, дыхательной, мочеполовой систем, секрете молочных желез в виде секреторного IgA. Секреторный иммуноглобулин А не разрушается под действием протеаз пищеварительной системы животного. Повышение уровня IgA в сыворотке крови скота имеет место при хронических воспалениях, циррозах печени, болезнях дыхательной системы. Дефицит IgA в организме животного характеризуется снижением уровня этих глобулинов менее, чем 50 мкг/мл сыворотки крови, при нормальных уровнях IgM и IgG.
Около 1% иммуноглобулинов сыворотки крови жвачных животных составляют IgD. Они присутствуют на поверхности В-лимфоцитов как мембранные рецепторы, однако их функции изучены очень слабо.
IgE в сыворотке крови (0,005 мг%) содержат в своей структуре до 12% углеводов. Мол. м. IgE составляет 190 тыс. IgE фиксируются своими Fc-областями на тучных клетках и базофилах для участия в аллергических реакциях. Поэтому уровень IgE является важным показателем при диагностике различных аллергических состояний животного. Особенностью IgE является их способность проникать через плаценту, фиксировать комплемент.
Повышение концентрации общего белка плазмы обычно наблюдается при обезвоживании организма, белковом перекорме, острых гепатитах, дистрофии. Гиперпротеинемия имеет место у высокопродуктивных коров при кетозах, при отравлениях. Снижение концентрации общего белка плазмы может быть следствием самых разнообразных причин: низкое содержание белка в рационе, нарушения процесса всасывания
питательных веществ в пищеварительном тракте, болезни почек, при которых белок выделяется из организма с мочой. При циррозах печени, когда происходит замещение гепатоцитов соединительной тканью, отмечают снижение синтеза, как альбуминов, так и глобулинов, что приводит к гипопротеинемии.
В период интенсивного роста телят в плазме крови отмечается относительное снижение уровня альбуминов и соответствующее повышение уровня альфа- и гамма-глобулинов. Концентрация гаммаглобулинов плазмы крови повышается при хронических инфекционных и паразитарных болезнях скота, беременности коров. Введение в организм коровы или теленка активных вакцин приводит к выраженному повышению уровня гамма-глобулинов, общего белка сыворотки крови. Иммунизация животных слабыми вакцинами изменений белкового спектра сыворотки крови животного не вызывает.
Целый ряд других, в количественном плане небольших белков крови, выполняют специфические функции. В их числе следует назвать трансферрин, гаптоглобин, лактоферрин, церулоплазмин, пропердин, белки системы комплемента, лизоцим, интерферон. Вместе эти белки определяют бактерицидные свойства плазмы крови животного.
Трансферрины являются белками, синтезируемыми в печени в форме гликопротеина. Их мол. масса составляет 90 тыс. Связывая два атома железа (Fe+3 ) на молекулу белка, они транспортируют этот элемент в различные ткани, направляют на синтез гемопротеинов. По величине заряда белковой молекулы, аминокислотному составу различают 19 типов трансферринов, которые связаны с наследственностью. Трансферрины могут оказывать и прямой бактериостатический эффект. Концентрация трансферринов в сыворотке крови составляет около 2,9 г/л. Низкий уровень этого белка в сыворотке крови может быть вызван недостатком белков в рационе животного, при воспалительных процессах.
Гаптоглобин входит в состав альфа-2-глобулиновой фракции сыворотки крови. Он образует комплексы с гемоглобином при гемолизе эритроцитов, предупреждая таким образом удаление из организма железа с мочой через почки. Гаптоглобин участвует так же защитную функцию, участвуя в процессах детоксикации. Гемолитические анемии животного характеризуются низким уровнем гаптоглобина в крови.
Церулоплазмин – альфа-2-глобулин, синтезируется в печени, в своем составе имеет медь (0,3%). Транспортируя медь, церулоплазмин контролирует должный уровень элемента в тканях. На долю церулоплазмина приходится 3% всего количества меди в организме. Церулоплазмин проявляет себя как фермент (ферроксидаза, КФ 1.16.3.1) и как оксидант. Важной характеристикой этого белка является его способность окислять железо в тканях до Fe+3 , депонируя его в таком виде. Церулоплазмин является оксидазой адреналина, аскорбиновой
кислоты. Уровень церулоплазмина коррелирует с концентрацией меди в плазме крови (Р. Х. Кармолиев).
Лизоцим – низкомолекулярный белок (мол. м. 14400), выполняющий функцию фермента (мурамидаза КФ 3.2.1.17). Он отнесен к факторам неспецифической защиты организма. У грамположительных бактерий мукополисахарид составляет единственный слой клетки, поэтому лизоцим по отношению к ним самостоятельно проявляет бактерицидное действие. Грамотрицательные клетки лизоцим способен разрушать лишь в синергизме с комплементом, который, расширяя каналы в наружных полипептидных слоях мембран, обеспечивает доступ фермента к его субстрату. Основными продуцентами лизоцима являются нейтрофилы, макрофаги, моноциты.
Система комплемента – это комплекс сывороточных белков крови и тканевых жидкостей глобулиновой природы. Основная функция комплемента – литическая, разрушающая антигены. Синтез системы комплемента, насчитывающей до 25 разных белков, осуществляется преимущественно мононуклеарными фагоцитами, а также гистиоцитами. Эта сложная эффекторная система белков, участвующая в иммунном ответе, в плане фило- и онтогенеза возникла раньше иммунной системы. В составе системы комплемента детально изучены 11 компонентов.
Антиген + антитело = комплекс
Комплекс + комплемент = лизис клетки, фагоцитоз
Содержание системы комплемента в сыворотке крови представляет один из информативных показателей состояния неспецифической защиты организма животного.
Пропердин, а точнее, система пропердина, содержится в свежей сыворотке крови. Система пропердина включает: пропердин (гликопротеин типа гамма-глобулина с молекулярной массой около 184 тыс.), ионы магния и комплемент. Пропердин составляет 0,3% от общего количества белков сыворотки крови. Он обладает высокой термолабильностью и разрушается за 30 минут при 56ºС. Вероятно, что в его синтезе принимает участие лимфоидная ткань. Пропердин проявляет в первую очередь бактерицидное действие в отношении грамотрицательных бактерий. Для проявления активности пропердина необходимо обязательное присутствие первых четырех компонентов комплемента и ионов магния. Выявлена связь между уровнем пропердиновой системы и степенью резистентности организма животного.
Бета-лизины – белки гипофизарно-гипоталамического происхождения. Основное депо бета-лизинов – тромбоциты, при разрушении которых начинает проявляться действие этих белков. В отличие от таких термолабильных факторов, как комплемент, пропердин, бета-лизины являются термостабильными белками, способными выдерживать нагревание до 60ºС без потери активности. Действие бета-
46
