| Е © Е Е = | a Е Е 3 я иены | : Е РНЕ: к fee РВ:В: о ag гЕЕЕ — ЕВЕ era оо = | Е Е 1 v gi 4 r | ЗЕ За #0 о | Е a | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Е : 8 5 Е = 2 3 Е Я | a, |. 4 | В a в. 2 5 2 a = я *|:1. og о = : x я | rio fo) fo} x 96 x о ЗЕЕ © Е 5358 == ВЕ 226 $9 59975 2558 ЗЕ Е 3 Е] Ore раза 5555 ene a4] 5 aa : | 38 = [= = © 229 Еее 5 ВЕ $75 S§ 159 sz ose тт 00 д x= 8 | о 5 on or ЕТ {55 о 3 gex 55 bd ЗЕЕ оо оо | x5 1 [= Zz 5 |
| = Е 5 Е | р : | = = > = : a = м о | |: os о ПД a Е soa ka « 2553 g = НЕЕ = < чая os = > ВВЕЕ LEE eS fees: 4 4444 | о я $ я = a = ss 8 ag = = ЕЕ $8 Е | & ТВ & s 3 < | я 2 a as 2 аа еб 5 | |
| 8 | g а Е Е | Е = x = Е Е Е ЕЕ я Я 888 зан 3 | Е Г | 2 & я я | 7 я ш 2 Е 4 = © BoB |

Е Я
| =Е я =Е Еях я a Е
я я g
5 Е .
5
| УЕ В ©Piо
ВГЕН5 В т ТЕ:: -
8 Е 8 88 3 а
Е 5 - g -
етBE ЕOR ЕЕBS ЕГ:Е ae
:
5ь
.
|
г1 OS2 -Е : . |
3 =
5 = 5 x 3 Е .
Е | 5 57 3
оо= 4 ЕS :
= o 3 3 5
| | n ры | 2. 4 9
. ;
= Ш == 3 Е :т
3. #888229 2 3
О 50° = |. = Е
Я Г 3 x г g =.
PHS Lg ga =
: =
SaizS225 82251ЕЛЕ | =
а § = s | о
$ 229 СЕТЕ | |: ЕЕ 9
ЕЕ Ь | ie: : „8
zo
35 32Ег 3191.Ве 1 Byg Еих> КАMe
Зо | 59 g Е S
. кEeо| SorelS532 al)3 ¢ion “аSDpр
я & 8
5 -= & Е -, 5Е 1 |
ВЕ Е : Е
é . Bi Е : : : 5
:
g 2 2 ЕЕ : М
Ёо &3 Е 3Е8 Е8 Е Е Е :
о о Е: oo a = a 8 :
Е : Е : Е Я
ЕЕ 2 BE ВЕ eo oR В:
Е Е ЕЕ Е85 ЕЕ Е Е :- Е:
Eos BoEE H ee : 7
3a 3 sigs 3 т - 7
gs = SS 2 Е ЕЕ = Sz =
Н:
Jo
7я
ш|J 7= . Е | : .
Е ЗЕ
_ ЕЕ ss : Ss
, я = Е 88 Е Е ВЕ Е Е
БЕЕ ЕЕ Е | ЕЕ Е
,
= —-
разованию белка). Пептид, образовавшийся из двух аминокислот, называется дипептидом. У него COND ani ются одна аминная и одна карбоксильная группы, с которыми могут взаимодействовать другие аминокислоты, и тогда будут образовываться трипептиды, затем тетрапептиды, пентапептиды и т. д. } Пептиды, состоящие из нескольких остатков аминокислот, называются полипептидами. NH, — R—CO— NH—R— COOH -+ NH,--R-- COOH> дипептил аминокислота + NH, — R—CO—NH—R-—-CO —NH—R—COOH }- 1,0. трипептид
Способность аминокислот взаимодействовать. друг с другом и давать при этом полипептиды имеет исключительно большое значение, так как опа лежит в OCHOве образования белков. , Многие полипептиды сами по себе играют большую биологическую роль. Например, в теле жвачных имеется построенный из остатков глютаминовой кислоты, цистеина и глицина трипептид, получивший название глютатион, который участвует в процессах обмена веществ.вазопрессинГормоны— являютсязадней октапептидами,доли гипофиза состоящими— окситоцин ¥s остатков восьми разных аминокислот. Большой биологической активностью обладают и многие другие полипепTHLE.В антибиотик грамицидин С входят остатки 10 аминокислот, а в антибиотик тироцидин— 19. Пептиды разной степени сложности появляются при гидролизе белков. Конечные продукты гидролиза белков — аминокислоты. Таким образом, пептиды, кроме того, что некоторые из них являются биологически активными соединениями, играют роль промежуточных веществ, образующихся при синтезе и гидролизе белков. В этом заключается большое значение химической реакции, протекающей между аминной и карбоксильной группами ралиых аминокислот. Так как в результате этой реакции образуются пептиды, то связь между остатками AMINO HC лот в пептидах (—NH—CO—) пазываетсия пептидной. Доказано,кулах. что эта связь— главная и белковых моле-
