разованию белка). Пептид, образовавшийся из двух аминокислот, называется дипептидом. У него COND ani ются одна аминная и одна карбоксильная группы, с которыми могут взаимодействовать другие аминокислоты, и тогда будут образовываться трипептиды, затем тетрапептиды, пентапептиды и т. д. } Пептиды, состоящие из нескольких остатков аминокислот, называются полипептидами. NH, — R—CO— NH—R— COOH -+ NH,--R-- COOH> дипептил аминокислота + NH, — R—CO—NH—R-—-CO —NH—R—COOH }- 1,0. трипептид
Способность аминокислот взаимодействовать. друг с другом и давать при этом полипептиды имеет исключительно большое значение, так как опа лежит в OCHOве образования белков. , Многие полипептиды сами по себе играют большую биологическую роль. Например, в теле жвачных имеется построенный из остатков глютаминовой кислоты, цистеина и глицина трипептид, получивший название глютатион, который участвует в процессах обмена веществ.вазопрессинГормоны— являютсязадней октапептидами,доли гипофиза состоящими— окситоцин ¥s остатков восьми разных аминокислот. Большой биологической активностью обладают и многие другие полипепTHLE.В антибиотик грамицидин С входят остатки 10 аминокислот, а в антибиотик тироцидин— 19. Пептиды разной степени сложности появляются при гидролизе белков. Конечные продукты гидролиза белков — аминокислоты. Таким образом, пептиды, кроме того, что некоторые из них являются биологически активными соединениями, играют роль промежуточных веществ, образующихся при синтезе и гидролизе белков. В этом заключается большое значение химической реакции, протекающей между аминной и карбоксильной группами ралиых аминокислот. Так как в результате этой реакции образуются пептиды, то связь между остатками AMINO HC лот в пептидах (—NH—CO—) пазываетсия пептидной. Доказано,кулах. что эта связь— главная и белковых моле-
Аминокислоты MOry? взаимодействовать друг @
другом не только одной аминной или карбоксильной
группой, но и обеими группами одновременно по типу:
сн, CH,
yoX\ их
HOOC + NH,и > оС| NH| —2H,0
NH, COOH NH co
хи ху
CHe CH2
В результате такой реакции получаются циклические пептиды из разного количества аминокислотных остатков. Циклический пептид, состоящий из двух остатков глицина, как это показано в реакции выше, называется дикетопиперазином. Высказано предположение, что циклы из аминокислот существуют в некоторых белках. Характерно взаимодействие аминокислот с азотистой кислотой. При этой реакции аминогруппа аминокислоты замещается гидроксильной группой (—OH), атом азота аминогруппы объединяется с атомом азота азотистой кислоты и выделяется в виде молекулярного азота, который может быть собран и измерен. Реакция протекает следующим образом: NH,—R— СООН--НМО,> OH—R—COOH-+N,-+H,0.2 Эта реакция лежит в основе количественного ойределения азота аминогрупп (аминного азота) по ВанСлайку. Как видно из реакции, только половина выделяющегося при этом азота принадлежит аминокислоте, a другая половина—азотистойкислоте.Поэтому,что- бы узнать количество аминного азота в пробе, полученное по Ван-Слайку число делят на два. С азотистой кислотой взаимодействуют только свободные или открытые аминогруппы, которые увеличиваются в белках по мере гидролиза. Поэтому по нарастанию аминного азота судят о степени гидролиза белков, то есть о распаде вследствие присоединения молекул воды. Большое значение имеет так называемая реакция дезаминирования, при которой аминокислоты превращаются в кетокислоты, а аминогруппы отделяются в виде аммиака. Эта реакция протекает в две стадии. Сначала аминокислота окисляется в иминокислоту: u
R—CHNH, COOH ов с Cool АН
Затем иминокислота, взаимодействуя с полой, выделяет иминогруппу в виде аммиака, а CAMA преприщистся в кетокислоту: R-—CNH — COOH -+-H,O › R= CO - GOO | Nis.
Поскольку реакция начинается с окисления иминокислоты,Эта реакциято дезаминированиеп orekact в организмена зывает сяеживотногоокнелитчиери е льным.имеег револьшоеКромер ртого,биологО вmeckoeорганизмезкаление: животных2, обиаружены Elite два вида дезаминированияK —— восстанов“CTE ительное, ; и pen зультате которого аминокислота ипревращиетея п обычную органическую кислоту, аd амииогрупиаH hy и отделяетеяотд в виде аммиака: R—CHNH,—COOH-| И, » RCI, COOL | МИ, a 2 ‹ и гидролитическое, протекающеетек: хе¢ Iприсоединениемд воды по реакции: ` j R—CHNH,—= — НОВ. CHOLE СООН МИ., COOH| Ile При гидролитическом дезамниировании также выделястся аммнак, но сами аминокиелота превращается в океee кислотулоту. у Дезамипирование аминокислот катализируется в организме специфичными ферментами. В организме животного дезаминированию подвергаются обычно те аминокислоты, которые ие плут па синтез белка, а используются либо в качестве источника энергии, либо для синтеза нужных безазотиетих веществ, например жиров Вой ‘B обмене белков и аминокислот весьма большую роль играет открытая Л. Е. Браушитейном и М Г. Крицман реакция персаминирования аминокислот Ири этой реакции аминогруппа переходит от аминокислоты на кетокислоту и исходная амипокислота превращается В кетокислоту,становится мсоответствующейа принявшая аминогруппуамниокиелотой. м кетокислота 12
