Аминокислоты в кормлении животных

й х R К
CHNH,+ CH, = С=о + СН»
| | | |
COOH C=O COOH CHNH,
с | |
ООН COO

Реакция переаминирования протекает в организме животных, растений и микробов и катализируется феран саминазами, специфическими для каждой В межуточном: . обмене веществ важную роль играет такжере |реакцияыыдекарбоксилированиятеряет карбоксильнуюаминокислот,группуприпо .

. R—CHNH,^{—COOH+В-- CH»NH,+СО..}

Как видно из реакции, при декарбоксилировании аминокислоты выделяются молекула углекислого газа и амин. Декарбоксилирование катализируется ферментами декарбоксилазами, широко распространенными в живой природе. Многие из аминов, образующихся при декарбоксилировании аминокислот, являются ядовитыми веществами ( например, , путресцин и кадаверин, , выделяющиеся при декарбоксилировании орнитина и лизина). Некоторые амины обладают высокой физиологической — активностью, например гистамин усиливает секрецию пищеварительных желез и т. д. С некоторыми веществами аминокислоты образуют окрашенные соединения, что используют в лабораторной практике а качественного и количественного их определения. так, с нингидрином аминокислоты дают сине-фиолетовое окрашивание, интенсивность которого пропорциональна концентрации аминокислот. . Есть вещества, которые дают весьма прочные соединения с аминокислотами, взаимодействуя с ними либо по аминогруппе, либо по карбоксильной группе. Так, с 1-фтор-2,4-динитробензолом аминокислоты реагируют своей аминогруппой. Связь аминокислот с 1-фтор2,4-динитробензолом гораздо прочнее, чем связь аминокислот(—CO—NH—).‚И —_ другг_ с Поэтомудругом посредствомпри воздействииС пептиднойна белоксвязи 13

1-фтор-2,А-динитрофенол связывается с той аминокислотой, которая находится в конце белкопой ценочки и имеет свободную аминогруппу. Если затем этот белок гидролизовать, то пептидные связи порвутси, аминокислоты выделятся в свободном состоянии, но копцевая аминокислота со свободной аминогруипой отделится в соединениисоединения спозволяет1-фтор-2,4-динитробеизолом.Е определитьк аминокислоту,у ААнализ этогопахо-у дящуюся в конце белковой цепи, со свободной аминоКонцевую аминокислоту белковой цепочки CO CTOроныют обработкойсвободнойбелкакарбоксильнойкристаллическимгруппы препаратомобычио отделя-фермента поджелудочной железы карбоксипситидазы. Таким образом, современная биохимия располагает методами определения в белковых цепочках концевых аминокислот. Применяя эти методы па продуктах постепенного гидролиза, устанавливают последовательность аминокислотных остатков в цепочках белковых молекул.нокислотныхТак остатковбыла выясненав молекулепоследовательностьрибопуклеазы, ами-инсулина, в белке вируса табачной мозаики и т. д.

Физические свойства

Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, стойкие при обычных условиях хранения. Основные физические свойства их приведены в таблице 2. Из таблицы видно, что аминокислоты плавятся при температуре выше 200° С. Многие из них при плавлении разлагаются. Водные растворы аминокислот также довольно стойки. Автоклавирование при температуре 100--200°C выдерживают без разложения. При кислотном гидролизе белков окисляется с разрушением значительная часть триптофана и некоторое количество цистина, серина и треонина. Поэтому для определения триптофана белки гидролизуются щелочью. В спирте аминокислоты, за исключением пролина, растворяются очень плохо. Важное свойство аминокислот— их изоэлектрическая точка. Изоэлектрическая точка— это показатель концентрации водородных ионов (РН) раствора, при которой растворенное вещество является элсктроней4

тральным и поэтому не передвигается в электрическом поле ни к положительному, ни к отрицательному полюсу.В настоящее время степень передвижения веществ в электрическом поле используется для выделения их из смесей и количественного определения (метод электрофореза). Сведения об изоэлектрической точке таких веществ, в частности аминокислот, стали представлять существенный интерес. Аминокислоты характеризуются также оптической активностью, выражаемой показателем удельного вращения плоскости поляризованного света. 15