Аминокислоты в кормлении животных

1-фтор-2,А-динитрофенол связывается с той аминокислотой, которая находится в конце белкопой ценочки и имеет свободную аминогруппу. Если затем этот белок гидролизовать, то пептидные связи порвутси, аминокислоты выделятся в свободном состоянии, но копцевая аминокислота со свободной аминогруипой отделится в соединениисоединения спозволяет1-фтор-2,4-динитробеизолом.Е определитьк аминокислоту,у ААнализ этогопахо-у дящуюся в конце белковой цепи, со свободной аминоКонцевую аминокислоту белковой цепочки CO CTOроныют обработкойсвободнойбелкакарбоксильнойкристаллическимгруппы препаратомобычио отделя-фермента поджелудочной железы карбоксипситидазы. Таким образом, современная биохимия располагает методами определения в белковых цепочках концевых аминокислот. Применяя эти методы па продуктах постепенного гидролиза, устанавливают последовательность аминокислотных остатков в цепочках белковых молекул.нокислотныхТак остатковбыла выясненав молекулепоследовательностьрибопуклеазы, ами-инсулина, в белке вируса табачной мозаики и т. д.

Физические свойства

Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, стойкие при обычных условиях хранения. Основные физические свойства их приведены в таблице 2. Из таблицы видно, что аминокислоты плавятся при температуре выше 200° С. Многие из них при плавлении разлагаются. Водные растворы аминокислот также довольно стойки. Автоклавирование при температуре 100--200°C выдерживают без разложения. При кислотном гидролизе белков окисляется с разрушением значительная часть триптофана и некоторое количество цистина, серина и треонина. Поэтому для определения триптофана белки гидролизуются щелочью. В спирте аминокислоты, за исключением пролина, растворяются очень плохо. Важное свойство аминокислот— их изоэлектрическая точка. Изоэлектрическая точка— это показатель концентрации водородных ионов (РН) раствора, при которой растворенное вещество является элсктроней4

тральным и поэтому не передвигается в электрическом поле ни к положительному, ни к отрицательному полюсу.В настоящее время степень передвижения веществ в электрическом поле используется для выделения их из смесей и количественного определения (метод электрофореза). Сведения об изоэлектрической точке таких веществ, в частности аминокислот, стали представлять существенный интерес. Аминокислоты характеризуются также оптической активностью, выражаемой показателем удельного вращения плоскости поляризованного света. 15

Изомерия аминокислот. Амииокнслотам свойственны две формы изомерии— структурная и оптическая. Структурная изомерия проявляется в разном строении углеродной цепочки аминокислот, имеющих один и тот же атомный состав и молекулярный вес. Например, три аминокислоты— лейцин, изолейцин и порлейции имеют одну и ту же эмпирическую формулу Со зМО», но отличаются строением углеродной цепочки.

CH; CH, CH, CH,—CH; СИ
ху хи |
СН СН СН.
| | |
СН. CHNH, СИ,
| | |
СНМН, COOH CH,
| |
COOH CHNH,
| ‘
COOH
лейции изолейции порлейиии

Вследствие разного строения углеродного скелета эти три лейцина, несмотря на одинаковый состав и молекулярный вес, несколько различаются как физическими,Особеннотак и большоебиохимическимизначениесвойствами.имеет оптическая изомерия аминокислот. Как известно, она свойственна лишь тем органическим соединениям, в молекуле KOTOрых имеется один или больше асимметрических атомов углерода, то есть таких атомов углерода, все четыре валентности которых замещены разными атомами или группами атомов. Асимметрические атомы углерода обозначаются звездочкой (). Возьмем для примера аланин и представим его структуру H | H—C—H | H—C—NH, | O=C—OH

Напомним, что принято первым считать углерод карбоксила, вторым углерод, стоящий рядом с карбоксиль16