ной группой и т. д. Принято также соседний с карбоксилом углерод обозначать греческой буквой альфа- а, второй от карбоксила— буквой бета— В, затем гамма— уи так далее. В формуле аланина а-углерод всеми четырьмя валентностями связан с разными атомами и группами. Внизу он связан с карбоксилом (—COOH), сверху— с радикалом —СНз, слева— с атомом водорода (—Н) н справа— с аминогруппой (— МНо). Это и есть асимметрический атом углерода, при наличии которого теряется симметрия всей молекулы. Соединения с асимметрическим атомом углерода оптически активны, они вращают проходящую ‚через их раствор плоскость поляризованного луча света вправо или влево, в зависимости от положения молекулы в пространстве. Условно оптические изомеры изображают как зеркальное отражение друг друга и обозначают правовращающий изомер буквой Ч, a левовращающий — буквой 1. Например, оптические изомеры алапина изображаются следующим образом:
СН; CH,
| |
И es NEh
COOH CcooH
теаланни hasan
Смесь оптических изомеров оптически He деятельHa, она не вращает плоскости поляризованного луча и называется рацемической смесью или рацематом и обозначается буквами 41. Важно отметить, что природные белки, как правило, состоят из левовращающих (1) аминокислот. При химическом синтезе аминокислот всегда образуется рацемат, то есть равное количество |- и 4-форм. Микробы синтезируют только 1-формы. Животные лучше используют |-форму аминокислот. Как правило, они безвкусные или горьковатые, а 4 — сладкие.
Способы получения аминокислот
Свободных аминокислот в природе мало. Все способы получения аминокислот можно разделить на гидролитические и синтетические.
2 Н. А, Шманенков
Гидролитические способы заключаются в гидролизе белковых веществ и выделении из них отдельных aMHнокислот. Гидролизом называется распад сложных соединений на составные части путем присоединения мотекут водн. Если к белку по месту пептидной связи присоединять воду, то эта связь рвется и белок распадается на пептиды и аминокислоты по схеме: К — СНМН,— СО — МН — К — COOH -- И — ОН - + R—CHNH, — COOH + МН, — В — COOH.
Переваривание белков в желудке животных представляет собой процесс ферментативного гидролиза их на аминокислоты. В лабораторных и заводских условиях чаще всего применяют кислотный гидролиз. В результате гидролиза образуется смесь входящих в белок аминокислот— гидролизат, из которого отдельные аминокислоты выделяют разными способами— осаждением специфическими реагентами, образованием эфиров аминокислот или разгонкой на специальных смолах и при помощи электрофореза. Часто гидролизом белков получают не все аминокислоты, а только те, которые входят в их состав в большом количестве. Так, из желатины получают глиWMH, из казеина— глютаминовую кислоту, из белков шерсти— цистин и цистеин и т. д. Синтетические способы получения аминокислот делятся на химические, когда их синтезируют химическим путем в лабораториях или на химических заводах, и микробиологические, когда синтез осуществляется специальными микробами. В лабораторных условиях химическим способом синтезированы почти все аминокислоты. Для производственных целей, и в первую очередь для нужд животноводства, некоторые аминокислоты синтезируют Ha химических заводах, например. 91-метионин. За последние годы все более распространенным становится микробиологический синтез аминокислот. Этот метод основан на способности некоторых видов микробов образовывать определенную аминокислоту из простых источников азота и углерода и выделять ее в окружающую жидкую среду в количествах, имеющих практическое значение.
У нас подобраны штаммы микробов, синтезирующие 1-лизин с высокой интенсивностью. Теперь создается микробиологическая промышленность по синтезу лизина.
Биологические свойства отдельных аминокислот
Основным биологическим свойством всех аминокислот является их участие в образовании белка— носителя жизни. Несмотря на целый ряд общих качеств, биологические свойства отдельных аминокислот разные. Индивидуальные свойства каждой аминокислоты проявляются в ее свободном состоянии, а в составе молекулы белка они преобразуются в комплексные свойства. Рассмотрим биологическую роль тех аминокислот, у которых она более или менее хорошо изучена. Глицин (аминоуксусная кислота) участвует в образовании красящего вещества эритроцитов— гемоглобина, креатина, глютатиона, коламина, парных желчных кислот, уксусной и муравьиной кислот, холина. Обезвреживает бензойную и фенилуксусную кислоты, образуя с ними соответственно гиппуровую и фенацетуровую кислоты. Для цыплят глицин является незаменимой аминокислотой. Участвует в образовании и обмене серина и саркозина. Цистин и цистеин— серусодержащие аминокислоты. Цистеин, окисляясь, превращается в цистин, который при восстановлении образует две молекулы цистеина. Поэтому серусодержащие аминокислоты играют важную роль в окислительно-восстановительных процессах. В белковых молекулах сера цистеина используется для образования между цепочками сульфидных мостиков. Эти аминокислоты в большом количестве входят в состав кератина шерсти. В рационах цистин частично можно заменять метионином. При нарушении обмена серусодержащих аминокислот может наступить цистинурия — выделение цистина с мочой. Метионин содержит в молекуле атом серы и весьма лабильную метильную группу (—СНз), которая используется организмом для метилирования других соединений. При недостатке метионина в организме наблюдаются ожирение печени, поражение поджелудочной же. OF 19
