Аминокислоты в кормлении животных

В нормальных условиях содержание альбуминов и глобулинов весьма постоянно, и поэтому отношение альбуминов к глобулинам, или так называемый белковый коэффициент, довольно характерно для здоровых животных. При нарушениях обмена веществ Ol изменяется. Для выяснения состояния здоровья животных часто определяют белковый коэффициент. Альбумнны от глобулинов отличаются и по аминокислотному составу. Имеются сведения о том, что частицы альбуминов меньше, чем глобулинов, и что иммунные тела в крови связаны преимущественно с глобулинами. Протамины и гистоны — белки, содержащие большое количество днаминомонокарбоновых кислот (в гистонах до 30%, в протаминах до 80%), обладают щелочными свойствами. Протамины— это низкомолекулярные белки (молекулярный вес около 10000). Они находятся в сперме и икре рыб. Гистоны в больших количествах содержатся в белках эритроцитов и 306ной железы. Протеиноиды — белки опорных тканей — костей, хрящей, сухожилий. Много их в шерсти и в волосах. Они богаты цистином, нерастворимы, пищеварительными ферментами не гидролизуются и не имеют пищевого значения. Проламины— белки семян злаков, хорошо растворяются в 60—80%-ном этиловом спирте и очень слабо в воде. Содержат большое количество пролина.

Свойства белков

Физические свойства. Белки представляют собой твердые вещества, многие из них выделяются из растворов в виде кристаллов (альбумины, гемоглобины, иекоторые ферменты, белки вирусов, глобулины), другие постоянно остаются в аморфном, порошкообразном состоянии. Белковые кристаллы обычно несимметричны; мягкие и хрупкие, они при высушивании теряют часть кристаллизационной воды, становятся твердыми, роговыми, мутными. Белки активно взаимодействуют с водой, в ней они набухают и дают гель (желатинизация) или подвижный жидкий золь, по виду напоминающий раствор. Благодаря многообразию форм связи с водой белки обра36

зуют любую структуру, отвечающую требованиям организма (от жидкой крови до твердой—шерсть, ногти, копыта, рога). Многие белки растворяются в воде (образуют золи), лучше в присутствии слабых концентраций кислот, щелочей и солей. Сильные кислоты и соли тяжелых металлов осаждают белки из растворов. Полунасыщенный раствор сернокислого аммония осаждает глобулины, а насыщенный— альбумины. Это свойство характерно для альбуминов и глобулинов и его используют для выделения их из раствора. Действие на белки крепкими кислотами и солями тяжелых металлов приводит к глубокому изменению их, к денатурации, вследствие чего такие белки вновь He растворяются. Белки денатурируются также при нагревании выше 75°. Кроме желатины, все белки при кипячении свертываются. На этом основана стерилизация предметов нагреванием или кипячением. Белки, осажденные из раствора нейтральными солями (хлористого натрия, сульфата аммония), остаются нативпыми, то есть при добавлении воды снова переходят в раствор и сохраняют свои природные свойства. Трихлоруксусная кислота осаждает из раствора только белки, а вольфрамовокислый натрий, кроме белKOB,— пептиды и аминокислоты. Используя по очереди эти два реактива, определяют содержание в пробе белка и продуктов его распада. В обычных растворах частицы белка несут электрический заряд, вследствие чего они в электрическом поле передвигаются к противоположному по знаку полюсу. Передвижение частиц белка в растворе под влиянием электрического поля называется электрофорезом. Разные белки имеют неодинаковые заряды и поэтому передвигаются в электрическом поле с различной скоростью. На этом основано разделение белков из смесей, выделение отдельных белков и определение количества разных белков, находящихся в общем растворе. Заряд белковой частицы зависит от соотношения положительных и отрицательных ионов, образующихся при диссоциацин молекулы. При преобладании положительных ионов частица заряжена положительно, при избытке отрицательных— отрицательно. При определенных pH белки могут паходиться в изоэлектрическом СосСТоянНиН.

37

Изоэлектрические точки некоторых белков

Совершенно понятио, что в изоэлектрической точке передвижения частиц в электрическом поле нет, следовательно, в ней не может быть электрофореза белков. Поэтому при изучении белков методом электрофореза очень важно учитывать и создавать необходимый рН раствора. Как известно, достигается это применением буферных растворов, о которых подробно сказано в практических руководствах по электрофорезу. В изоэлсктрической точке связь белков с водой (гидратация) ослабевает, и они легко выпадают в осадок при добавлении спирта, ацетопа. Элементарный состав белков. Несмотря на огромное многообразие белков в живой природе, все они состоят из пяти элементов: азота (№), кислорода (О), углерода (С), водорода (Н) и серы ($). Количество этих элементов почти одинаково у всех белков. Азота в них содержится в средием 16%. углерода — 53, кислорода— 22, водорода 7 и серы 2%. По методу Кьельдаля количество белка в биологических образцах (мясо, молоко, яйца, корма и т. 3.) определяют по азоту. Спачала химическим способом устанавливают содержание азота, потом, учитывая, что его в белке 16%, умножают полученные цифры на 6,25. Молекулярный вес белков. Молекулы белков состоAT из очень большого числа амипнокислотных остатков, что обусловливает их высокий молекулярный вес— от десятков тысяч ло пескольких миллионов. Например, молекулярный вес альбумина молока равен 17400, а яйца— 45 000, каталазы печени— 225 000, растительного вируса 10 600 тыс. Химические свойства белков. Химические свойства всякого органического вещества, в том числе и белков, 38