эпределяются главным образом содержащимися в их молекулах функциональными группами. Поскольку белки построены из аминокислот, то и функциональными группами их будут карбокснльная (—COOH) и аминная (—NHp). Поскольку аминогруппа обладает щелочными свойствами, а карбоксильная -- кислотными, то белки являются одновременно слабыми щелочами и кислотами, то есть амфотерными соедипениями. Спи способны, подобно аминокислотам, взаимодействовать по аминогруппе с веществами, обладающими кислотными свойствами, и одповременно по карбоксильной с веществами ;елочного характера образуют важные для жизпедеятельности животных соединения, играя в то же время роль буферных систем. В этом проявляется одна из C1OPOH высокой динамичности белковых веществ. Следует отметить, что белки действуют своими функциональными группами только в том случае, когда они находятся в свободном состоянии. Кроме аминной и карбоксильной, свойственных всем аминокислотам, некоторые аминокислоты в своей молеKye содержат другие фупкциональные группы, оказывающие влияние на химические свойства белков. Важнейшими из них являются: сульфгидрильная (SH—-) цистеина, дисульфидная (--5.—5—) цистииа, фенольная Г и f\— ТОН р \ тирозина, пидольная (| | | . === NG ! ими‘ триптофана. Если эти группы находятся в свободном состоянии, то белки вступают по ним в химическое взаимодействие с другими веществами. Например, сульфгидрильной группой белки вступают в реакции с аскорбиновой кислотой, перекисью водорода, йодом, медью, ртутью, серебром. По дисульфидным группам белки легко реагируют с восстановителями. Большое значение имеют белковые комплексы, образованные с белками, металлами, красителями, лекарствами, мочевиной и т. я. К таким отпосятся, например: антиген-—антитсло, актин---миозин, глобин—гем, шерсть--краситель, фермент субстрат и т. д. В этих соединениях проявляются не только химические, по и физико-химические свойства белков.
39
Важным химическим свойством белков является их способность к гидролизу, или распаду, под влиянием присоединяющихся молекул воды. При гидролизе с присоединением каждой молекулы воды будет разрываться по одной пептидной СВЯЗИ. В зависимости от условий белки при гидролизе могут дробиться сперва на полипептиды, а затем на пептиды и аминокислоты. Гидролиз белков происходит под влиянием специальных ферментов (гидролаз), сильных кислот и щелочей. Схематично гидролиз белков протекаеткислоты.так: белок — полипептиды— дипептиды — аминоДля качественного, а иногда и количественного определения белков часто пользуются цветными реакциями, основанными на их способности давать окрашенные соединения при взаимодействии с некоторыми веществами. Биуретовая реакция. При добавлении в раствор белка небольшого количества щелочи и капли слабого раствора медного купороса (сернокислой меди) появляетсятовой реакциифиолетовоене дают,окрашивание.так как происходитАминокислотыона прибиуре-наличиив белкахпептиднойи пептидах.связи (—CO—NH—), которая имеется С нингидрином как белки, так и аминокислоты дают синий цвет. Интенсивность окраски пропорциональна концентрации белков или аминокислот в растворе. Эту реакцию применяют для количественного определеHUS HX. Ксантопротеиновая реакция позволяет установить содержание в белке ароматических аминокислот— тирозина и фенилаланина. При ней наблюдается пожелтение белка при добавлении к нему концентрироваппой азотной кислоты с последующим нагреванием. Реакция Миллона на присутствие в белке тирозина. Подогретый осадок белка, выпадающий при добавлении к испытуемому раствору смеси азотных солей окиси и закиси ртути, окрашивается в кирпичный цвет. Белки, не содержащие тирозина, как, например, желатина, этой реакции не дают. Триптофан в белке обнаруживается реакцией Адамкевича. Она проявляется в виде темно-фиолетового кольца при подслаивании концентрированной серной 40
кислоты под раствор белка, к которому добавлена концентрированная уксусная кислота. В желатине триптофана нет, поэтому он реакцию Адамкевича не дает.
Строение белков
Уже указывалось, - что белки состоят из остатков аминокислот. Высокий молекулярный вес белков указывает на то, что в их молекулы входит большое количество аминокислотных остатков. Главная связь аминокислот в белках (—NH—CO—). В образовании ее участвуют— пептидная‚только а-аминогруппы и соседние с ними карбоксильные группы. Например, в лизине CH, — CH, — СН, — СН, — CH — COOH И 2 3 4 5] 6 МН. МН,
из двух аминогрупп взаимодействовать с другой аминокислотой будет только та, которая находится рядом с карбоксильной группой, при пятом атоме углерода, то есть а-аминогруппа. В аспарагиновой кислоте COOHт — CH,— СН — COOH вступает в реакцию так же а-ами2 3] 4 МН. \ о . ‚ 6 ногруппа, а из двух карооксильных групи только стоящая рядом с аминогруппой, то есть с четвертым атомом углерода. При взаимодействии этих двух аминокислот получается дипептид следующего строения:
COOH NA,
. | |
sil Coe Be Cia NCO CB CON
NH H H
остаток gant пептидиая связь остаток аспарагиновой
кислоты
У этого дипептида остаются свободными две аминные и две карбоксильные группы, но вступать в реакцию с новыми аминокислотами они будут карбоксилом с шестым углеродным атомом в остатке лизина и а-аминогруппой в остатке аспарагиновой кислоты. В случае присоединения двух молекул аланина образуется тетрапептид следующего строения:
