Аминокислоты в кормлении животных

зуют любую структуру, отвечающую требованиям организма (от жидкой крови до твердой—шерсть, ногти, копыта, рога). Многие белки растворяются в воде (образуют золи), лучше в присутствии слабых концентраций кислот, щелочей и солей. Сильные кислоты и соли тяжелых металлов осаждают белки из растворов. Полунасыщенный раствор сернокислого аммония осаждает глобулины, а насыщенный— альбумины. Это свойство характерно для альбуминов и глобулинов и его используют для выделения их из раствора. Действие на белки крепкими кислотами и солями тяжелых металлов приводит к глубокому изменению их, к денатурации, вследствие чего такие белки вновь He растворяются. Белки денатурируются также при нагревании выше 75°. Кроме желатины, все белки при кипячении свертываются. На этом основана стерилизация предметов нагреванием или кипячением. Белки, осажденные из раствора нейтральными солями (хлористого натрия, сульфата аммония), остаются нативпыми, то есть при добавлении воды снова переходят в раствор и сохраняют свои природные свойства. Трихлоруксусная кислота осаждает из раствора только белки, а вольфрамовокислый натрий, кроме белKOB,— пептиды и аминокислоты. Используя по очереди эти два реактива, определяют содержание в пробе белка и продуктов его распада. В обычных растворах частицы белка несут электрический заряд, вследствие чего они в электрическом поле передвигаются к противоположному по знаку полюсу. Передвижение частиц белка в растворе под влиянием электрического поля называется электрофорезом. Разные белки имеют неодинаковые заряды и поэтому передвигаются в электрическом поле с различной скоростью. На этом основано разделение белков из смесей, выделение отдельных белков и определение количества разных белков, находящихся в общем растворе. Заряд белковой частицы зависит от соотношения положительных и отрицательных ионов, образующихся при диссоциацин молекулы. При преобладании положительных ионов частица заряжена положительно, при избытке отрицательных— отрицательно. При определенных pH белки могут паходиться в изоэлектрическом СосСТоянНиН.

37

Изоэлектрические точки некоторых белков

Совершенно понятио, что в изоэлектрической точке передвижения частиц в электрическом поле нет, следовательно, в ней не может быть электрофореза белков. Поэтому при изучении белков методом электрофореза очень важно учитывать и создавать необходимый рН раствора. Как известно, достигается это применением буферных растворов, о которых подробно сказано в практических руководствах по электрофорезу. В изоэлсктрической точке связь белков с водой (гидратация) ослабевает, и они легко выпадают в осадок при добавлении спирта, ацетопа. Элементарный состав белков. Несмотря на огромное многообразие белков в живой природе, все они состоят из пяти элементов: азота (№), кислорода (О), углерода (С), водорода (Н) и серы ($). Количество этих элементов почти одинаково у всех белков. Азота в них содержится в средием 16%. углерода — 53, кислорода— 22, водорода 7 и серы 2%. По методу Кьельдаля количество белка в биологических образцах (мясо, молоко, яйца, корма и т. 3.) определяют по азоту. Спачала химическим способом устанавливают содержание азота, потом, учитывая, что его в белке 16%, умножают полученные цифры на 6,25. Молекулярный вес белков. Молекулы белков состоAT из очень большого числа амипнокислотных остатков, что обусловливает их высокий молекулярный вес— от десятков тысяч ло пескольких миллионов. Например, молекулярный вес альбумина молока равен 17400, а яйца— 45 000, каталазы печени— 225 000, растительного вируса 10 600 тыс. Химические свойства белков. Химические свойства всякого органического вещества, в том числе и белков, 38

эпределяются главным образом содержащимися в их молекулах функциональными группами. Поскольку белки построены из аминокислот, то и функциональными группами их будут карбокснльная (—COOH) и аминная (—NHp). Поскольку аминогруппа обладает щелочными свойствами, а карбоксильная -- кислотными, то белки являются одновременно слабыми щелочами и кислотами, то есть амфотерными соедипениями. Спи способны, подобно аминокислотам, взаимодействовать по аминогруппе с веществами, обладающими кислотными свойствами, и одповременно по карбоксильной с веществами ;елочного характера образуют важные для жизпедеятельности животных соединения, играя в то же время роль буферных систем. В этом проявляется одна из C1OPOH высокой динамичности белковых веществ. Следует отметить, что белки действуют своими функциональными группами только в том случае, когда они находятся в свободном состоянии. Кроме аминной и карбоксильной, свойственных всем аминокислотам, некоторые аминокислоты в своей молеKye содержат другие фупкциональные группы, оказывающие влияние на химические свойства белков. Важнейшими из них являются: сульфгидрильная (SH—-) цистеина, дисульфидная (--5.—5—) цистииа, фенольная Г и f\— ТОН р \ тирозина, пидольная (| | | . === NG ! ими‘ триптофана. Если эти группы находятся в свободном состоянии, то белки вступают по ним в химическое взаимодействие с другими веществами. Например, сульфгидрильной группой белки вступают в реакции с аскорбиновой кислотой, перекисью водорода, йодом, медью, ртутью, серебром. По дисульфидным группам белки легко реагируют с восстановителями. Большое значение имеют белковые комплексы, образованные с белками, металлами, красителями, лекарствами, мочевиной и т. я. К таким отпосятся, например: антиген-—антитсло, актин---миозин, глобин—гем, шерсть--краситель, фермент субстрат и т. д. В этих соединениях проявляются не только химические, по и физико-химические свойства белков.

39