Важным химическим свойством белков является их способность к гидролизу, или распаду, под влиянием присоединяющихся молекул воды. При гидролизе с присоединением каждой молекулы воды будет разрываться по одной пептидной СВЯЗИ. В зависимости от условий белки при гидролизе могут дробиться сперва на полипептиды, а затем на пептиды и аминокислоты. Гидролиз белков происходит под влиянием специальных ферментов (гидролаз), сильных кислот и щелочей. Схематично гидролиз белков протекаеткислоты.так: белок — полипептиды— дипептиды — аминоДля качественного, а иногда и количественного определения белков часто пользуются цветными реакциями, основанными на их способности давать окрашенные соединения при взаимодействии с некоторыми веществами. Биуретовая реакция. При добавлении в раствор белка небольшого количества щелочи и капли слабого раствора медного купороса (сернокислой меди) появляетсятовой реакциифиолетовоене дают,окрашивание.так как происходитАминокислотыона прибиуре-наличиив белкахпептиднойи пептидах.связи (—CO—NH—), которая имеется С нингидрином как белки, так и аминокислоты дают синий цвет. Интенсивность окраски пропорциональна концентрации белков или аминокислот в растворе. Эту реакцию применяют для количественного определеHUS HX. Ксантопротеиновая реакция позволяет установить содержание в белке ароматических аминокислот— тирозина и фенилаланина. При ней наблюдается пожелтение белка при добавлении к нему концентрироваппой азотной кислоты с последующим нагреванием. Реакция Миллона на присутствие в белке тирозина. Подогретый осадок белка, выпадающий при добавлении к испытуемому раствору смеси азотных солей окиси и закиси ртути, окрашивается в кирпичный цвет. Белки, не содержащие тирозина, как, например, желатина, этой реакции не дают. Триптофан в белке обнаруживается реакцией Адамкевича. Она проявляется в виде темно-фиолетового кольца при подслаивании концентрированной серной 40
кислоты под раствор белка, к которому добавлена концентрированная уксусная кислота. В желатине триптофана нет, поэтому он реакцию Адамкевича не дает.
Строение белков
Уже указывалось, - что белки состоят из остатков аминокислот. Высокий молекулярный вес белков указывает на то, что в их молекулы входит большое количество аминокислотных остатков. Главная связь аминокислот в белках (—NH—CO—). В образовании ее участвуют— пептидная‚только а-аминогруппы и соседние с ними карбоксильные группы. Например, в лизине CH, — CH, — СН, — СН, — CH — COOH И 2 3 4 5] 6 МН. МН,
из двух аминогрупп взаимодействовать с другой аминокислотой будет только та, которая находится рядом с карбоксильной группой, при пятом атоме углерода, то есть а-аминогруппа. В аспарагиновой кислоте COOHт — CH,— СН — COOH вступает в реакцию так же а-ами2 3] 4 МН. \ о . ‚ 6 ногруппа, а из двух карооксильных групи только стоящая рядом с аминогруппой, то есть с четвертым атомом углерода. При взаимодействии этих двух аминокислот получается дипептид следующего строения:
COOH NA,
. | |
sil Coe Be Cia NCO CB CON
NH H H
остаток gant пептидиая связь остаток аспарагиновой
кислоты
У этого дипептида остаются свободными две аминные и две карбоксильные группы, но вступать в реакцию с новыми аминокислотами они будут карбоксилом с шестым углеродным атомом в остатке лизина и а-аминогруппой в остатке аспарагиновой кислоты. В случае присоединения двух молекул аланина образуется тетрапептид следующего строения:
СН CHs COOH CHM. CO--CH-NH- CO CH-NH—CO cu NH, Рок | 1 алавина СН. CH, , | | Pa СН: бо seme слиток CH типовой Kielorns tanita | CHy NH,
С присоединением новых аминокислот полипептидвая цепочка будет удлипяться, но схема ее строения останется постоянной, а именно: аминокислотные остатки связаны между собой пептидиой связью —CO—NH-—, образованнойпами. Углеродныеа-аминогруппамирадикалы занимаюти карбоксильнымибоковое положе-групние, а свободные функциопальные группы расположены по концам цепочки. При достижении больших размеров, с определенной последовательностью аминокислот, полипептиды приобретают свойства белков. Количество и последовательность аминокислот в молекуле определяют первичную структуру белка. Как известно, аминокислоты отличаются друг от друга углеродными радикалами и числом функциональных групп. В полипептидной цепочке различные радикалы и свободные группы, находящиеся сбоку от главной оси, взаимодействуя друг с другом, влияют на ее коифигурацию, скручивают ее, придавая сй часто форму спирали. Такая форма называется вторичной структурой белка.
На пространствениую копфигурацию полипептидных цепочек в молекулах белков оказывают большое влияние дисульфидные мостики (—S—S—), образующиеся между атомами серы цистеипа. Существуют и другие формы связи между разными атомами (водоролная, ионная), участвующие в формировании структуры белков. Укладка цепочек в определенном порядке создает третичную структуру белков. Объединение пескольких белков в единую ассоциацию называется четвертичиой структурой. ` Доказано, что структуры обычно определяют специфические действия белков, например ферментативное итд.
