кислоты. Уровень церулоплазмина коррелирует с концентрацией меди в плазме крови (Р. Х. Кармолиев).
Лизоцим – низкомолекулярный белок (мол. м. 14400), выполняющий функцию фермента (мурамидаза КФ 3.2.1.17). Он отнесен к факторам неспецифической защиты организма. У грамположительных бактерий мукополисахарид составляет единственный слой клетки, поэтому лизоцим по отношению к ним самостоятельно проявляет бактерицидное действие. Грамотрицательные клетки лизоцим способен разрушать лишь в синергизме с комплементом, который, расширяя каналы в наружных полипептидных слоях мембран, обеспечивает доступ фермента к его субстрату. Основными продуцентами лизоцима являются нейтрофилы, макрофаги, моноциты.
Система комплемента – это комплекс сывороточных белков крови и тканевых жидкостей глобулиновой природы. Основная функция комплемента – литическая, разрушающая антигены. Синтез системы комплемента, насчитывающей до 25 разных белков, осуществляется преимущественно мононуклеарными фагоцитами, а также гистиоцитами. Эта сложная эффекторная система белков, участвующая в иммунном ответе, в плане фило- и онтогенеза возникла раньше иммунной системы. В составе системы комплемента детально изучены 11 компонентов.
Антиген + антитело = комплекс
Комплекс + комплемент = лизис клетки, фагоцитоз
Содержание системы комплемента в сыворотке крови представляет один из информативных показателей состояния неспецифической защиты организма животного.
Пропердин, а точнее, система пропердина, содержится в свежей сыворотке крови. Система пропердина включает: пропердин (гликопротеин типа гамма-глобулина с молекулярной массой около 184 тыс.), ионы магния и комплемент. Пропердин составляет 0,3% от общего количества белков сыворотки крови. Он обладает высокой термолабильностью и разрушается за 30 минут при 56ºС. Вероятно, что в его синтезе принимает участие лимфоидная ткань. Пропердин проявляет в первую очередь бактерицидное действие в отношении грамотрицательных бактерий. Для проявления активности пропердина необходимо обязательное присутствие первых четырех компонентов комплемента и ионов магния. Выявлена связь между уровнем пропердиновой системы и степенью резистентности организма животного.
Бета-лизины – белки гипофизарно-гипоталамического происхождения. Основное депо бета-лизинов – тромбоциты, при разрушении которых начинает проявляться действие этих белков. В отличие от таких термолабильных факторов, как комплемент, пропердин, бета-лизины являются термостабильными белками, способными выдерживать нагревание до 60ºС без потери активности. Действие бета-
46
лизинов направлено в первую очередь против грамположительных микробов и спорообразующих бактерий. Цитоплазматическая мембрана, а не клеточная стенка, служит мишенью для бета-лизинов. Повышение активности этих белков в сыворотке крови животного служит сигналом о нарушениях регуляции гомеостаза.
Интерферон – низкомолекулярный белок (мол. м. = 24–36 тыс.), синтезируется и экскретируется клетками тканей в ответ на проникновение в них вирусов. Из клеток интерферон легко проникает в кровяное русло, распределяясь по всем органам и тканям. Интерфероны связываются с плазматической мембраной других клеток организма и стимулируют их способность сопротивляться вирусной инфекции (L. Stryer, 1995). Интерферон не вступает в прямое взаимодействие с вирусом, а ингибирует синтез вирусных частиц на рибосомах клеток в период репликации вирусных нуклеиновых кислот. Интерферон активирует в клетках синтез ингибиторов и ферментов, блокирующих трансляцию вирусной иРНК, и, следовательно, размножение вируса. Различают три разновидности интерферонов: альфа-интерферон (лейкоцитарный), обладающий противовирусным и антипролиферативным, противоопухолевым действием; бетаинтерферон (фибробластный), обладающий в основном противоопухолевым и антивирусным действием; гамма-интерферон (лимфоцитарный или иммунный), обладающий преимущественно иммуномодулирующими свойствами.
Наряду с белками плазма (сыворотка) крови содержит различные азотсодержащие небелковые вещества, сумма которых получила название остаточного азота. Концентрация остаточного азота сыворотки крови коров составляет 40–65 мг%. В состав остаточного азота входит азот мочевины, мочевой кислоты, аминокислот, билирубина, креатина, креатинина, аллантоина, глутамина и других веществ. Основным компонентом остаточного азота в плазме крови крупного рогатого скота является мочевина (NH2-CO-NH2), которая составляет до 80% от общего уровня остаточного азота. У взрослого скота повышение в 2 раза концентрации общего азота в плазме крови свидетельствует об усилении распада белков тканей, что наблюдается так же и при высоком содержании белков в рационах, усиленной мышечной работе. Мочевина является конечным продуктом азотистого обмена у крупного рогатого скота. В организме коровы в сутки в результате дезаминирования, трансаминирования, других реакций подвергаются распаду свыше 100 г аминокислот, в результате которых освобождается значительное количество аммиака, являющегося высокотоксичным соединением, которое должно быть нейтрализовано. Следует указать, что значительные количества аммиака образуются и при распаде белков, аминокислот в желудочно-кишечном тракте скота. Мочевина – продукт нейтрализации аммиака в реакциях орнитинового цикла, протекающего в печени. На долю азота мочевины у скота приходится 80–90% от всего азота мочи.
В отличие от аммиака мочевина не токсична для тканей организма, хорошо растворима в воде, а поэтому легко проходит через почки в мочу. Суточное содержание мочевины в моче взрослого крупного рогатого скота достигает 60–100 г.
Пониженный уровень мочевины в плазме крови скота связан с длительным недостатком белка в рационе животного, кетозом или с нарушением функций печени с явлениями дистрофии, в частности у коров с дистрофией печени после переболевания их кетозом. Повышение концентрации мочевины в крови свидетельствует о нарушениях выделительной функции почек (нефриты, нефрозы), основного органа, удаляющего мочевину из организма, или о белковом перекорме, а также о процессах обезвоживания организма.
Важным азотсодержащим небелковым соединением крови представляется креатин. Синтез креатина имеет место в печени, почках из глицина, метионина и аргинина, откуда затем он поступает в мышечную ткань, где переходит в креатин-фосфат (фосфоген), как макроэргическое соединение, необходимое в процессе мышечного сокращения. Циклическая форма креатин-фосфата получила название креатинина. Все количество синтезируемого креатинина поступает в мочу. Усиленный распад белков при поражениях мышц сопровождается увеличением в крови креатина. При расходовании АТФ происходит его регенерация за счет креатин-фосфата:
OH
O
P
NH2 NH OH
C NH
C NH
креатинкиназа
NH NH + АДФ
+ АТФ
CH2
CH2
COOH
COOH
Креатин Креатин-фосфат
Таким образом, креатин-фосфат является резервным запасом макроэрга, количества которого в покоящейся мышце в 6 раз превышают количества АТФ. В норме имеющиеся количества АТФ в мышечной ткани достаточны для выполнения сокращений лишь в течение долей секунды.
При сокращении мышцы креатин-фосфат дефосфорилируется, превращается в креатинин, который выводится через почки с мочой из организма:
