непосредственно влияют на жизнеспособность организма. Скорее они сцеплены с генами, имеющими такое влияние, и их изменение носит сопутствующий характер. Именно поэтому в нашем случае более целесообразно использовать термин "маркирование генотипа".
В приведенных примерах баланс частот аллелей групп крови определяется в большей степени не генетико-автоматическими процессами в стадах, а интенсивностью искусственного отбора. Однако, изменение частот самых распространенных аллелей A'O' и E'G'G" свидетельствует о том, что вопреки направлению селекции адаптивное значение этих аллелей играет важное значение.
По другим аллоантигенам сведений об их связи с устойчивостью к болезням крупного рогатого скота в доступной литературе не найдено.
Белковый полиморфизм
Все полиморфные системы белковые. Только для удобства мы выделяем из общей массы аллоантигены и иммуноглобулины. К белковому полиморфизму мы относим полиморфные ферменты и некоторые структурные белки типа альбуминов. Наиболее изучены белки жидких тканей организма: крови, спермы, а также молока. Согласно рекомендациям Международной комиссии по биохимической номенклатуре, множественными формами белков следует называть белки, выполняющие в организме одного вида идентичную функцию. Эти формы могут быть обусловлены как генетическими различиями на уровне молекул ДНК, так и модификационно. К первой группе относятся:
Изозимы (изоферменты). Это ферменты с одинаковой или, по крайней мере, очень сходной активностью, которые кодируются разными локусами одного и того же хромосомного (гаплоидного) набора. Классическим примером может служить амилаза. У человека амилаза-! продуцируется слюнной железой, амилаза-2 продуцируется поджелудочной железой. В свою очередь каждая из этих форм делится на ряд фракций. Показано, что их контролиРуют два неаллельных, но тесно сцепленных гена. Аналогичные явления отмечены у ферментов: диафораза (Ор-1, Dp-2), карбоан-
гидраза (СА-1 и СА-2) и т.д. Часто изоферменты состоят из He. скольких полипептидных цепей, кодируемых разными генами. В результате получаются гибридные формы. Самым характерным примером является лактатдегидрогеназа, состоящая их двух кодируемых разными генами, ковалентно не связанных субъединиц, катализирующих реакцию пируват-лактат. Комбинация двух субъединиц в тетрамер дает 5 форм фермента. Аллозимы. Аллельные формы белковых молекул. Молекулярные множественные формы белка, именуемые аллозимами, являются, по-существу, аминокислотными копиями аллельных генов, отражающими генетическую изменчивость в этом локусе, которому они принадлежат. Исходная форма генного продукта при этом называется "аллелем дикого типа", а остальные - "мутантными формами". При множественном аллелизме внутри вида может встречаться до 10 и более мутантных аллелей, что обуславливает очень болышое количество генотипов (диплоидных форм). Таков трансферрин сыворотки крови, который, например, у северных оленей образует до 12 генотипов. Генетическая изменчивость белка может зависеть и от гена-модификатора, ответственного за включение или выключение определенного гена. На наш взгляд, эта форма изменчивости в природе очень распространена, но изучена еще недостаточно. Ю.И.Рожков изучил этот вопрос в нашей лаборатории и обнаружил у свиней ген-модификатор Аз, продукт которого модифицирует Ат3-изофермент амилаз (Ю.И.Рожков, 1983) и у крупного рогатого скота генмодификатор трансферринов (Ю.И.Рожков, Л.В.Рожкова, 1984). Модификационная изменчивость очень разнообразна. Метазимы (формы белков, образованные в результате модификации) образуются чаще в процессе структурирования молекулы белка из полипептидных цепей. Они могут образовываться в процессе окисления или восстановления тиоловых групп путем образования смешанных дисульфидов, в результате присоединения к белку углеводов и т.д. При изучении генетических маркеров метазимы не должны приниматься во внимание.
У крупного рогатого скота изучен полиморфизм по 24 системам белков крови (эритроцитов и сыворотки крови) и 7 системам белков молока (табл. 2). Есть работы по белкам спермы и некото-
рых тканей организма. В целом за последние 15-20 лет спектр изученных полиморфных систем белков у крупного рогатого скота практически не расширился, т.к. для практического использования их в качестве генетических маркеров существующего набора белков вполне достаточно, а изучение функциональных особенностей тех или иных аллельных вариантов требует очень больших усилий. Большое число работ в последние годы посвящено исследованию генетической обусловленности аллельных и неаллельных вариантов отдельных ферментов и показано, что фенотипические изменения белков могут быть вызваны как заменой одного нуклеотида, в результате чего происходит незначительное изменение аминокислотного состава белка, так и изменений, затрагивающих до 30% триплетов и соответственно очень существенного изменения аминокислотного состава фермента.
Центральным вопросом в проблеме полиморфизма белков является изменение активности изоферментов, что может очень существенно отразиться на тех или иных физиологических процессах. Такие исследования проведены на трансферринах, церулоплазмине и амилазе. Выяснено, что медленно движущиеся фракции трансферрина (при электрофорезе) имеют больший положительный заряд. Полагают, что они лучше приспособлены к образованию комплекса Tf<>Fe, что способствует удалению избыточного железа из тканей. Трансферрины быстрого типа характеризуются большим отрицательным зарядом и они более склонны к диссоциации комплекса Tf¢>Fe, т.е. легче отдают железо тканям и тем самым способствуют его накоплению в тканях (Е.К.Меркурьева, 1977).У коров костромской породы самым насыщенным ионами железа был трансферрин генотипа ТЕОО. У черно-пестрого скота аналогичную роль играл TAD. В работе А.Д.Комиссаренко, Л.С.Жебровского и В.Л.Долгачева (1988) изучалась концентрация трансФеррина в зависимости от генотипа по локусу Tf. У коров айрширской породы наибольшую концентрацию трансферрина
