Существенное значение в обмене белков имеет откры: тая А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакция переаминирования аминокислот, которая играет важную роль В к ных span ap Bote eae уо а Пе SHUSTER! 10 OTM и ооо туды МН. от одной аминокислоты к другой а-кетокислоте с образованием новой @-аминокислоты. Реакция протекает при участии специфических для каждой аминокислоты ферментов трансаминаз.
R Re R Re
| НН | Rea | SE |
СЫ! НН, + C= :0;2C =:0! + CHNH,
COOH COOH COOH, COOH
В обмене веществ существенную роль играет также реакция декарбоксилирования аминокислот, при которой аминокислоты теряют карбоксильную группу: R— —CHNH2—COOH+R—CH2NH2+COs. Образующиеся амины часто являются ядовитыми веществами (кадаверин, путресции), а некоторые, наоборот, обладают высокой физиологической активностью (гистамин усиливает секрецию пищеварительных желез). Из физических свойств аминокислот необходимо отметить прежде всего их высокую точку плавления — 178—314°C и хорошую растворимость (за исключением некоторых) в воде. Изоэлектрическая точка их находится в пределах 2,77—10,76. Наибольший молекулярный вес постоянно встречающихся в белках аминокислот 240,23 (цистин) и наименьший— 75,05 (глицин). ОкиВ о ео свнзаны noepenctBom TenTHaRO pels B CO—NH—.т В образовании= таких связейm2 важную рольо играют нептидазы — катализаторы этого процесса, к которым относится трипептид глютатион, особенно восстановленный. Он активизирует ферменты азотистого обмена. Пептиды, состоящие из нескольких остатков аминокислот,Полипептидная° называютсяцепьполипептидами.имеет множество боковых ответвлении, представляющих собой остатки аминокислот, не входящих непосредственно в цепь. Это можно видеть на следующем примере.
и
Ея
— NH —СН — CO — NH — CH — CO — NH — } | diy nae, | 1 аланина CHy, | boon Остаток глутаминовой кислоты — CH — CO — NH — CH — CO ~ NH— CH— CO | | ths ai Ve | 3 ОН СН, SH, Остаток le Остаток аргинина СН, Ree) ан, Остаток ] лизина Отрезок иполипеитиднои, цепи оелковоир в молекулы. имеer различные функциональные группы (--СООН, —МНь», -OH, —SH и др.). Боковые ответвления могут соединяться с другими полипептидами, образуя белки с несколькими пептидными цепями. Взаимодействие функциональных групи в пределах одной цепи приводит к образованию циклов различных размеров. Присоединяя к себе вещества небелкового характера (углеводы, фосфорную кислоту и др.}, лептидные цепи образуют сложные белки. По положению аминогруппы относительно карбоксильной различают a, В, у, 6, в ит. д. аминокислоты. Обычно встречающиеся в белках аминокислоты имеют аминогруппу при алуглеродном атоме. ECAH в состав аминокислоты входит две аминогруппы, то вторая находится у последиего от карбоксильной группы атома углерода, так как показано в приведенпом примере:
- 5 7 в й
си, — сн,— сн, — сн, — CH — COOH
| = |
МН, NH,
ис — диаминокапроновая кислота (лизин).
По стереохимической конфигурации, то есть по расположению атома волорода, аминной и карбоксильной Ан12
групи (у а-углеродного атома) различают аминокислоты D- и [-ряда. Это можно представить следующим приae) OLS
COOH COOH
NH.— bin node NH,
| |
R R
L — аминокислота D — аминокислота
В белках тканей животных обнаружены аминокислоты только Г.-ряда. Аминокислоты Г- и О-ряда различны по своему биологическому значению. Ферментные системы животного организма приспособлены к усвоению аминокислот L-paga. Из Р-аминокислот лишь частично могут использоваться метионин, триптофан и фенилаланин. Постоянно встречающиеся в белках аминокислоты по скелету углеродной цепи классифицируются на алифатические,редь алифатическиеароматическиеаминокислотыи гетероциклические.по содержаниюВ своюамин-оченых, карбоксильных и сероводородных групп подразделяются на моноаминомонокарбоновые, диаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые и серусодержащие. Краткая а ое: и некоторые свойства аминокислот, встречающихся в белках, в общем виде показаны в табл. 2.
Определение аминокиелот
В зависимости от целей изучения аминокислотного состава белков и биологических материалов применяют качественные или количественные методы определения отдельных аминокислот. Качественные методы используются главным образом для установления присутствия той или иной аминокислоты в конкретном биологическом объекте. Они основаны на реакциях, дающих ПЕЕтНОе окрашивание при взаимодеиствии растворов белка или аминокислот с определенным химическим реагентом. Как уже отмечалось выше, при рассмотрении цветных реакций белков ксаптопротеиновая реакция слецифична для циклических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана). При воздействии концентрирован-
13
