держание общего (сырого) протеина в различных тка| MAX: количество азота умножается на коэффициент 6,25 (100:16= 6,25). | Химический состав белковых тел чаще всего исследуется методом гидролиза в растворах кислот или ше] лочей, а также методом гидролиза белков при помощи 4 протеолитических ферментов при 37—40° в специальных | биологических термостатах. Последний метод предложен в 1870 г. русским ученым Н. Любавиным. С помощью р кислотного гидролиза А. Бракопно в 1820 г. впервые вы1 делил из белка (желатина) аминокислоту глицин. Пер| вая же аминокислота была получена из сока спаржи в } 1806 г. Вокеленом и Робике. J Со времени открытия аминокислот и до наших дней ученые разных стран мира выделили около 150 различдящиеных аминокислот,в состав белков.а к 1955Их г.оказалось— все амннокислоты,менее 30. Всевхо-остальные аминокислоты находятся в свободном состоянии. редкоАминокислотывстречающиеся.белков Постояннопринято делитьвстречаютсяWa постояннов белкахи ils) аа*s © ето. | . . и | Структура белковой молекулы долгое время представлялась в виде Ce ee aa В настоящее время в связи с разработкой методов определения аминокислот и структурного анализа в достаточной степени изучена первичная, вторичная, третичиая и четвертичная струк1 туры белковой молекулы. Первичная структура определяет собой количество и последовательность расположения аминокислот в молекуле белка. Несмотря на сложность и трудоемкость определения последовательности расположения аминокислот в белковой молекуле ученым удалось выяснить первичную структуру ряда белков (клупенн, инсулин, миоглобин кашалота, гемоглобин человека, трипсиноген, вирус табачной мозаики, рибопуклеаза и др.). Под вторичной структурой белковой молекулы подразумевают конфигурацию полипептидных цепей, входящих в состав молекулы. Исследованиями Полинга и Кори установлено, что полипептидная цепь белка имеет структуру а-спирали, в которой на каждые пять витков приходится 18 амнинокислотных остатков, и первый амипокислотный остаток лежит в той же плоскости, что и 18-й. 8
CST m
, а НИТ Третичная структура характеризует пространственную конфигурацию белковой молекулы, то есть дает представление G6 объеме, форме и взаимном расположеНЕ наеЕ Е друг к другу, В настоящее время установлена ПЕНН ee ви В небольното ВОВИНеОтЕ белков _ миоглобнНЯ, рибонуклеазы, субъединиц гемоглобина, лизоцима куриного яйца и химотрипсиногена. Четвертичная структура. — это взаимное Про ABET веннов расположение отдельных субъединиц в крупной молекуле белков с большим молекулярным весом, состоящей, как правило, из субъединиц меньшего молекуВЕТ ее,
Аминокислоты белков, их строение, свойства и классификация
сталлыАминокислотыбелого цвета),— этокоторыехимическиеявляютсясоединениясоставными(кричас - Tamu белка. В состав аминокислот входит углерод (С), водород (H), кислород (О), азот (№) и иногда сера ($). Углеродные атомы в молекулах аминокислот, которых насчитывается от 2 до 9, образуют скелет в виде открыГЕ || той цепочки —C—C—C—C—C, одного шестичленноЕ | го ароматического кольца, соединенного с трехаленной цепочкой, С или нятичиеиного гетероцик| | c/> лического кольца, образо- СТ | c— ванного из атомов углерода | | ell | и азота >С C< №2 т! АИ се ес N Г | |
Основными активными группами аминокислот являются аминные — NH» и карбоксильные — COOH радикалы, которые определяют химические свойства аминокислот. В зависимости от присутствия той нли иной группы они могут реагировать и как кислоты, и как щелочи. Co щелочами они ведут себя как кислоты и, наоборот, с кислотами — как щелочи. В первом случае в реакцию 9
me
вступает карбоксильная труппа =NHy>—R—COOH+ + МаОН->МН.—К--СООМа- ИНФО, а во втором — амипогрупиа. МН.—В—СООН+-НС!—R—C >NH3ClЛ —RR — COOH . но Аминокислотыс двумя функциональнымимогут взаимодействоватьгруппами — одновремен-аминной и карбексильной.° г Например
С
CHs
ОНNH,+ |Е2 oc ^^| NU-____ 2,0
NACOOH NH CO $
Ney,
2 [т
Дикетопиперазин
В результате взаимодействия двух аминоуксусных кислот из их остатков образуется циклический пептид дикетопинеразин. В реакцреакцин с азотистой кислотой амнногрупиаpy аминокислоты замещается гидроксильной группой ОН и выделяется свободный азот (№: МН.—В—СООН+НМоО. ОН—В—СООН+М№,--Н.О. Эта реакция используется для количественного определения азота аминогрупн по Ван-Слайку. Болышое биологическое значение имеет реакция дезаминирования, которая протекает в две стадии: NH
| (1) R—CHNH, — COOH -; В — C — COOH; . (2) К — CNH — COOH + H,0 > R — CO— COOH — NHs. Реакция иазывается окислительным дезаминированием, так как при ней происходит окисление аминокислоты. Приимвосстановительном ое ее"заминированниВ ENNреакция осу-у и от разом: R —СИМН,— COOH +. Н, + R— СН, — COOH + NH. Имеется еще и гидролитическое дезаминирование: & : — СИМИ,cleo— COOH -|-ЕОH,0 — СНОН — COOH -| МН...ы В первом случае аминокислота превращается в кетокиCOTY, во втором в органическую кислоту, в третьем— в оксикислоту.
и
