лоты должны доставляться с кормом в достаточных коИНОЕ. Через 10 лет после работ Роуза исследованиями Шелтона (Shelton а. о., 1950), Бисона (Beeson а. о. 1948, 1949) было установлено, что для обеспечения нормального роста свиньям необходимы те же 10 незаменимых аминокислот, а птице, кроме того, еще и глицин.
Заменимые амннокиелоты
Из 19 аминокислот, указанных в табл. £2, которые постоянно встречаются в белках, только 9 относятся к числу заменимых — глицин, аланин, серин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, цистин, тирозин, пролин, оксипролин. Роль этих аминокислот в организме животных достаточно хорошо изучена. Глицин, или гликокол (аминоуксусная кислота), выделен из белковых гидролизатов раньше других аминокислот (Броконно, 1820). В определенных количествах он входит в состав многих белков, но особенно много его в желатине. Из простых белков глобулины богаче глицином, чем альбумины (глобулины — 3,5%, альбумины — 0,4—1,9%). Гистоны содержат его в малых количествах. Глицин является составной частью глютатиона, который входит в состав ферментов, имеющих значение в углеводном обмене. Вазопрессин и окситоцин (гормоны задней доли гипофиза) содержат его в виде амида. Обычно в процессе обмена глицин синтезируется переаминированием из глиоксиловой кислоты, а также может образовываться при распаде серина. В питании птицырационэта кураминокислотаусиливает процесснезаменима.переаминированияВведение глицинав тка-в нях тела, ускоряет окислительно-восстановительные процессы. Аланин наиболее распространенная аминокислота, Она оптически деятельна и существует в двух риа Г право- и лево- @-вращающей, но раланин ooed раслотыпространен, 4-Аланин входитв состав пантотеновой кис. ется источникоми KodepmentaдляА.синтезаВ азотистомдругихобменеаминокислоталанин путемявля переаминирования. Через эту функцию вместе с «nepвичными» аминокислотами — глутаминовой и аспараги-
30
новой — алании является как бы связующим звеном углеводного и азотистого обмена. При диабете и голодапии алании проявляет антикетогенные свойства (сниКАТ кетонурию). В орланизмеЧон образуется из циревиноградной Cn OT Ey путем аминирования, H3 аспавашиной вой кислоты, а также из триптофана, цистина, оксипро-
ac , ерин широко распространен в природных белках. Благодаря наличию в его составе группы —ОН он участвует в образовании многих соединений разной прочности. В состав мозга серин входит в форме серинфосфата. В организме является предшественником холина и коламина. Трансаминирование серина проходит в организме медленно. Присоединив фосфорную группу, он значительно активизируется. Образуется в организме из фосфоксипирувата путем трансминирования. Может образовываться из гликокола. Глобулипы содержат небольшое количество серина. Аспарагиновая кислота входит в состав многих белков. Много ее в белках крови (фибрин), в гемоглобине, пепсине (6,8%), в яичном альбумине (8,2%), в казеине (до 6,3%). В виде п-ацетиласпарагиновой кислоты обнаружена в мозгу. При аминировании легко переходит в амид — [-аспарагин. В организме аспарагиновая кислота является источником кофермента А и пантотеновой кислоты. Вместе с глутаминовой кислотой и аланином являются переносчиком и депо азота. Общее содержание этих аминокислот в белках организма достигает 25—30%. Образуются они при обмене из щавелевоуксусной кислозы, валина, лейцина и метионина путем переаминироЕЕ
ненаГлутаминоваяв природе. Вместекислотасо своимнаиболееамидомширокоглутаминомраспростра-составляет 80% небелкового азота мозга, что в 15 раз больше, чем в крови. Поскольку нервная ткань особенно чувствительна к аммиаку, то роль глутаминовой кислоты в мозгу состоит в обезвреживании аммнака и превращении его в безвредный для нервной ткани глутамин. Фибрин крови, яичный альбумин, пепсин, кератины шерсти, казеTe ООВ, GONE MOOI i ПН СР ПБ вой КИСЛОТЫ o1 10 ло 30%. Из рас [pets on ’ HO Ute ИВ растительных белковщее много содержится в зеине кукурузы, эдестине семяп, в 31
белках соевых бобов, гордеине ячменя, глиадине и глю-
телине пшеницы и других.
Цистин входит в состав белков в небольших количествах. Сравнительно богаты цистином кератины (белки, шерсти, волос); растительные белки бедны им. Эта аминокислота принимает участие в обмене желчных кислот, в присутствии метионина стимулирует рост животных. На метионин он оказывает сберегающее действие, входит в состав глютатиона, может превращаться в цистин и, наоборот, цистени переходит в цистин. Избыток циетина ведет к повышению кариеса зубов (Л. Н. Горожанкииа, 1968). По накоплению цистина в коже можно судить об обеспеченности организма каротином или витамином А (Л. Б. Айзинбудас и др., 1966). Тирознн по химическому строению является оксифенилаланином, служит источником для образования гормона щитовидной железы — через тиронин превращается в тироксин (тирозин-тиронин—тироксин). Участвует он и в образовании пигментов волос, кожи, перьев. При распаде (гниении) белков под действием микроорганизмов пищеварительного тракта из тирозина образуются крезол и фенол (яды), которые обезвреживаются печенью. Белковое голодание нарушает ферментные системы, которые окисляют тирозин. Богаты тирозином глобулины, в инсулине, например, содержится его до 12%, а также кератины шерсти. Участвует он в образовании адреналина, входит в состав спермиев, окситоцина. Из растительных белков богаты им зеин кукурузы, белки картофеля. | Пролин в больших количествах обнаружен в К гене (до 15%), кератине (до 8,5%), желатине (до 25%), зеине кукурузы (до 12%), глютенне пшеницы (до 12%), а также в продуктах распада белков.
Незаменимые аминокислоты
В жизнедеятельности организма незаменимые аминокислоты играют большую роль. Недостаток их приводит к глубоким нарушениям функций различных органов и целых систем. Лизин входит в состав сложных белков ядра (нуклеопротеидов). Отсюда во всех тканях, содержащих | 32 |
