мостика, связывающего фермент с субстратом, или непосредственно (по В.Л. Кретовичу) выполняют каталитическую функцию. Весь процесс ферментативного катализа происходит настолько быстро, что один энзим может совершить несколько миллионов биохимических циклов в минуту и оказать довольно большое воздействие на функционирование клеток (Дженкинс М., 2002).
Характеристика важнейших ферментов крови молочного скота
К основным ферментам крови молочного скота, которые могут быть использованы в селекционно-племенной работе, относятся окислительные – каталаза и пероксидаза, аминотрансаминазы – АЛТ и АСТ, а также фосфатазы и амилаза.
Роль ферментов как катализаторов, обеспечивающих реализацию и степень комплементарного взаимодействия функциональных биохимических блоков, детально представлена М. Диксоном и Э. Уэбб (1982).
Каталаза – это класса фермент оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.6.)* , она катализирует реакцию разложения токсичной для организма животных перекиси водорода, образующейся в процессе дыхания, с образованием воды и кислорода, согласно уравнению:
2 H2 O2 2 Н2 О + O2
Одна молекула каталазы, действуя в «мягких» условиях, за 1 минуту способствует расщеплению или изменению тысяч молекул субстрата.
Фермент широко распространен в живых клетках, где вместе с оксидазами аминокислот и другими энзимами содержится в специальных органоидах – микротельцах, называемых пероксисомами.
У животных каталаза имеется в печени, крови и молоке. Простетическая группа этого фермента – гем. Молекулярная масса
- Классификация по решению комиссии Межународного биохимического союза (1979).
250 тыс. По активности этого фермента можно судить о напряженности окислительных процессов в организме животных.
Каталаза в процессе обмена веществ в качестве субстратов окисляет спирты, метанол, этанол, n – пропанол, изопропанол, изобутинол, гликол, а также коламин. Она активно участвует в кислородном обеспечении тех тканей, куда
кислород поступает в меньших количествах, чем необходимо для нормального течения окислительных реакций.
Пероксидаза также является ферментом класса оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.7). Она осуществляет катализ окисления различных полифенолов, некоторых ароматических аминов, жирных кислот, цитохрома и других соединений, в том числе и неорганических, с помощью перекиси водорода или имеющихся органических перекисей. Количество субстратов, которое может быть окислено перекисью водорода с помощью пероксидазы, весьма велико. Cубстратами могут служить тирозин, адреналин, билирубин и др.
Трансаминазы – это ферменты класса трансфераз, впервые открытые отечественными биохимиками А. Браунштейном и М. Крицманом в 1937г. Они катализируют в организме животных обратимые реакции трансаминирования – центральное звено азотистого обмена, то есть при их участии осуществляется перенос аминогрупп и водорода от одной молекулы субстрата к другой без промежуточного образования аммиака с аминокислоты на кетокислоту с образованием новой кетокислоты и новой аминокислоты.
Таким образом, эти ферменты принимают участие в синтезе и распаде аминокислот. Коферментами аминотрансаминаз являются пиридоксальфосфат и пиридоксаминофосфат – производные витамина В6.
Наиболее высокое содержание и большую каталитическую активность имеют 2 фермента – аланинаминотрансфераза (АЛТ – КФ 2.7.1.2) и аспартатаминотрансфераза (АСТ – КФ 2.6.1.2), которые кроме перечисленного выше, участвуют в синтезе мочевины. При этом АСТ является одной из характеристик физиологического состояния миокарда.
Следует отметить, что процессы переаминирования в организме животного протекают непосредственно в тканях организма– мышцах и печени. В крови
у животных эти ферменты находятся транзитом. Тем не менее биохимические процессы, протекающие в тканях, находят свое четкое отражение именно в крови животного.
Фосфатазы – ферменты, представляющие класс гидролаз (КФ 3.1.3.2). Они катализируют реакцию отщепления неорганического фосфора от органических фосфорных соединений, а также реакции гидролиза сложных эфиров фосфорной кислоты.
Эти ферменты широко распространены во всех клетках организма и играют важную роль в регуляции обмена фосфорилированных соединений, в поддержании определенного уровня фосфата в организме. Прежде всего, фосфатазы связаны с состоянием минерального обмена у животных. В зависимости от величины оптимума pH действия ферментов различают кислые и щелочные фосфатазы. В настоящее время доказано, что окислительное фосфорилирование на всех этапах обмена белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот осуществляется при активном участии этих ферментов.
Щелочная фосфатаза является одним из катализаторов гидролиза моноэфиров фосфорной кислоты. С деятельностью этого фермента связана регуляция клеточной проницаемости, высокая активность его в эндотолиальных клетках кровеносных сосудов свидетельствует о важнейшей роли этого энзима в механизме регуляции минерального, жирового и белкового обмена между кровью и окружающей ее тканью. При участии щелочной фосфатазы протекает ресорбция жиров и углеводов в слизистой оболочке тонких кишок. В почках же она принимает участие в ресорбции глюкозы из нефрона.
Амилаза – фермент класса гидролаз (КФ 3.2.1.1), катализирует гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов, в том числе декстрина. Этот энзим расщепляет глюкозидные связи между 1 и 4 атомами углерода. Его впервые описал русский академик К.С. Кирхгоф в 1814 г., но в чистом виде этот ферментный препарат выделен впоследствии французскими учеными А.Пайеном и Ж.Персо в 1833 г.
