церулоплазмина и щелочной фосфатазы. Серый украинский скот в исследованиях Л.А. Зубаревой с соавторами охарактеризован по 8 локусам полиморфных белков и ферментов крови. И.И. Жураев (1988) считает, что полиморфные системы ферментов крови и молока могут быть успешно использованы при сохранении генофонда редких пород.
Итак, уровень важнейших ферментов крови у молочного скота в значительной мере обусловлен генетически, что является предпосылкой успешного интерьерного отбора.
Изменчивость показателей ферментов крови у животных
Состав крови является относительно постоянным. Это обеспечивает сохранение видовых, породных и индивидуальных особенностей животных. При использовании автоанализатора энзимов крови получены следующие данные межвидовых различий по ферментному статусу крови, которые обусловлены скоростью ферментативных реакций.
Таблица 2 – Спектр изменчивости некоторых ферментов крови у сельскохозяйственных животных, м.ед. (по А Ричо)
| Наименование фермента | Крупный рогатый скот (Х±m) | Лошади (Х±m) | Овцы (Х±m) |
|---|---|---|---|
| АЛТ | 24±6 | 12±3 | 18±4 |
| АСТ | 56±16 | 233±56 | 86±49 |
| Щелочная фосфатаза | 41±14 | 124±28 | 91±41 |
| Кислая фосфатаза | 18±5 | 54±15 | 1,2±0,2 |
| Лактатдегидрогеназа | 591±101 | 209±47 | 275±73 |
| L – амилаза | 114±27 | 65±14 | 87±22 |
| ν – глутамилтрансфераза | 25±5 | 13±7 | 33±7 |
В условиях оптимального обеспечения протеином в летний период домашние и дикие животные значительно различаются по уровню трансаминаз сыворотки крови. Если у коров и овец они составляют 70…80 ед./мл, то, например, у северного оленя 49ед./мл (Бадло Л.П., 1982). Е.Загдсурэн (1979) выявил видовые
различия у гибридного молодняка по АСТ и каталазе. Наибольший эффект гетерозиса по уровню изучаемых ферментов крови проявился у гибридов, полученных от спаривания ячих с монгольскими быками.
Изучение полиморфизма ферментов у молочного скота позволяет вскрыть внутривидовые различия по изоферментному диапазону его крови. При электрофорезе лактатдегидрогеназы доминирует фракция ЛДГ–1, затем ЛДГ–2, минимальная активность отмечается у фракций ЛДГ–4 и ЛДГ–5 (Heinova D., Blahovec J., 1994). В исследованиях Л.Б.Коцкого (1982) также обнаружено, что изоферментный спектр лактатдегидрогеназы представлен 5-ю изоформами. Общая активность изоферментов ЛДГ и щелочной фосфатазы у нетелей ниже, чем у лактирующих и стельных коров. Изоферментный спектр малатдегидрогеназы в тканях печени, молочной железы и сыворотки крови представлен только 2-мя изоформами.
Перераспределение изоферментов лактатдегидрогеназы (Уилькинсон Дж., 1968) отражает специфику энергетического обмена клетки, изменение которого с возрастом может зависеть как от интенсивности других ферментативных систем, так и от уровня гормонов в организме (Парина Е.В., 1975; Никитин В.Н., 1977).
Т.Е. Григорьевой, Е.В. Юрьевой и Г.И. Ивановым (1991) при использовании аналогичной методики показано, что у крупного рогатого скота имеется от 1-го до 3-х изоферментов щелочной фосфатазы сыворотки крови. При этом следует отметить, что изоферментный спектр, частота обнаружения и активность изоформ этого энзима зависят от возраста, физиологического состояния и направления обмена веществ в организме животных.
В материалах исследований А.Л. Карус (1990) установлно, что в сыворотке крови коров находится 7 изоформ сорбитолдегидрогеназы, количество которых не зависит ни от породы, ни от возраста. Встречаемость аллелей амилазы, выявленная В.В. Иссык с соавторами (1984) в двух изученных племзаводах алатаусской породы скота различается незначительно.
В исследованиях ряда ученых проведен анализ изменчивости ферментов крови в зависимости от половой принадлежности животных. Хотя, по данным Е.В.Эйдригевича и В.В.Раевской (1978), у крупного рогатого скота самцы несколько превосходят самок
по уровню трансаминаз, в исследованиях О.К. Смирнова, 1970 различия эти были не столь существенны как по АЛТ, АСТ, так и по уровню щелочной и кислой фосфатаз. Наоборот, в опытах_Л.Р. Трифоновой, 1972 и Л.А. Валгэ, 1971 установлено, что активность амилазы, аланин - и аспартатаминотрансферазы крови у коров выше, а уровень активности альдолазы и щелочной фосфатазы ниже, чем у быков. Различия в уровне активности ферментов у половозрелых животных в период активной воспроизводительной функции отражают проявление биохимического полового диморфизма в одной из важнейших регуляторных систем организма.
По мнению большинства исследователей (Смирнов О.К., 1974; Эйдригевич Е.В. и Раевская В.В., 1978; Мкртчян Э.И., 1983; Ронжина Т.Г., 1983; Кулаченко С.П. с соавт., 1984; Ронжина Т.Г., 1985; Горбаченко Н.Г., Федак Н.Н., 1989; Забалуев Г.И., 1991; Богачева И.Н., Монастырев А.М., 1996; Переверзев Д.Б., Мещеряков Р.К., 1998), уровень аминотрансфераз у молодняка с возрастом повышается и достигает своего максимума в 6…12 месяцев, а по данным Г.Н. Зеленова (1983) – в 15 месяцев. После окончания интенсивного синтеза мышечной ткани профиль изучаемых ферментов у животных постепенно снижается.
По данным Н.И. Курылевой, Н.Н. Морозовой (1982), Ф.А. Заидова с соавторами (1986) и В.С. Барановой с соавт. (1989), максимально высокая активность АСТ установлена у молодняка в возрасте 3, а АЛТ – 4 месяцев. Минимальный уровень указанных ферментов отмечается в 2-месячном возрасте. Исследования Ю.Ф. Мишанина с соавтором (1995) показали, что уровень активности трансаминаз в сыворотке крови телят в первый месяц их жизни в 1…7 и 20-суточном возрасте существенно не меняется.
Окислительные свойства крови, а также активность ферментов переаминирования имеют специфику на каждом этапе онтогенеза животных. Интенсивность процесса обмена веществ в организме с возрастом падает (Бегучев А.П., 1969). Такое снижение самообновления белковых веществ, по мнению А.В. Нагорного, 1953 и В.Н. Никитина, 1962, происходит неравномерно. На первой стадии онтогенеза животных процессы дифференциации со-
