Белковое и аминокислотное питание животных

мептов. Наличие многообразных индивидуальных ферментов и ферментпых систем обеспечивает быстрое и паправлениоева химическихпротеканиереакций, врегулируяорганизметембольшогосамым количест-биохимические процессы непрерывного обновления белковых тел. Следовательно, ферменты оказывают самое непосредственное влияние па сущиость жизненных явлений. Следующим, весьма важным биологическим свойством белков является их гормональная активность, то есть способность оказывать воздействие на целые системы химических реакций в организме. Белки-гормоны регулируют взаимосвязь aC ea комплекса Гат координируют их взаимодействие в строго определен NOM направлении. я ЧЕХ свойством белков Является их ИЕ стваункция,(бактериальныеа некоторым токсипы,из них присущияды змей).и токсичные свой Исключительное многообразие функций, химических, физических и биологических свойств белковых веществ, высокая лабильность свидетельствуют о большой сложности их химического строения. В элементарный состав белков в отличие от всех других органических соединений обязательно входит азот, а в большинство — еще и бера (табл, 1).

Несмотря па то, что наибольший процент в составе белков приходится на углерод н кислород, многообразие свойств и функций белка, его специфичность определяют лементы азот и сера. Содержание азота в различных белках колеблется от 15 до 18%. Однако в большинстве случаев на практике пользуются средним показателем— 164. На основапии этого показателя рассчитывают со-

af

пп

держание общего (сырого) протеина в различных тка| MAX: количество азота умножается на коэффициент 6,25 (100:16= 6,25). | Химический состав белковых тел чаще всего исследуется методом гидролиза в растворах кислот или ше] лочей, а также методом гидролиза белков при помощи 4 протеолитических ферментов при 37—40° в специальных | биологических термостатах. Последний метод предложен в 1870 г. русским ученым Н. Любавиным. С помощью р кислотного гидролиза А. Бракопно в 1820 г. впервые вы1 делил из белка (желатина) аминокислоту глицин. Пер| вая же аминокислота была получена из сока спаржи в } 1806 г. Вокеленом и Робике. J Со времени открытия аминокислот и до наших дней ученые разных стран мира выделили около 150 различдящиеных аминокислот,в состав белков.а к 1955Их г.оказалось— все амннокислоты,менее 30. Всевхо-остальные аминокислоты находятся в свободном состоянии. редкоАминокислотывстречающиеся.белков Постояннопринято делитьвстречаютсяWa постояннов белкахи ils) аа*s © ето. | . . и | Структура белковой молекулы долгое время представлялась в виде Ce ee aa В настоящее время в связи с разработкой методов определения аминокислот и структурного анализа в достаточной степени изучена первичная, вторичная, третичиая и четвертичная струк1 туры белковой молекулы. Первичная структура определяет собой количество и последовательность расположения аминокислот в молекуле белка. Несмотря на сложность и трудоемкость определения последовательности расположения аминокислот в белковой молекуле ученым удалось выяснить первичную структуру ряда белков (клупенн, инсулин, миоглобин кашалота, гемоглобин человека, трипсиноген, вирус табачной мозаики, рибопуклеаза и др.). Под вторичной структурой белковой молекулы подразумевают конфигурацию полипептидных цепей, входящих в состав молекулы. Исследованиями Полинга и Кори установлено, что полипептидная цепь белка имеет структуру а-спирали, в которой на каждые пять витков приходится 18 амнинокислотных остатков, и первый амипокислотный остаток лежит в той же плоскости, что и 18-й. 8

CST m

, а НИТ Третичная структура характеризует пространственную конфигурацию белковой молекулы, то есть дает представление G6 объеме, форме и взаимном расположеНЕ наеЕ Е друг к другу, В настоящее время установлена ПЕНН ee ви В небольното ВОВИНеОтЕ белков _ миоглобнНЯ, рибонуклеазы, субъединиц гемоглобина, лизоцима куриного яйца и химотрипсиногена. Четвертичная структура. — это взаимное Про ABET веннов расположение отдельных субъединиц в крупной молекуле белков с большим молекулярным весом, состоящей, как правило, из субъединиц меньшего молекуВЕТ ее,

Аминокислоты белков, их строение, свойства и классификация

сталлыАминокислотыбелого цвета),— этокоторыехимическиеявляютсясоединениясоставными(кричас - Tamu белка. В состав аминокислот входит углерод (С), водород (H), кислород (О), азот (№) и иногда сера ($). Углеродные атомы в молекулах аминокислот, которых насчитывается от 2 до 9, образуют скелет в виде открыГЕ || той цепочки —C—C—C—C—C, одного шестичленноЕ | го ароматического кольца, соединенного с трехаленной цепочкой, С или нятичиеиного гетероцик| | c/> лического кольца, образо- СТ | c— ванного из атомов углерода | | ell | и азота >С C< №2 т! АИ се ес N Г | |

Основными активными группами аминокислот являются аминные — NH» и карбоксильные — COOH радикалы, которые определяют химические свойства аминокислот. В зависимости от присутствия той нли иной группы они могут реагировать и как кислоты, и как щелочи. Co щелочами они ведут себя как кислоты и, наоборот, с кислотами — как щелочи. В первом случае в реакцию 9

me