орнитиновый цикл, он выполняет существенную роль в обезвреживании избытка мочевины, участвует в биосинтезе креатина мышц. его Впотребностиорганизме изсвинейорнитинааргинин(Дьюел,синтезируется1952; Mertzна а.60%o., 1952). Следовательно, можно предположить, что в рационе свиней он частично заменим. Недостаточное поступление аргинина с кормом угнетает сперматогенез, уменьшает интенсивность роста, особенно у хрячков, увеличивает затраты корма ча единицу привеса. Цыплята практически не синтезируют аргинин, он полностью заменяется цитруллином. Гистидин входит в состав карнозина (азотистого экстрактивного вещества мышц) и гомокарнозина (найден в мозгу). Необходим гистидин для нормализации азотистого обмена, синтеза гемоглобина, ядерных белков и целого ряда ферментов (С. Е. Северин, 1965). нияВгистидинпроцессепревращаетсяобмена веществв гистамин,путем декарбоксилирова-повышающий секрецию пнщеварительных соков и работу сердечно-сосудистой системы животного. В мышечной ткани гистидин образует с аланином дипептид карнозин, который является сильным возбудителем секреции пищеварительных желез.
При недостатке гистидина в рационе наблюдается понижение привесов с ухудшением оплаты корма, снижение аппетита, уровня гемоглобина, интенсивности роста (Eggert К. а. о., 1955). Кроме того, надо отметить, что гистидин, как и‘аргинин, является полузаменимой аминокислотой. Он может частично синтезироваться в организме, но синтез идет настолько медленно, что не удовлетворяет потребность, особенно при интенсивном росте (А. Майстер, 1961).
Лейцин получил свое название из-за белого цвета кристаллов, он входит в состав многих белков. В инсулине, например, количество этой аминокислоты доходит до 30%. Сравнительно богаты лейцином глобулины. Лейцин участвует в синтезе тканевых белков, каратиноидов, кофермента A, холестерина. Входит в состав окситоцина, стимулирующего сокращение матки и изгнание плода, а также повышающего отделение молока.
При избыточном введении лейцина с кормами возни-
Оп
кает ацидоз и кетоз, что часто наблюдается при кормлепии высокопродуктивных животных. Изолейцин — одно из трех производных капроновой кислоты, антагонист лейцина. Замена лейцина изолейцином в окситоцине приводит к полной потере активности гормона. Входит в состав многих белков, способствует усвоению пищевых аминокислот. В обмене он связан с лейцином и валином. Имеются данные (А. Майстер, 1961), что треонин в процессе обмена является предшественником изолейцина. Недостаток этой аминокислоты вызывает потерю эндогенного азота и нарушает белковый обмен, в результате чего наступает исхудание. Треонин входит в состав многих белков, является антагонистом серина и метионина, содержит одинаковое с серином количество групп —OH, МН», —СООН, поэтому схож с ним и по химическим свойствам. Обладает гликогенотическим действием, является предшественником изолейцина. Треонин имеет четыре изомера, так как содержит два ассиметрических атома углерода. Излишнее введение треонина в рацион собак приводило к смертельному исходу. В организме он образуется из гомосерина в присутствии АТФ. Треонин был последней аминокислотой, обнаруженной в составе белка. В 1935 г. он был выделен из кислотных гидролизатов фибрина Роузом и другими. Установлено, что треонин является предшественником адреналина, а в щитовидной железе — гормонов тироксина и трийодтиронина (А. Майстер, 1961). Фенилаланин представляет собой по строению аланин, в котором один водород в метильной группе замещен фенильным радикалом (отсюда и название фенилаланин). Широко встречается в белках животного происхождения (казеин — 5,0%, альбумин сыворотки—7,8%, у-глобулин — 4,6%, пепсин — 6,4%, инсулин быка — 8,1%, эдестин — 5,45%). В преобладающем количестве обнаружен в сперме сельскохозяйственных животных. Из растительных кормов богат фенилаланином зеин кукурузы (6,4%). В обмене связан с тирозином, поэтому потребность животных в фенилаланине на 70% может быть заменена тирозином. Предполагают (Куна, 1961), что у свиней фенилаланин В меньшей степени превращается B тирозин, если последнего содержится в корме достаточное количество.
37
пр
Фупкции фенилаланина в организме во многом сходны с теми, которые выполняет тирозин, то есть входит в состав тироксина, адреналина, мелапинов. Тирозин может образоваться из фепилаланина, обратное превращение не происходит. Более того, установлено, что обмен фенилаланина в организме идет через стадию тирозина. Фенилаланин способствует кроветворению. тез Приадреналинанедостаткеи тироксина,этой аминокислотыухудшается нарушаетсяпигментация.синВалин участвует в образовании кофермента А, связан с обменом метилмасляных кислот, каротиноидов, холестерина, усиливает образование гликогена в печени. При недостатке валина в диете крыс наблюдали REP DYNES функций нервной системы, мышечную слабость. В больИКОН Вано раков кабонновиюльна, глобулинах хлопчатниковых и соевых семян, в земляных орехах. Muoro его в белках кукурузы, в дрожжах, особенно пивных. . Валии способствует нормальной деятельности нервной системы, в обмене тесно связаи с лейцином и изолейципом. Эта аминокислота относится к числу глюко3зогенных, то есть усиливает образование гликогена в печени и участвует в синтезе белка тканей. При недостатке или отсутствии его в рационе возпикает гиперстезия = повышенная чувствительпость нервных окончаний, парушается координация движений, появляется общая сла| бость, дрожание (А. И. Овсянников, 1963). а . На недостаток валина также, как д любой другой аминокислоты в рационе, животные обычно реагируют понижением аппетита (анорексия), отрицательным балансом азота.
Взаимосвязь аминокислот в обмене с витаминами, минеральными и органическими веществами
Приведенная краткая характеристика аминокислот дает общее представление о их роли в обмене веществ без учета комплексного влияния всех других питатель( ных веществ. Амннокислотное питание рассматривается как качествениая сторона протеинового питания и не может трактоваться изолированио от обеспеченности животных достаточным количеством витаминов, минеральo38
