тительного, микробного и животного происхождения, характеризуются исключительно высокой специфичностью и молекулярной активностью.
Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или ее органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и др.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны (Диксон М., Уэбб Э., 1982; Кретович В.Л., 1986).
Регуляция внутриклеточного метаболизма путем изменения общей активности фермента и перераспределения изоферментов занимает одно из важных мест в механизмах адаптации организма к изменениям окружающей среды. Посредниками между сигналами, поступающими из внешней и внутренней среды, и ответной реакцией клеток, выражающейся в изменении активности ферментов, у животных выступают гормоны (Калиман П.А., Амири А., 1979).
Посредством биологических катализаторов реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ. С точки зрения генетики ферменты демонстрируют важную роль, которую играют гены в живом организме, ибо гены контролируют производство белков, а все ферменты - это белки. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции за счет образования промежуточных энзим-субстратных комплексов.
Одна из главных особенностей энзимов – способность к направленному и регулируемому действию. За счет этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Форма молекул биологических катализаторов очень важна для выполнения их функции. Молекулы ферментов скручены кольцами таким образом, что на их поверхности имеется своего рода желобок, или щель, которая называется активной стороной, так как именно она исполняет главную роль во время химического взаимодействия. Вдоль активной стороны выстроены определенные функциональные группы (боковые группы с очень своеобразными химическими свойствами). Они взаимодействуют с некоторыми комбинациями молекул, вступая с ними в контакт, и изменяют их особым образом (Дженкинс М., 2002).
В основе теорий, объясняющих механизм действия ферментов, лежит представление о том, что фермент за счет образования энзим-субстратных комплексов вызывает изменение молекулы субстрата таким образом, что уровень энергии активации, которую необходимо придать этой молекуле для того чтобы она прореагировала, значительно снижается. Присоединение субстратов осуществляется в активных центрах, которые обладают сродством только с определенным субстратом. В результате обеспечивается строгая специфичность действия биологических катализаторов.
Многие ферменты обладают геометрическим соответствием структуры каталитического центра к молекуле субстрата. Некоторые энзимы имеют сродство к определенным группам при разрываемой связи. В процессах синтеза субстратная специфичность чаще всего исчезает после соединения двух исходных структур (Фершт Э., 1980).
Схематично взаимодействие фермента с субстратом можно представить следующим образом:
E + S E S Молекула Молекула Комплекс фермента субстрата фермент-субстрат
E S E + P Молекула продукта распада
Для того чтобы действие фермента проявилось, он должен вступить в контакт с субстратом. При этом образуется фермент – субстратный комплекс, который затем разрушается с высвобождением продукта реакции и свободного фермента, готового к взаимодействию с другой молекулой субстрата (Цыперович А.С., Галич И.П., 1976).
Отличительной особенностью ферментативной реакции является ее высокая скорость, которая служит мерой количества и активности биологических катализаторов, т.е. изменения концентрации субстрата в единицу времени. Ионы металлов, выполняющие роль простетической группы энзимов, играют или роль
мостика, связывающего фермент с субстратом, или непосредственно (по В.Л. Кретовичу) выполняют каталитическую функцию. Весь процесс ферментативного катализа происходит настолько быстро, что один энзим может совершить несколько миллионов биохимических циклов в минуту и оказать довольно большое воздействие на функционирование клеток (Дженкинс М., 2002).
Характеристика важнейших ферментов крови молочного скота
К основным ферментам крови молочного скота, которые могут быть использованы в селекционно-племенной работе, относятся окислительные – каталаза и пероксидаза, аминотрансаминазы – АЛТ и АСТ, а также фосфатазы и амилаза.
Роль ферментов как катализаторов, обеспечивающих реализацию и степень комплементарного взаимодействия функциональных биохимических блоков, детально представлена М. Диксоном и Э. Уэбб (1982).
Каталаза – это класса фермент оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.6.)* , она катализирует реакцию разложения токсичной для организма животных перекиси водорода, образующейся в процессе дыхания, с образованием воды и кислорода, согласно уравнению:
2 H2 O2 2 Н2 О + O2
Одна молекула каталазы, действуя в «мягких» условиях, за 1 минуту способствует расщеплению или изменению тысяч молекул субстрата.
Фермент широко распространен в живых клетках, где вместе с оксидазами аминокислот и другими энзимами содержится в специальных органоидах – микротельцах, называемых пероксисомами.
У животных каталаза имеется в печени, крови и молоке. Простетическая группа этого фермента – гем. Молекулярная масса
- Классификация по решению комиссии Межународного биохимического союза (1979).
