250 тыс. По активности этого фермента можно судить о напряженности окислительных процессов в организме животных.
Каталаза в процессе обмена веществ в качестве субстратов окисляет спирты, метанол, этанол, n – пропанол, изопропанол, изобутинол, гликол, а также коламин. Она активно участвует в кислородном обеспечении тех тканей, куда
кислород поступает в меньших количествах, чем необходимо для нормального течения окислительных реакций.
Пероксидаза также является ферментом класса оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.7). Она осуществляет катализ окисления различных полифенолов, некоторых ароматических аминов, жирных кислот, цитохрома и других соединений, в том числе и неорганических, с помощью перекиси водорода или имеющихся органических перекисей. Количество субстратов, которое может быть окислено перекисью водорода с помощью пероксидазы, весьма велико. Cубстратами могут служить тирозин, адреналин, билирубин и др.
Трансаминазы – это ферменты класса трансфераз, впервые открытые отечественными биохимиками А. Браунштейном и М. Крицманом в 1937г. Они катализируют в организме животных обратимые реакции трансаминирования – центральное звено азотистого обмена, то есть при их участии осуществляется перенос аминогрупп и водорода от одной молекулы субстрата к другой без промежуточного образования аммиака с аминокислоты на кетокислоту с образованием новой кетокислоты и новой аминокислоты.
Таким образом, эти ферменты принимают участие в синтезе и распаде аминокислот. Коферментами аминотрансаминаз являются пиридоксальфосфат и пиридоксаминофосфат – производные витамина В6.
Наиболее высокое содержание и большую каталитическую активность имеют 2 фермента – аланинаминотрансфераза (АЛТ – КФ 2.7.1.2) и аспартатаминотрансфераза (АСТ – КФ 2.6.1.2), которые кроме перечисленного выше, участвуют в синтезе мочевины. При этом АСТ является одной из характеристик физиологического состояния миокарда.
Следует отметить, что процессы переаминирования в организме животного протекают непосредственно в тканях организма– мышцах и печени. В крови
у животных эти ферменты находятся транзитом. Тем не менее биохимические процессы, протекающие в тканях, находят свое четкое отражение именно в крови животного.
Фосфатазы – ферменты, представляющие класс гидролаз (КФ 3.1.3.2). Они катализируют реакцию отщепления неорганического фосфора от органических фосфорных соединений, а также реакции гидролиза сложных эфиров фосфорной кислоты.
Эти ферменты широко распространены во всех клетках организма и играют важную роль в регуляции обмена фосфорилированных соединений, в поддержании определенного уровня фосфата в организме. Прежде всего, фосфатазы связаны с состоянием минерального обмена у животных. В зависимости от величины оптимума pH действия ферментов различают кислые и щелочные фосфатазы. В настоящее время доказано, что окислительное фосфорилирование на всех этапах обмена белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот осуществляется при активном участии этих ферментов.
Щелочная фосфатаза является одним из катализаторов гидролиза моноэфиров фосфорной кислоты. С деятельностью этого фермента связана регуляция клеточной проницаемости, высокая активность его в эндотолиальных клетках кровеносных сосудов свидетельствует о важнейшей роли этого энзима в механизме регуляции минерального, жирового и белкового обмена между кровью и окружающей ее тканью. При участии щелочной фосфатазы протекает ресорбция жиров и углеводов в слизистой оболочке тонких кишок. В почках же она принимает участие в ресорбции глюкозы из нефрона.
Амилаза – фермент класса гидролаз (КФ 3.2.1.1), катализирует гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов, в том числе декстрина. Этот энзим расщепляет глюкозидные связи между 1 и 4 атомами углерода. Его впервые описал русский академик К.С. Кирхгоф в 1814 г., но в чистом виде этот ферментный препарат выделен впоследствии французскими учеными А.Пайеном и Ж.Персо в 1833 г.
Амилаза, содержащаяся в крови животных, катализирует образование глюкозы и декстринов. Обычно гидролиз полисахаридов происходит при одновременном участии нескольких амилаз. Физиологическая роль амилазы в организме животного состоит в мобилизации запасов полисахаридов в клетках. Она содержится в слюне и соке поджелудочной железы. Микроорганизмы, потребляя крахмал, выделяют указанный энзим в организм животного.
Использование крови в интерьерных исследованиях и генетическая обусловленность ее ферментного уровня
Кровь в организме играет исключительно важную роль, поскольку через нее осуществляется обмен веществ. Она доставляет ко клеткам органов тела питательные вещества и кислород, удаляя продукты обмена и углекислоту. Через кровь, как указывают Е.В.Эйдригевич и В.В.Раевская (1978), обеспечивается гормональная регуляция, за счет нее осуществляются защитные функции и поддерживается равновесие электролитов в организме животных. Кровь представляет как бы ту внутреннюю среду, в которой происходит развитие и жизнедеятельность организма. Она отражает как общее устройство организма, его конституциональные особенности, так и физиологическое состояние, связанное с отправлением основных необходимых функций и условиями жизни животного.
Постоянный состав крови, или ее гомеостаз, как считает М.Т.Таранов (1976), организм обеспечивает за счет механизмов регуляции в процессе адаптации его к колебаниям условий внешней среды. Известно, что в теле животного ферментов содержится больше, чем их требуется. Это свидетельствует о том, что в организме имеются механизмы, сдерживающие, ингибирующие функции определенного количества ферментов, регулирующие их активность, а следовательно, и обмен веществ.
Анализ данных (Родионова Г.Б., 1983) показывает, что состав крови и характер протекающих процессов в организме животных взаимообусловлены. Поэтому всякие изменения, происходящие в тканях организма, находят свое отражение в крови животного.
