чением дисперсности мицелл казеина степень их гидрофильности и количество поверхностных зарядов возрастают, что приводит к повышению их коллоидной стойкости. Крупные мицеллы, содержащие больше коллоидного фосфата и меньше каппафракций, обладают большей склонностью к коагуляции, чем мелкие 267 .
Сывороточные белки не влияют на термоустойчивость молока, пока их содержание в молоке не увеличивается до определенного уровня. По-видимому, существует критическая концентрация сывороточных белков, которая должна быть превышена, прежде чем казеиновый комплекс станет ненормально чувствительным к нагреванию 22, 68 .
Исследования А.А. Ионкиной показали, что летом степень изменения белков молока при пастеризации меньше, чем осенью и зимой. Очевидно, в летний период наиболее благоприятные условия для синтеза молока с таким соотношением компонентов, при котором термоустойчивость его бывает максимальной 94 .
По данным И.А. Икряникова на протяжении всей лактации молоко коров черно-пестрой породы было более термоустойчиво, чем молоко коров айрширской породы. Межпородные различия в термоустойчивости молока обусловлены особенностями его химического состава. В сыроделии, помимо общих требований для всех отраслей молочной промышленности к качеству молока, предъявляют специфические требования, определяемые понятием сыропригодности молока 89 .
Под сыропригодностью молока понимают возможность беспрепятственно вырабатывать из него высококачественный сыр 65 . Молоко считается пригодным для производства сыра, если оно обладает необходимыми органолептическими, физикохимическими, биологическими свойствами и получено с соблюдением санитарно-гигиенических требований 68, 180 .
От качества молока зависит направление технологического процесса при переработке молока в сыр. При изменении качества молока необходимо изменять и технологический процесс так, чтобы устранить или по возможности ослабить влияние изменившихся свойств молока на получаемый продукт. Но все же,
степень сыропригодности молока влияет на качество сыра больше, чем любой из факторов обработки.
Одним из основных показателей пригодности молока для производства сыра является его способность свертываться под действием сычужного фермента с образованием нормального по плотности сгустка 148 .
Скобелев В.И. также отмечает, что наиболее строгие требования в отношении состава, физико-химических и ферментативных свойств и характера микрофлоры предъявляются к молоку, используемому в производстве сыров 188 . Для оценки качества такого молока ряд ученых считает необходимым иметь детальную информацию о содержании в нем белка, казеина, сывороточных белков, незаменимых аминокислот, жиров, жирных кислот, углеводов, фосфолипидов, соматических клеток, микроорганизмов, антибактериальных веществ, витаминов, макро- и микроэлементов.
Белки молока имеют большое значение для питания человека. Они содержат все незаменимые аминокислоты и лучше усваиваются организмом, чем белки других продуктов питания животного и растительного происхождения. Из целой системы белков молока выделяют две группы: казеины и сывороточные белки [206].
Белки являются главной составной частью клеток, уникальность которых заключается в их разнообразии. Синтез белков контролируется генами, то есть, аминокислотная последовательность белков закодирована в ДНК клеток. С использованием ДНК-технологий расшифрована последовательность некоторых генов крупного рогатого скота, что дает возможность определить генотип животных по этим генам [92].
С технологической точки зрения главным белком молока является казеин. Его содержание в молоке колеблется в пределах от 2,1 до 2,9 %. Элементарный состав казеина (в %) следующий: углерод – 53,1; водород – 7,1; кислород – 22,8; азот – 15,4; сера – 0,8; фосфор – 0,8 [52].
Белок коровьего молока включает 6 основных фракций (αS1-казеин, αS2- казеин, β-казеин, κ-казеин, α-лактальбумин, β- лактоглобулин), которыми управляют кодоминантные аутосом-
ные гены согласно наследованию по Менделю. После открытия полиморфизма белков сыворотки [240, 241], исследователи заинтересовались генетическим полиморфизмом белков молока [242, 243, 306]. В настоящее время известно, что существует, по крайней мере, 39 генетических вариантов 6 фракций белка молока [248-250, 265, 279, 282, 286, 301]. Генетический полиморфизм белков позволил генетическим вариантам быть связанными с составом и технологическими свойствами молока [274, 281, 288, 296, 312, 316]. Эти генетические варианты образуются при замене или удалении аминокислот в пределах полипептидной цепи [301]. Казеины (αS1-казеин, αS2-казеин, β-казеин, κ-казеин) закодированы четырьмя сгруппированными аутосомными генами, расположенными на 6 хромосоме [258, 302 325, 328], в то время, как ген α-лактальбумина находится на 5 хромосоме [266], а ген β-лактоглобулина – на 11 [236, 238, 243, 303, 317].
Наиболее высокие требования в сыроделии предъявляются к казеину. Сыропригодность молока определяется как удельным весом казеина, так и дисперсностью и фракционным составом его мицелл, количеством кальция и фосфора, входящих в их состав, а также активной кислотностью молока 68, 72 . Казеин относится к фосфопротеинам и отличается от других белков молока тем, что содержит в своей молекуле большое количество фосфора, при помощи которого образуется казеинкальцийфосфатный комплекс 182 .
В молоке казеин находится в виде специфических частиц или мицелл (от лат. micella – крошечка, крупица), представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция. Казеин – комплекс 4-х фракций: αs1, αs2, β, κ [52, 277, 285, 289, 306, 333]. Все фракции казеина являются фосфопротеинами, т.е. содержат остатки фосфорной кислоты, присоединенные к аминокислоте серину моноэфирной связью. Содержание остатков фосфорной кислоты (серинфосфата) в полипептидных цепях белка определяет его чувствительность к ионам кальция. Содержание остатков серинфосфата по фракциям казеина следующее: αs1 – 8; αs2 – 11; β – 5; κ – 1. Следовательно, αs1, αs2 и β-казеины наиболее чувствительны к ионам кальция. В
