, а НИТ Третичная структура характеризует пространственную конфигурацию белковой молекулы, то есть дает представление G6 объеме, форме и взаимном расположеНЕ наеЕ Е друг к другу, В настоящее время установлена ПЕНН ee ви В небольното ВОВИНеОтЕ белков _ миоглобнНЯ, рибонуклеазы, субъединиц гемоглобина, лизоцима куриного яйца и химотрипсиногена. Четвертичная структура. — это взаимное Про ABET веннов расположение отдельных субъединиц в крупной молекуле белков с большим молекулярным весом, состоящей, как правило, из субъединиц меньшего молекуВЕТ ее,
Аминокислоты белков, их строение, свойства и классификация
сталлыАминокислотыбелого цвета),— этокоторыехимическиеявляютсясоединениясоставными(кричас - Tamu белка. В состав аминокислот входит углерод (С), водород (H), кислород (О), азот (№) и иногда сера ($). Углеродные атомы в молекулах аминокислот, которых насчитывается от 2 до 9, образуют скелет в виде открыГЕ || той цепочки —C—C—C—C—C, одного шестичленноЕ | го ароматического кольца, соединенного с трехаленной цепочкой, С или нятичиеиного гетероцик| | c/> лического кольца, образо- СТ | c— ванного из атомов углерода | | ell | и азота >С C< №2 т! АИ се ес N Г | |
Основными активными группами аминокислот являются аминные — NH» и карбоксильные — COOH радикалы, которые определяют химические свойства аминокислот. В зависимости от присутствия той нли иной группы они могут реагировать и как кислоты, и как щелочи. Co щелочами они ведут себя как кислоты и, наоборот, с кислотами — как щелочи. В первом случае в реакцию 9
me
вступает карбоксильная труппа =NHy>—R—COOH+ + МаОН->МН.—К--СООМа- ИНФО, а во втором — амипогрупиа. МН.—В—СООН+-НС!—R—C >NH3ClЛ —RR — COOH . но Аминокислотыс двумя функциональнымимогут взаимодействоватьгруппами — одновремен-аминной и карбексильной.° г Например

С
CHs
ОНNH,+ |Е2 oc ^^| NU-____ 2,0
NACOOH NH CO $
Ney,
2 [т
Дикетопиперазин
В результате взаимодействия двух аминоуксусных кислот из их остатков образуется циклический пептид дикетопинеразин. В реакцреакцин с азотистой кислотой амнногрупиаpy аминокислоты замещается гидроксильной группой ОН и выделяется свободный азот (№: МН.—В—СООН+НМоО. ОН—В—СООН+М№,--Н.О. Эта реакция используется для количественного определения азота аминогрупн по Ван-Слайку. Болышое биологическое значение имеет реакция дезаминирования, которая протекает в две стадии: NH
| (1) R—CHNH, — COOH -; В — C — COOH; . (2) К — CNH — COOH + H,0 > R — CO— COOH — NHs. Реакция иазывается окислительным дезаминированием, так как при ней происходит окисление аминокислоты. Приимвосстановительном ое ее"заминированниВ ENNреакция осу-у и от разом: R —СИМН,— COOH +. Н, + R— СН, — COOH + NH. Имеется еще и гидролитическое дезаминирование: & : — СИМИ,cleo— COOH -|-ЕОH,0 — СНОН — COOH -| МН...ы В первом случае аминокислота превращается в кетокиCOTY, во втором в органическую кислоту, в третьем— в оксикислоту.
и
ини
Существенное значение в обмене белков имеет откры: тая А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакция переаминирования аминокислот, которая играет важную роль В к ных span ap Bote eae уо а Пе SHUSTER! 10 OTM и ооо туды МН. от одной аминокислоты к другой а-кетокислоте с образованием новой @-аминокислоты. Реакция протекает при участии специфических для каждой аминокислоты ферментов трансаминаз.

R Re R Re
| НН | Rea | SE |
СЫ! НН, + C= :0;2C =:0! + CHNH,
COOH COOH COOH, COOH
В обмене веществ существенную роль играет также реакция декарбоксилирования аминокислот, при которой аминокислоты теряют карбоксильную группу: R— —CHNH2—COOH+R—CH2NH2+COs. Образующиеся амины часто являются ядовитыми веществами (кадаверин, путресции), а некоторые, наоборот, обладают высокой физиологической активностью (гистамин усиливает секрецию пищеварительных желез). Из физических свойств аминокислот необходимо отметить прежде всего их высокую точку плавления — 178—314°C и хорошую растворимость (за исключением некоторых) в воде. Изоэлектрическая точка их находится в пределах 2,77—10,76. Наибольший молекулярный вес постоянно встречающихся в белках аминокислот 240,23 (цистин) и наименьший— 75,05 (глицин). ОкиВ о ео свнзаны noepenctBom TenTHaRO pels B CO—NH—.т В образовании= таких связейm2 важную рольо играют нептидазы — катализаторы этого процесса, к которым относится трипептид глютатион, особенно восстановленный. Он активизирует ферменты азотистого обмена. Пептиды, состоящие из нескольких остатков аминокислот,Полипептидная° называютсяцепьполипептидами.имеет множество боковых ответвлении, представляющих собой остатки аминокислот, не входящих непосредственно в цепь. Это можно видеть на следующем примере.
и
