Белковое и аминокислотное питание животных

=

ЭЗлементарный состав, функции, свойства н строение белков Белки, или протеины, — главная составная часть каждоготени ЧТорганизма.Гао [ЧеЯвляясь МОНАматериальным1 TOM 6 ОООсубстратомубетратОАО Пони аьОе Se кое субстрата ИЕ ar но Ф. Энгельсом: «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо оелковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни». ; Белки обладают рядом особенностей, которые несвойственныкоторые обеспечиваютникаким другимфункционированиеорганическим соединениямбелковых тели как ословы живого вещества, его роста и развития. К числу1) бесконечноенаиболее важныхразнообразиеособенностейструктурыбелков иотносятся:вместе с тем высокая видовая специфичность ее; 2) исключительное многообразие химических и физических превращений; в 3) способность к внутримолекулярным взаимодеийствиям;4) наличие биокаталитических свойств. и других. Из многообразных химических, физических и биологических свойств белков наиболыний практический интерес представляют биологические. Наиболее важное значение имеет биокаталитическая активность белков. Muoгие белкн“блатодаря соединенной с нимн активной группе или в силу особого строения молекулы обладают способпостью ускорять ход химических реакции в организме. Белки с этими свойствами относятся к групие фер-

6

ПВ

мептов. Наличие многообразных индивидуальных ферментов и ферментпых систем обеспечивает быстрое и паправлениоева химическихпротеканиереакций, врегулируяорганизметембольшогосамым количест-биохимические процессы непрерывного обновления белковых тел. Следовательно, ферменты оказывают самое непосредственное влияние па сущиость жизненных явлений. Следующим, весьма важным биологическим свойством белков является их гормональная активность, то есть способность оказывать воздействие на целые системы химических реакций в организме. Белки-гормоны регулируют взаимосвязь aC ea комплекса Гат координируют их взаимодействие в строго определен NOM направлении. я ЧЕХ свойством белков Является их ИЕ стваункция,(бактериальныеа некоторым токсипы,из них присущияды змей).и токсичные свой Исключительное многообразие функций, химических, физических и биологических свойств белковых веществ, высокая лабильность свидетельствуют о большой сложности их химического строения. В элементарный состав белков в отличие от всех других органических соединений обязательно входит азот, а в большинство — еще и бера (табл, 1).

Несмотря па то, что наибольший процент в составе белков приходится на углерод н кислород, многообразие свойств и функций белка, его специфичность определяют лементы азот и сера. Содержание азота в различных белках колеблется от 15 до 18%. Однако в большинстве случаев на практике пользуются средним показателем— 164. На основапии этого показателя рассчитывают со-

af

пп

держание общего (сырого) протеина в различных тка| MAX: количество азота умножается на коэффициент 6,25 (100:16= 6,25). | Химический состав белковых тел чаще всего исследуется методом гидролиза в растворах кислот или ше] лочей, а также методом гидролиза белков при помощи 4 протеолитических ферментов при 37—40° в специальных | биологических термостатах. Последний метод предложен в 1870 г. русским ученым Н. Любавиным. С помощью р кислотного гидролиза А. Бракопно в 1820 г. впервые вы1 делил из белка (желатина) аминокислоту глицин. Пер| вая же аминокислота была получена из сока спаржи в } 1806 г. Вокеленом и Робике. J Со времени открытия аминокислот и до наших дней ученые разных стран мира выделили около 150 различдящиеных аминокислот,в состав белков.а к 1955Их г.оказалось— все амннокислоты,менее 30. Всевхо-остальные аминокислоты находятся в свободном состоянии. редкоАминокислотывстречающиеся.белков Постояннопринято делитьвстречаютсяWa постояннов белкахи ils) аа*s © ето. | . . и | Структура белковой молекулы долгое время представлялась в виде Ce ee aa В настоящее время в связи с разработкой методов определения аминокислот и структурного анализа в достаточной степени изучена первичная, вторичная, третичиая и четвертичная струк1 туры белковой молекулы. Первичная структура определяет собой количество и последовательность расположения аминокислот в молекуле белка. Несмотря на сложность и трудоемкость определения последовательности расположения аминокислот в белковой молекуле ученым удалось выяснить первичную структуру ряда белков (клупенн, инсулин, миоглобин кашалота, гемоглобин человека, трипсиноген, вирус табачной мозаики, рибопуклеаза и др.). Под вторичной структурой белковой молекулы подразумевают конфигурацию полипептидных цепей, входящих в состав молекулы. Исследованиями Полинга и Кори установлено, что полипептидная цепь белка имеет структуру а-спирали, в которой на каждые пять витков приходится 18 амнинокислотных остатков, и первый амипокислотный остаток лежит в той же плоскости, что и 18-й. 8

CST m