Таблица 54
Аминокислотный состав костра и люцерны при различных способах консервирования (по 3. М. Харибутовойи В. И. Эльзессер, 1970) ре Е ie ees Е
| 1 ьтя | Содержание аминокислот в корме, г/кг сухого вещества ВЕ Г. аа 5 ИИleof 8 % = 8 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| О | [ВТ РЕ | о | & [8 | as | | | 88 |8 о | | ВТР 8 | 58 | |||||
| Протеин, Метионии % | ги 2819 | и | и 24| | ви 25| | о 38| | rl 22 | ТВ [738 | | 17,8 34 |
| Цистин | 23| | 05| | 06) | 21| | 44| | 24| | 3,1] | 34 |
| Триптофан | 13] | 09| | 1,1] | 1,2 | | 1,4] | 0,7] | 0,9 | | 1,4 |
| Аргинин | 6,2 | | 4,5 | | 4,6 | | 5,8 | | 12,8 | | 8,5 | | 9,1 | | 12,0 |
| TEE па. | 4,5 | | 3,6 | | 4,0 | | 4,4 | | 5,1) | 3,6 | | 8.3) | 3,9 |
| Фенилаланин лейцин | 14,0 58| | | 98| 37| | 11,3 46| | | 12,0 58 | | 19,7| 96| | 12,2 57| | | 12,5 5,4| | | 17,1 7,9 |
| Треонин | 5,0 | | 4,2 | | 4,7| | 4,9] | 8,9 | | 5,2] | 6,1 | | 7,7 |
| ee | fe | a8 | ae | an | т | ет | вт | т |
| Аспарагиновая | р | у | у | | | о | с | b | ь |
| кислота | 9,4 | 6,5 | 8,3 | 7,8 | | 13,8 | 9,2 | | 10,4 | 6,3 |
| Серин | 4,5 | 4,8 | 4,4 | 7,2 | 5,1 | | 5,3 | — | |
| рее ameperets | тЫ ны, | o | wlth Pe | 1 ae | ‘to 4 | ре | a | ee |
| Тироин | | 3:2] | 8.1| | 2.8 | | 8,0 | | 5.2 | | 4,2 | | 4,8 | | 51 |
| костная мука | и | другие | — | используются | для | кормления | ||
| животных. Положительное | влияние | прогревания | на | биологиче- | ||||
| скую чали многие ценность | авторы | протеина (A. | П. зерна | Дмитроченко, | бобовых | и 1959; | шрота А. | Альт- отме- |
| шуль, 1956; | Hayward | a. | 0., | 1936; | Liener, | 1953; | Renner | |
| а. о., 1960). рой Основной con, как | причиной было | установлено низкого | использования исследованиями, | белка | являет- сы- | |||
| ся наличие | в пей | ингибитора | трипсина. | Д. | Мельник, | |||
| В. Озер п С. | Вейс | (1965) | предположили, | что | метионии | |||
| из сырого нимые литическими | соевого аминокислоты, | белка ферментами и, | таким | медленнее кишечника, | образом, чем | выделяется другие | ограничивается | протео- незаме- |
| эффективность | использования | его | на | образование | ткане- | |||
вых белков. Это предположение подтвердилось в дальнейших исследованиях. . Результаты опытов Линера и др. (Liener a. о., 1953) но изучению влияния добавок метионина на питательную ценность кормовой смеси, содержащей неочищенные нигибиторы трипсина, показывают, что отрицательное влияние ингибиторов проявляется ухудшением усвояемостичтотила в ностью ингибиторовлениемметиопина,второй протеолиза.путьобусловленнымотрицательногоВпосли эфф е ктом,дствииантипротеолитическойдействиянебыло связаннымустановленингибиторовс пак- о ,- сырых соевых бобов обусловлен содержанием в них гемагглютинина. Соевый гемагглютинин обладает способностью агглютинировать красные кровяные клетки. Прогревание соевых бобов в процессе извлечения из них масла разрушает ингибиторы трипсина и гемагглюHHI, устраняя тем самым отрицательное влияние их на использование аминокислот и рост животных. Вместе © тем презмерное нагревание может оказать отрицательное влияние на качество соевого белка. В исследованиях установлено, что сильное нагревание приводит к разрушенню аминокислот, и особенно лизина, аргинина, триптофана, цистина и снижает переваримость белка. Аналогичным образом проявляется влияние нагревания и других зернобобовых культур, так как почти все они содержат ингибиторы трипсина и дефицитны по метнонину.ности зерноВбобовыхпрактикецелесообразнодля повышениянагревпит ат ельнойь до темпецен - patyppзаметно неснижаетвыше содержание100°C. Провариваниенекоторыхзернааминокислот.бобовых lax, по данным И. Ф. Ткачева и В. Г. Савенко (1972), в Парень ке содержание т В rae S 22,68 до 20,85 elke, аргинина — с 30,95 до 21,49, ТИС дина — с 9,96 до 7,97, треонина — с 9,78 до 8,12 г/кг, и общая сумма аминокислот уменьшалась с 139,12 до 119,35 г/кг. Благоприятно влияет тепловая обработка на биологическую ценность хлопчатникового шрота. В шроте этого вида есть госсипол, который снижает биологическуюценность его белка. Прогреванием рота B присутствии влаги (до 30 Jo) достигается снижение ани бодного госсипола и перевод его в ее с белком форму, нетоксичную для животных (А. Альтшуль и др.,135
1965). Однако скармливание животным освобожденного от свободного госсипола хлончатникового шрота не повышало его кормовой ценности. В госсиполо-белковом комплексе госсипол взаимодействует главным образом с &-аминогруппой лизина, переводя последний в недоступную для отщепления трипсином форму, что снижает его усвояемость (Kuiken, 1952). Удаление связанного госсипола незначительно повышает усвояемость лизина. Наилучший результат достигнут при удалении госсипола экстрагированием бутаноном. Бутанон соединяется с госсиполом и удаляется прессованием. Полученный шрот пригоден для скармливания свиньям, которые особенно чувствительны к этому алкалоиду. Максимальное содержание госсипола в таком шроте He должно превышать 0,04%. Перегрев хлопчатникового шрота резко снижает биологическую ценность протеина, потому что вызывает деструкцию целого ряда основных аминокислот. В опытах Е. Я. Неделько (1969), В. П. Ржехина (1959) и других исследователей наблюдалось отрицательное влияние перегрева масличных семян на содержание в шроте аминокислот. Питательная ценность протеина зависит не только от валового содержания аминокислот, но и от доступности ихболических для синтезапревращенияхбелков и использованияв организме. вБиологическая других метадоступность аминокислот зависит от ряда факторов. Tenловое воздействие, особенно сухой нагрев, вызывает большие потери аминокислот вследствие непосредственного разложения или является причиной образования соединений, резистентных к действию ферментов, обычно с сахарами этого же корма (Overby а. о., 1959). Кроме того, белки сами по себе как функциональные единицы живых тканей могут противостоять расщепляющему действию ферментов пищеварительного тракта или действие ферментов ограничивается содержащимися в кормах ингибиторами (Barnes а. о., 1965). Усвояемость аминокислот разными видами животных и при разных физиологических состояниях неодинакова. Структура белка и расположение аминокислот в некоторой степени влияют на их доступность. Предполагают, в частности, что низкие питательные свойства белка арахиса обусловлены специфическим расположением в
136
