новой — алании является как бы связующим звеном углеводного и азотистого обмена. При диабете и голодапии алании проявляет антикетогенные свойства (сниКАТ кетонурию). В орланизмеЧон образуется из циревиноградной Cn OT Ey путем аминирования, H3 аспавашиной вой кислоты, а также из триптофана, цистина, оксипро-
ac , ерин широко распространен в природных белках. Благодаря наличию в его составе группы —ОН он участвует в образовании многих соединений разной прочности. В состав мозга серин входит в форме серинфосфата. В организме является предшественником холина и коламина. Трансаминирование серина проходит в организме медленно. Присоединив фосфорную группу, он значительно активизируется. Образуется в организме из фосфоксипирувата путем трансминирования. Может образовываться из гликокола. Глобулипы содержат небольшое количество серина. Аспарагиновая кислота входит в состав многих белков. Много ее в белках крови (фибрин), в гемоглобине, пепсине (6,8%), в яичном альбумине (8,2%), в казеине (до 6,3%). В виде п-ацетиласпарагиновой кислоты обнаружена в мозгу. При аминировании легко переходит в амид — [-аспарагин. В организме аспарагиновая кислота является источником кофермента А и пантотеновой кислоты. Вместе с глутаминовой кислотой и аланином являются переносчиком и депо азота. Общее содержание этих аминокислот в белках организма достигает 25—30%. Образуются они при обмене из щавелевоуксусной кислозы, валина, лейцина и метионина путем переаминироЕЕ
ненаГлутаминоваяв природе. Вместекислотасо своимнаиболееамидомширокоглутаминомраспростра-составляет 80% небелкового азота мозга, что в 15 раз больше, чем в крови. Поскольку нервная ткань особенно чувствительна к аммиаку, то роль глутаминовой кислоты в мозгу состоит в обезвреживании аммнака и превращении его в безвредный для нервной ткани глутамин. Фибрин крови, яичный альбумин, пепсин, кератины шерсти, казеTe ООВ, GONE MOOI i ПН СР ПБ вой КИСЛОТЫ o1 10 ло 30%. Из рас [pets on ’ HO Ute ИВ растительных белковщее много содержится в зеине кукурузы, эдестине семяп, в 31
белках соевых бобов, гордеине ячменя, глиадине и глю-
телине пшеницы и других.
Цистин входит в состав белков в небольших количествах. Сравнительно богаты цистином кератины (белки, шерсти, волос); растительные белки бедны им. Эта аминокислота принимает участие в обмене желчных кислот, в присутствии метионина стимулирует рост животных. На метионин он оказывает сберегающее действие, входит в состав глютатиона, может превращаться в цистин и, наоборот, цистени переходит в цистин. Избыток циетина ведет к повышению кариеса зубов (Л. Н. Горожанкииа, 1968). По накоплению цистина в коже можно судить об обеспеченности организма каротином или витамином А (Л. Б. Айзинбудас и др., 1966). Тирознн по химическому строению является оксифенилаланином, служит источником для образования гормона щитовидной железы — через тиронин превращается в тироксин (тирозин-тиронин—тироксин). Участвует он и в образовании пигментов волос, кожи, перьев. При распаде (гниении) белков под действием микроорганизмов пищеварительного тракта из тирозина образуются крезол и фенол (яды), которые обезвреживаются печенью. Белковое голодание нарушает ферментные системы, которые окисляют тирозин. Богаты тирозином глобулины, в инсулине, например, содержится его до 12%, а также кератины шерсти. Участвует он в образовании адреналина, входит в состав спермиев, окситоцина. Из растительных белков богаты им зеин кукурузы, белки картофеля. | Пролин в больших количествах обнаружен в К гене (до 15%), кератине (до 8,5%), желатине (до 25%), зеине кукурузы (до 12%), глютенне пшеницы (до 12%), а также в продуктах распада белков.
Незаменимые аминокислоты
В жизнедеятельности организма незаменимые аминокислоты играют большую роль. Недостаток их приводит к глубоким нарушениям функций различных органов и целых систем. Лизин входит в состав сложных белков ядра (нуклеопротеидов). Отсюда во всех тканях, содержащих | 32 |
II
лезистых, лизина миого. Лизии и все диаминомонокарбоновые кислоты характеризуются щелочными свойствами благодаря наличию двух групи — МН», поэтому белки такне, как протамины и гистоны, которые содержат диаминомонокарбоновые кислоты, имеют слабощелочной характер. Лизин — наиболее лимитирующая аминокислота пля животных. Он не синтезируется в организме, а его ©-кето- (окси)- кислота He аминируется и не траисаминигуется, следовательно, обмен идет необратимо, в отличие от других аминокислот, которые путем аминирования соответствующих о-кетокислот могут превращаться в аминокислоты. Белки животного происхождения значительно богаче лизином по сравнению с растительными. ЛАминокислота лизин преобладает в белках плазмы спермы, весьма важна для роста животных, принимает участие при синтезе гемоглобина, наряду с аргинином входит в состав сперматозоидов, необходима для поддержания половой функции, влияет на увеличение молочной продуктивности. При скармливании рационов, бедных пизнном, животные резко снижают привесы, ухудшается их общее состояние, снижается аппетит. У лабораторных животных при недостатке в диете лизина развивался кариес зубов (Dodds, 1964), наблюдалась кальцификация костей и педоразвитость эпифизарных хрящей (Harris а. о., 1943; Braham а. о., 1961; Rohdenburg, 1958). | Поросята особенно быстро реагируют на недостаток | лизина понижением оплаты корма, сухостью и огрубени| ем волосяного покрова, анемией (тормозится синтез гемоглобина), общим истощением (Куна, 1961; Athens а. 0., 1958). Добавка аминокислоты до нормы устраняет указанные симптомы. Недостаток лизина часто наблюдается в рационах, где основным компонентом концентратной смеси является кукуруза. В питании [-лизин не заменяется его 4-изомером (Вегу, 1936).
Метионин — серусодержащая аминокислота, входит в состав многих белков в небольших количествах. Осборн доказал, что сера, входящая в состав метионина, устойчива к щелочам. Сера же цистина и цистеина щелочнолабильна. Альбумины и глобулины, коллагены, эластины и особенно растительные белки бедны метионином. Так же, как и лизин, метионин способствует быстрому росту животных. OH непосредственно влияет Na син-
2 Зак. 675 33
