тез гемоглобина, необходим для нормального роста волосяного покрова, так как в кератинах (белках шерсти, волос) метионина много. Кроме Toro, метионии является хорошим донатором метильных групп, в частности при сиитезе холина. Введение достаточного количества холина в рацион оказывает на метионин сберегающее дейстBue. Установлено (Т. В. Венкстерн, 1967), что метильная группа метиопина непосредственно переходит в ДНК и является универсальным источником метильных групп для всех нуклеиновых кислот. Потребность в метионине может быть частично заменена цистином (на 40—53%), как это вытекает из исследований Shelton а. о. (1951), Curtin а. о. (1952), Becker (1955), однако существует мнение, что возможность такой замены зависит от наличия в рационе витамина Bi и фолиевой кислоты (А. Майстер, 1961). Взаимосвязь витамина By и метионина подтверждается исследованиями ряда авторов (А. Майстер, 1961; В. Букин, 1952; Cunha а. 0., 1949; Sewell а. 0., 1952). При недостатке в рационе цистина он образуется в организме из метнонина, поэтому контроль рациона по цистину осуществляется с целью добавочной обеспеченности метионином за счет цистина. Надо отметить, что значительное количество кормов, употребляемых в практике кормления, сравнительно бедны метионином, и животные часто испытыватют недостаток в этой аминокислоте. Зачастую он является первой лимитирующей аминокислотой, особенно в рационах птицы,
Недостаток метионина в рационе вызывает снижение привесов, ухудшение оплаты корма, анемию, огрубение волосяного покрова, ожирение печени, мускульную атрофию. Животные быстро отзываются на добавление метнонина к недостающему по этой аминокислоте рациону, улучшая рост. Добавка его обычно употребляется в виде | Рт--формы. D- и Г-формы метионина в равной мере HC пользуются организмом. Триптофан в небольших количествах обнаружен во | многих белках. При отсутствии его в белке продукт те| ряет свою биологическую ценность, так как трилтофан играет важную роль в процессе обмена веществ и является источинком никотиновой кислоты. Распад триптофана в организме приводит к образованию аланина и антраниловой или оксиантраниловой кислоты. Большая
a34
нагрузка тринтофаном приводит к выделению никотиновой кислоты и ее производных с мочой. В биосинтезе никотиновой кислоты из триптофана большую роль играет аа Л
Триптофан относится к числу аминокислот, участвующих в синтезе гемоглобина. Установлено, что оп частично расходуется в организме для синтеза ниацина (А. Браушитейи, 1950). Обратное превращение невозможно. Следовательно, контролируя рационы по триптофану, необходимо обращать внимание на обеспеченность их по ниацину. Белки, содержащие триптофан, обладают антипеллагрической активностью, переходя в никотиновую кислоту, РР, ниации. ‘ В процессе обмена веществ триптофан под действиem ферментов переходит в серотонии, оказывающий сильное влияние Ha сосуды и центральную первиую систему. Кроме того, он участвует в образовании пигмента глаз и необходим для активирования действия витамина Bo. При недостатке тринтофана в рационе наблюдается огрубение волосяного покрова, помутнение хрусталика (катаракта), расстройство половой деятельности (атрофия семенников и яичников, некроспермия), понижение привесов и снижение потребления корма (Beeson W. а. о., 1949), выпадение шерсти, анемня и поражения зубов. Добавление триптофапа к рациону устраняет симптомы недостаточности и способствует выздоровлению. Аргинин широко встречается в природных белках, особенно щелочного характера (протамины, гистоны). Сравнительно много его в глобулинах (эдестин семян хлопчатника). Зеин кукурузы беден аргинином. В организме эта аминокислота является источником образования никотина, пролина, аспарагиновой кислоты и цитруллина. Аргинин — основная аминокислота половых продуктов животных. Он необходим для пормальшого течения сперматогенеза (белок спермиев протамии на 80% состонт из аргинина). Аргинин, по-видимому, в большей степени необходим особям мужского пола, так как в белках мышц хрячков его на 25—30% больше, чем у свинок (А. Овсянников, 1963). Особенно важно обогащать рационы этой аминокислотой при интенсивном использовании производителей. Входит ‘аргинин в состав гормона гипофиза—вазопрессина, регулирующего кровяное давление. Включаясь в 2 35
a
орнитиновый цикл, он выполняет существенную роль в обезвреживании избытка мочевины, участвует в биосинтезе креатина мышц. его Впотребностиорганизме изсвинейорнитинааргинин(Дьюел,синтезируется1952; Mertzна а.60%o., 1952). Следовательно, можно предположить, что в рационе свиней он частично заменим. Недостаточное поступление аргинина с кормом угнетает сперматогенез, уменьшает интенсивность роста, особенно у хрячков, увеличивает затраты корма ча единицу привеса. Цыплята практически не синтезируют аргинин, он полностью заменяется цитруллином. Гистидин входит в состав карнозина (азотистого экстрактивного вещества мышц) и гомокарнозина (найден в мозгу). Необходим гистидин для нормализации азотистого обмена, синтеза гемоглобина, ядерных белков и целого ряда ферментов (С. Е. Северин, 1965). нияВгистидинпроцессепревращаетсяобмена веществв гистамин,путем декарбоксилирова-повышающий секрецию пнщеварительных соков и работу сердечно-сосудистой системы животного. В мышечной ткани гистидин образует с аланином дипептид карнозин, который является сильным возбудителем секреции пищеварительных желез.
При недостатке гистидина в рационе наблюдается понижение привесов с ухудшением оплаты корма, снижение аппетита, уровня гемоглобина, интенсивности роста (Eggert К. а. о., 1955). Кроме того, надо отметить, что гистидин, как и‘аргинин, является полузаменимой аминокислотой. Он может частично синтезироваться в организме, но синтез идет настолько медленно, что не удовлетворяет потребность, особенно при интенсивном росте (А. Майстер, 1961).
Лейцин получил свое название из-за белого цвета кристаллов, он входит в состав многих белков. В инсулине, например, количество этой аминокислоты доходит до 30%. Сравнительно богаты лейцином глобулины. Лейцин участвует в синтезе тканевых белков, каратиноидов, кофермента A, холестерина. Входит в состав окситоцина, стимулирующего сокращение матки и изгнание плода, а также повышающего отделение молока.
При избыточном введении лейцина с кормами возни-
