различия у гибридного молодняка по АСТ и каталазе. Наибольший эффект гетерозиса по уровню изучаемых ферментов крови проявился у гибридов, полученных от спаривания ячих с монгольскими быками.
Изучение полиморфизма ферментов у молочного скота позволяет вскрыть внутривидовые различия по изоферментному диапазону его крови. При электрофорезе лактатдегидрогеназы доминирует фракция ЛДГ–1, затем ЛДГ–2, минимальная активность отмечается у фракций ЛДГ–4 и ЛДГ–5 (Heinova D., Blahovec J., 1994). В исследованиях Л.Б.Коцкого (1982) также обнаружено, что изоферментный спектр лактатдегидрогеназы представлен 5-ю изоформами. Общая активность изоферментов ЛДГ и щелочной фосфатазы у нетелей ниже, чем у лактирующих и стельных коров. Изоферментный спектр малатдегидрогеназы в тканях печени, молочной железы и сыворотки крови представлен только 2-мя изоформами.
Перераспределение изоферментов лактатдегидрогеназы (Уилькинсон Дж., 1968) отражает специфику энергетического обмена клетки, изменение которого с возрастом может зависеть как от интенсивности других ферментативных систем, так и от уровня гормонов в организме (Парина Е.В., 1975; Никитин В.Н., 1977).
Т.Е. Григорьевой, Е.В. Юрьевой и Г.И. Ивановым (1991) при использовании аналогичной методики показано, что у крупного рогатого скота имеется от 1-го до 3-х изоферментов щелочной фосфатазы сыворотки крови. При этом следует отметить, что изоферментный спектр, частота обнаружения и активность изоформ этого энзима зависят от возраста, физиологического состояния и направления обмена веществ в организме животных.
В материалах исследований А.Л. Карус (1990) установлно, что в сыворотке крови коров находится 7 изоформ сорбитолдегидрогеназы, количество которых не зависит ни от породы, ни от возраста. Встречаемость аллелей амилазы, выявленная В.В. Иссык с соавторами (1984) в двух изученных племзаводах алатаусской породы скота различается незначительно.
В исследованиях ряда ученых проведен анализ изменчивости ферментов крови в зависимости от половой принадлежности животных. Хотя, по данным Е.В.Эйдригевича и В.В.Раевской (1978), у крупного рогатого скота самцы несколько превосходят самок
по уровню трансаминаз, в исследованиях О.К. Смирнова, 1970 различия эти были не столь существенны как по АЛТ, АСТ, так и по уровню щелочной и кислой фосфатаз. Наоборот, в опытах_Л.Р. Трифоновой, 1972 и Л.А. Валгэ, 1971 установлено, что активность амилазы, аланин - и аспартатаминотрансферазы крови у коров выше, а уровень активности альдолазы и щелочной фосфатазы ниже, чем у быков. Различия в уровне активности ферментов у половозрелых животных в период активной воспроизводительной функции отражают проявление биохимического полового диморфизма в одной из важнейших регуляторных систем организма.
По мнению большинства исследователей (Смирнов О.К., 1974; Эйдригевич Е.В. и Раевская В.В., 1978; Мкртчян Э.И., 1983; Ронжина Т.Г., 1983; Кулаченко С.П. с соавт., 1984; Ронжина Т.Г., 1985; Горбаченко Н.Г., Федак Н.Н., 1989; Забалуев Г.И., 1991; Богачева И.Н., Монастырев А.М., 1996; Переверзев Д.Б., Мещеряков Р.К., 1998), уровень аминотрансфераз у молодняка с возрастом повышается и достигает своего максимума в 6…12 месяцев, а по данным Г.Н. Зеленова (1983) – в 15 месяцев. После окончания интенсивного синтеза мышечной ткани профиль изучаемых ферментов у животных постепенно снижается.
По данным Н.И. Курылевой, Н.Н. Морозовой (1982), Ф.А. Заидова с соавторами (1986) и В.С. Барановой с соавт. (1989), максимально высокая активность АСТ установлена у молодняка в возрасте 3, а АЛТ – 4 месяцев. Минимальный уровень указанных ферментов отмечается в 2-месячном возрасте. Исследования Ю.Ф. Мишанина с соавтором (1995) показали, что уровень активности трансаминаз в сыворотке крови телят в первый месяц их жизни в 1…7 и 20-суточном возрасте существенно не меняется.
Окислительные свойства крови, а также активность ферментов переаминирования имеют специфику на каждом этапе онтогенеза животных. Интенсивность процесса обмена веществ в организме с возрастом падает (Бегучев А.П., 1969). Такое снижение самообновления белковых веществ, по мнению А.В. Нагорного, 1953 и В.Н. Никитина, 1962, происходит неравномерно. На первой стадии онтогенеза животных процессы дифференциации со-
провождаются повышением энергетического и функционального потенциала тканей. В последующем дифференциация приводит к усилению гетерогенности протоплазмы, делает ее как бы более «жесткой» и трудно самообновляющейся за счет перегрузки «инертными» белками и другими биологически пассивными соединениями.
Вместе с тем возрастная динамика биологических катализаторов в крови зависит от их специфики. Так, фермент фосфатаза, по данным Э.И.Мкртчян (1983), до 6-ти, а по сведениям З.И. Чапайкиной, В.П. Кондратьевой (1984) и Т.В. Лосевой (1989), до 12-месячного возраста у животных нарастает, а затем стабилизируется. В исследованиях В.М. Севастьяновой и Т.В. Лосевой (1987) у нетелей она была значительно ниже, чем у телят.
Уровень трансаминаз, лактатдегидрогеназы и щелочной фосфатазы сыворотки крови у взрослых животных также зависит от возраста. Причем активность щелочной фосфатазы, каталазы и пероксидазы со старением животных значительно снижается (Валгэ Л.А., 1971; Тараненко Г.С., 1972; Стояновский С.В., 1981; Сумцов Б.М., 1982; Прокин В.Г., 1989).
каталазы в и Профиль эксперименте В.В.Казарцева С.Е.Шкуратовой (1988) в процессе индивидуального развития молодняка изменялся волнообразно. В 6 месяцев он заметно повысился, а в 12 уже стабилизировался. По данным М.А. Гавриленко и С.В. Стояновского (1974), активность каталазы крови с возрастом молодняка постоянно снижается. Как показали исследования Н.С. Мандыгры с соавторами (1994), в условиях Украины активность лимфоцитарных дегидрогеназ у телок в 3-х месячном возрасте ниже по сравнению с относительно стабильным уровнем активности этих ферментов в более старшем возрасте.
По данным В.И. Волгина и А.С. Бибиковой (1980, 1982), коэффициенты изменчивости фермента АЛТ у молодняка находятся в диапазоне 18,9…26,9%, а трансаминазы АСТ 21,2…34,4%. У взрослых животных вариабильность этих энзимов находится в пределах 24,3…29,7%.
Исследованиями ряда ученых (Щербатый З.Е., 1982; Папин_Н.Е., 1983; Заидов Ф.А. с соавт., 1986; Аберкулов М.Н., 1987; Чуйкова Н.В., Шульга Т.Н., 1997; Переверзев Д.Б.,, Мещеряков Р.К., 1998) установлено, что сам уровень указанных выше
