нию так называемых незаменимых аминокислот и поэтому должны получить их с пищей. Промышленный синтез ряда аминокислот позволяет использовать их для обогащения кормов. Незаменимые аминокислоты: валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Остальные из важных, аминокислоты называются заменимыми: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, цистеин, тирозин.
Все аминокислоты образуют устойчивые комплексные соединения с металлами жизни, важнейшим из которых является гемоглобин.
Аминокислоты непосредственно участвуют в биосинтезе не только белков, но и большого количества других биологически активных соединений, регулирующих процессы обмена веществ в организме, таких, как нейромедиаторы (передают импульсы с нервных окончаний на рабочий орган и с одной нервной клетки на другую) и гормоны. Аминокислоты служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений, в т.ч. нуклеотидов, гема, креатина (составная часть фосфокреатина – запасного энергетического вещества в клетках мышц и мозга), холина (витамин группы В) и других веществ.
Катаболизм аминокислот может служить источником энергии для синтеза АТФ. Основным источником аминокислот организма служат белки пищи (корма). Углеводы могут служить первичным источником аминокислот. Так как из них синтезируется углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот.
Аминокислоты (свободные и в составе белков) содержат почти 95% всего азота, поэтому именно они поддерживают азотистый баланс организма.
Острый дефицит даже одной незаменимой аминокислоты в составе рациона ведёт к неполному усвоению других аминокислот и сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста и нарушениями функций нервной системы.
Построенные из α-аминокислотных остатков биосубстраты называются пептидами. Принято различать низкомолекулярные пептиды, содержащие не более 10, и пептиды, в состав которых входит до 100 аминокислотных остатков. Пептиды содержатся во всех живых организмах, проявляя и выполняя различные биологические и физиологические функции. Пептидами являются многие антибиотики, гормоны, токсины. Такие пептиды, как валиномицин и грамицидин S проявляют не только эффект антибиотика, но одновременно ионофоры. Ионофоры – комплексы, находясь в биологических мембранах, обеспечивают транспорт катионов натрия и калия через клеточные мембраны.
В клетках животных, растений и бактерий содержится трипептид-глутатион GSH, который участвуя в окислительно-восстановительных реакциях, выполняет роль антиоксиданта, нейтрализующего в клетке активные формы кислорода и защищая от них другие белки.
Многие пептиды являются гормонами, которые обеспечивают протекание определенных процессов в организме, регулируя минеральный и водный баланс.
Около 150 пептидов, называемых нейропептидами, содержатся в головном мозге, где они выполняют различные биологические и физиологические функции.
Краткая характеристика биологических функций аминокислот и пептидов свидетельствует об их важности для животных и необходимости создания условий для оптимизации их в составе внутренней среды организма.
Аминокислоты в белках связаны пептидными связями (-СО-NH). Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка, которых в организме человека насчитывается около 50 000. Информация о линейной последовательности содержится в участке молекулы ДНК, называемой геном.
Полипептидные цепи за счет внутримолекулярных взаимодействий образуют пространственные структуры – конформации белков. Изменения последовательности аминокислот в белках приводит к нарушению их пространственной структуры, нарушению функциональной деятельности, патологическим проявлением.
5.2 Белки
Высокомолекулярные органические вещества в живых организмах образуются в основном из 20 важнейших природных аминокислотных остатков. Составляют основу процессов жизнедеятельности всех организмов. Белки в живых организмах являются основой построения тканей и клеточных компонентов, ферментов, гормонов.
Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. В организме гидролиз белка осуществляется под действием ферментов пептидаз и строго контролируется. Природные белки проявляют запрограммированные природой биологические свойства. Фибриллярные белки – нитевидные структуры в клетках и тканях животных - составляют основу соединительных тканей животных (сухожилие, хрящи), рогового слоя кожи, волос, перьев и т.п. Молекулы фибриллярных белков не растворяются в воде, образуя коллоидные растворы. К этой группе относятся яичный белок, миоглобин, почти все ферменты.
Молекулы белков и отдельные их фрагменты рассматриваются как носители биологической информации, в которой роль букв алфавита играют 20 аминокислотных остатков. Информационные свойства белков лежат в основе иммунитета, представляющего собой целостную систему биологических механизмов самозащиты организма. Эта группа участвует в процессах распознавания «свой» и «чужой». Это качество белков является одним из оптимальных и надежных способов кодирования важной информации для жизнедеятельности живых систем.
Вследствие наличия в молекулах белков различных функциональных групп они образуют множество комплексных соединений.
Комплексы белков с металлами принимают активное участие в ферментативном катализе. Действие более четверти известных в настоящее время ферментов связано с участием иона металла. В большинстве случаев ионы металлов образуют непрочную связь с белком фермента и субстратом. Такие комплексы легко распадаются, а фермент проявляет максимальную активность. Активации ферментов особенно часто способствуют катионы марганца, цинка, меди, магния, кальция.
С катионами калия и натрия белки образуют комплексы, которые обеспечивают транспорт ионов через клеточные мембраны, а также выполняют роль активаторов белков как субстратов для тех или иных биологических процессов.
Кроме ферментов металлы образуют с белками транспортные биокомплексы, которые доставляют в ткани кислород, биометаллы и другие метаболиты. Таким образом, для белков характерны функции, лежащие в основе жизнедеятельности любых живых систем. Совокупность функций объясняет уникальность белков для всего животного мира.
Полноценность белка определяется оптимальными параметрами и видового, и структурного состава аминокислот. Некоторые белки содержат полный набор незаменимых аминокислот в оптимальном соотношении, в других отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот.
Если белок содержит все незаменимые аминокислоты в необходимых пропорциях и легко подвергается гидролитическому распаду под действием ферментов, то биологическая ценность его условно принимается за 100, и он считается полноценным. К таким относят белки молока и яиц. Белки мяса говядины имеют биологическую ценность 98. Растительные белки по биологической ценности имеют более низкие показатели. Так как бедны лизином, метионином и триптофаном. Однако при определенной комбинации организм может быть обеспечен более полноценным белковым питанием. При сочетании кукурузы, биологическая ценность белка которой – 36 (недостаточное количество лизина), с бобовыми, богатыми этой аминокислотой, но имеющих недостаток триптофана, которого в кукурузе достаточно, получается более полноценная по белку кормосмесь. Но если учесть, что в организме человека насчитывается более 100 000 разнообразных белков, то очевидной становится необходимость системного подхода к решению. Получение полноценной кормосмеси по белку – это лишь частичное решение проблемы полноценности питания. Приведение всех структурных органических и минеральных элементов пищи (кормов) к оптимальному балансу обеспечит преимущества полноценного питания.
Одним из решений проблемы протеинового питания предлагается использование кормов с полноценным белком, в котором в наличии незаменимые аминокислоты. Однако понятие это ограничивается лишь наличием их в составе продуктов, но не уточняется оптимальный уровень потребления и баланс их структуры к потребности конкретного организма. Более того, без внимания остаются заменимые аминокислоты, количественная потребность которых строго регламентирована конкретным видом. Белок - это не простое сочетание аминокислот, а сложный органоминеральный комплекс (металлопротеины и др.), выполняющий разнообразные физиологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие. Поскольку животные белки совершенно не адекватны по составу и структуре растительным, то простое наличие каких бы то ни было незаменимых аминокислот не может служить оценкой их полноценности. Поэтому белки кормов могут быть определены как полноценные лишь при условии оптимального баланса всех аминокислот, формирующих конкретный живой организм.
Несмотря на то, что метаболитические способности организма безграничны, модификация нативных (природных) белков будет более эффективна при соответствующем балансе органоминеральных соединений питательной среды.
