степень сыропригодности молока влияет на качество сыра больше, чем любой из факторов обработки.
Одним из основных показателей пригодности молока для производства сыра является его способность свертываться под действием сычужного фермента с образованием нормального по плотности сгустка 148 .
Скобелев В.И. также отмечает, что наиболее строгие требования в отношении состава, физико-химических и ферментативных свойств и характера микрофлоры предъявляются к молоку, используемому в производстве сыров 188 . Для оценки качества такого молока ряд ученых считает необходимым иметь детальную информацию о содержании в нем белка, казеина, сывороточных белков, незаменимых аминокислот, жиров, жирных кислот, углеводов, фосфолипидов, соматических клеток, микроорганизмов, антибактериальных веществ, витаминов, макро- и микроэлементов.
Белки молока имеют большое значение для питания человека. Они содержат все незаменимые аминокислоты и лучше усваиваются организмом, чем белки других продуктов питания животного и растительного происхождения. Из целой системы белков молока выделяют две группы: казеины и сывороточные белки [206].
Белки являются главной составной частью клеток, уникальность которых заключается в их разнообразии. Синтез белков контролируется генами, то есть, аминокислотная последовательность белков закодирована в ДНК клеток. С использованием ДНК-технологий расшифрована последовательность некоторых генов крупного рогатого скота, что дает возможность определить генотип животных по этим генам [92].
С технологической точки зрения главным белком молока является казеин. Его содержание в молоке колеблется в пределах от 2,1 до 2,9 %. Элементарный состав казеина (в %) следующий: углерод – 53,1; водород – 7,1; кислород – 22,8; азот – 15,4; сера – 0,8; фосфор – 0,8 [52].
Белок коровьего молока включает 6 основных фракций (αS1-казеин, αS2- казеин, β-казеин, κ-казеин, α-лактальбумин, β- лактоглобулин), которыми управляют кодоминантные аутосом-
ные гены согласно наследованию по Менделю. После открытия полиморфизма белков сыворотки [240, 241], исследователи заинтересовались генетическим полиморфизмом белков молока [242, 243, 306]. В настоящее время известно, что существует, по крайней мере, 39 генетических вариантов 6 фракций белка молока [248-250, 265, 279, 282, 286, 301]. Генетический полиморфизм белков позволил генетическим вариантам быть связанными с составом и технологическими свойствами молока [274, 281, 288, 296, 312, 316]. Эти генетические варианты образуются при замене или удалении аминокислот в пределах полипептидной цепи [301]. Казеины (αS1-казеин, αS2-казеин, β-казеин, κ-казеин) закодированы четырьмя сгруппированными аутосомными генами, расположенными на 6 хромосоме [258, 302 325, 328], в то время, как ген α-лактальбумина находится на 5 хромосоме [266], а ген β-лактоглобулина – на 11 [236, 238, 243, 303, 317].
Наиболее высокие требования в сыроделии предъявляются к казеину. Сыропригодность молока определяется как удельным весом казеина, так и дисперсностью и фракционным составом его мицелл, количеством кальция и фосфора, входящих в их состав, а также активной кислотностью молока 68, 72 . Казеин относится к фосфопротеинам и отличается от других белков молока тем, что содержит в своей молекуле большое количество фосфора, при помощи которого образуется казеинкальцийфосфатный комплекс 182 .
В молоке казеин находится в виде специфических частиц или мицелл (от лат. micella – крошечка, крупица), представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция. Казеин – комплекс 4-х фракций: αs1, αs2, β, κ [52, 277, 285, 289, 306, 333]. Все фракции казеина являются фосфопротеинами, т.е. содержат остатки фосфорной кислоты, присоединенные к аминокислоте серину моноэфирной связью. Содержание остатков фосфорной кислоты (серинфосфата) в полипептидных цепях белка определяет его чувствительность к ионам кальция. Содержание остатков серинфосфата по фракциям казеина следующее: αs1 – 8; αs2 – 11; β – 5; κ – 1. Следовательно, αs1, αs2 и β-казеины наиболее чувствительны к ионам кальция. В
их присутствии они агрегируют при образовании кольцевых мостиков и выпадают в осадок [52, 53, 301, 333].
Каппа-казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах, располагаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным αs1, αs2 и β-казеину. Однако каппа-казеин содержит чувствительную к сычужному ферменту пептидную связь, образованную остатками фенилаланина в положении 105 и метионина в положении 106. Под действием сычужного фермента молекула каппа-казеина распадается на две части: гидрофобный пара-каппа-казеин (аминокислотные остатки с 1 по 105) и гидрофильный макропептид (остатки со 106 по 169) [66].
Казеина в молоке, предназначенном для производства сыра, должно быть не менее 2,4-3,0%. При низком содержании белка снижаются структурно-механические свойства сгустка, увеличиваются потери при обработке сырного зерна 192 .
Установлено, что казеин молока представляет собой смесь нескольких фракций. Современные методы исследований позволяют проводить глубокий анализ состава казеина и выделить из него до 14-20 фракций 71 .
Все фракции казеина являются производными от одной из четырех основных (альфа, бета, каппа, гамма). Группа альфаказеинов составляет 43-55%, бета-казеинов 24-35%, каппаказеинов 8-15%, группа гамма-казеинов 3-7% 3 .
Wheelock J.V. et. al, Zittle C.A. высказывают предположение, что при нагревании нерастворимая часть каппа-казеина коровьего молока может вступать в реакцию с углеводами, что может значительно увеличить продолжительность коагуляции под действием сычужного фермента [330, 335].
Исследования Н.Г. Комарова свидетельствуют о лучшей сыропригодности молока с повышенным содержанием сухого вещества, в котором отмечается больший удельный вес казеина, больший средний размер и масса мицелл казеина, при этом сокращается продолжительность сычужного свертывания, увеличивается плотность и эластичность сычужного сгустка. Кроме того, происходит уменьшение расхода сырья на получение 1 кг сыра, сокращается продолжительность обработки сырной массы,
