ные гены согласно наследованию по Менделю. После открытия полиморфизма белков сыворотки [240, 241], исследователи заинтересовались генетическим полиморфизмом белков молока [242, 243, 306]. В настоящее время известно, что существует, по крайней мере, 39 генетических вариантов 6 фракций белка молока [248-250, 265, 279, 282, 286, 301]. Генетический полиморфизм белков позволил генетическим вариантам быть связанными с составом и технологическими свойствами молока [274, 281, 288, 296, 312, 316]. Эти генетические варианты образуются при замене или удалении аминокислот в пределах полипептидной цепи [301]. Казеины (αS1-казеин, αS2-казеин, β-казеин, κ-казеин) закодированы четырьмя сгруппированными аутосомными генами, расположенными на 6 хромосоме [258, 302 325, 328], в то время, как ген α-лактальбумина находится на 5 хромосоме [266], а ген β-лактоглобулина – на 11 [236, 238, 243, 303, 317].
Наиболее высокие требования в сыроделии предъявляются к казеину. Сыропригодность молока определяется как удельным весом казеина, так и дисперсностью и фракционным составом его мицелл, количеством кальция и фосфора, входящих в их состав, а также активной кислотностью молока 68, 72 . Казеин относится к фосфопротеинам и отличается от других белков молока тем, что содержит в своей молекуле большое количество фосфора, при помощи которого образуется казеинкальцийфосфатный комплекс 182 .
В молоке казеин находится в виде специфических частиц или мицелл (от лат. micella – крошечка, крупица), представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция. Казеин – комплекс 4-х фракций: αs1, αs2, β, κ [52, 277, 285, 289, 306, 333]. Все фракции казеина являются фосфопротеинами, т.е. содержат остатки фосфорной кислоты, присоединенные к аминокислоте серину моноэфирной связью. Содержание остатков фосфорной кислоты (серинфосфата) в полипептидных цепях белка определяет его чувствительность к ионам кальция. Содержание остатков серинфосфата по фракциям казеина следующее: αs1 – 8; αs2 – 11; β – 5; κ – 1. Следовательно, αs1, αs2 и β-казеины наиболее чувствительны к ионам кальция. В
их присутствии они агрегируют при образовании кольцевых мостиков и выпадают в осадок [52, 53, 301, 333].
Каппа-казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах, располагаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным αs1, αs2 и β-казеину. Однако каппа-казеин содержит чувствительную к сычужному ферменту пептидную связь, образованную остатками фенилаланина в положении 105 и метионина в положении 106. Под действием сычужного фермента молекула каппа-казеина распадается на две части: гидрофобный пара-каппа-казеин (аминокислотные остатки с 1 по 105) и гидрофильный макропептид (остатки со 106 по 169) [66].
Казеина в молоке, предназначенном для производства сыра, должно быть не менее 2,4-3,0%. При низком содержании белка снижаются структурно-механические свойства сгустка, увеличиваются потери при обработке сырного зерна 192 .
Установлено, что казеин молока представляет собой смесь нескольких фракций. Современные методы исследований позволяют проводить глубокий анализ состава казеина и выделить из него до 14-20 фракций 71 .
Все фракции казеина являются производными от одной из четырех основных (альфа, бета, каппа, гамма). Группа альфаказеинов составляет 43-55%, бета-казеинов 24-35%, каппаказеинов 8-15%, группа гамма-казеинов 3-7% 3 .
Wheelock J.V. et. al, Zittle C.A. высказывают предположение, что при нагревании нерастворимая часть каппа-казеина коровьего молока может вступать в реакцию с углеводами, что может значительно увеличить продолжительность коагуляции под действием сычужного фермента [330, 335].
Исследования Н.Г. Комарова свидетельствуют о лучшей сыропригодности молока с повышенным содержанием сухого вещества, в котором отмечается больший удельный вес казеина, больший средний размер и масса мицелл казеина, при этом сокращается продолжительность сычужного свертывания, увеличивается плотность и эластичность сычужного сгустка. Кроме того, происходит уменьшение расхода сырья на получение 1 кг сыра, сокращается продолжительность обработки сырной массы,
достоверно улучшается степень использования сухого вещества и жира 117 . К подобным выводам при исследовании влияния уровня казеина на сыропригодность молока и качество сыра пришел также Н.Н. Липатов 128 .
Исследованиями Т.М. Ахметова, Р.Р. Вафина, Ш.К. Шакирова при оценке помесных холмогор х голштинских первотелок по технологическим свойствам молока установлено, что присутствие в генотипе аллеля В каппа-казеина значительно улучшило состояние казеинового сгустка. Доля молока с плотным состоянием сгустка у животных с генотипом CSN3ВВ составила 100%, CSN3АВ – 84%, CSN3АА – 52,5%. Наибольшее содержание белка выявлено в молоке животных с генотипом CSN3ВВ – 3,49%, что выше на 0,3% и 0,21% по сравнению с аналогичным показателем у коров с генотипом CSN3АА и CSN3АВ соответственно [9].
По данным Т.И. Епишко и О.П. Курак, животные белорусской черно-пестрой породы с генотипом CSN3ВВ по белковомолочности превосходили особей с генотипами CSN3АА и CSN3АВ по первой лактации на 0,10% и 0,05% соответственно; по второй лактации – на 0,1% [75].
Также установлено положительное влияние аллеля CSN3В на содержание СОМО (сухой обезжиренный молочный остаток) и плотность молока. Время свертывания молока уменьшалось при увеличении в нем доли аллельного варианта CSN3В [14].
О существовании связи между составом молока и генетическими вариантами белков молока указывают Л.С. Жебровский и А.Д. Комисаренко [76, 118].
В производстве сыра сычужный фермент выполняет две функции. Служит средством для свертывания свежего молока и возбудителем ферментативного расщепления белков при созревании сыра. От свойств сычужного сгустка зависит скорость выделения сыворотки из сырного зерна при обработке его в ванне и содержание влаги, которое, в свою очередь, влияет на ход ферментативных процессов сырного теста и тем самым на качество сыра. Протеолитическое расщепление белков сычужным ферментом сопровождается образованием различных азотистых продуктов, которые содействуют развитию молочнокислых бактерий и служат производными вкусовых веществ.
