вотных, определения их генеалогии, сходства и различий, конструирования генотипов с необходимым комплексом наследственных свойств. Кроме того, типирование полиморфных белков и ферментов — один из важнейших приемов картирования генов. Изучение биохимического полиморфизма дает возможность лучше понять процесс мутагенеза и выявить микромутации. Очень важно, что генетический анализ локусов, контролирующих белки, возможен на основе изучения их аллельных состояний, так как электрофоретическая подвижность, кодируемых разными аллелями белков, различна. Все это открывает новые возможности для генетического анализа популяции, изучения селекционных и эволюционных процессов. Несомненным достоинством белков и ферментов как маркеров является их стабильность в постнатальном онтогенезе и неизменяемость в связи с различными условиями кормления и содержания. Не отрицается, хотя и требует уточнения, вопрос о сопряженности аллельных вариантов локусов белков и ферментов или ассоциаций их аллелей с хозяйственно-полезными признаками.

У овец описан полиморфизм по 22 белкам и ферментам в эритроцитах и сыворотке крови. Однако электрофоретические варианты найдены менее чем у половины исследованных в настоящее время систем. Изученность биохимических полиморфных систем колеблется от локуса к локусу, к наиболее изученным относится системы трансферрина и гемоглобина (таблица 6).

Таблица 6 Генетические системы полиморфных белков и ферменты крови овец

Трансферрины (Tf) - из всех известных белков обладают наибольшим генетическим разнообразием. Трансферрины (сидерофилины) — сложные гликопротеиды бета — глобулиновой природы, с молекулярным весом 75-80 тыс. дальтонов, содержанием 0,13 % железа и составляющие в норме 3-4 % от общих белков плазмы крови (В.Е. Roberts, M.W.C.Makey, 1966;А. Leibman, P.Aisen, 1967; K.G.Mann W.W.Fish, 1970). В их составе обнаружено 3,5 % углеводов и сахаров таких, как М - ацетилнейраминовая кислота, маноза, галактоза и М — ацетилглюкозамин (С.В. Laurel, В. Lngleman, 1947; Е.А. Jamieson, M.Jett. S.L.De Bernardo, 1971; А. Bexrorovainy, О.

Grohlich, 1974). Трансферрины выполняют функцию переносчика железа в организме, доставляя его из плазмык клеткам костного мозга, печени, селезенки (Underwood, 1962; Watanabe et. al, 1965; А.Ц.Анасашвили и др.; 1968). Трансферрины в отсутствии железа могут переносить многовалентные катионы: хром, кобальт, медь, магний (J.Z.Hopkins, Schwarzk, 1964; A.J. Barak, J.D.Boeyett, 1970; Е.\/.Еуапз, T.W. Winter, 1975). Они имеют две точки связывания железа, четыре боковые цепи сиаловой кислоты, которые, повидиMOMY, и предопределяют появление разного количества полос при электрофоретическом разделении (W.C.Parker, 1963; S.Chen, H.Sutton, 1967; E.R.Giblett, 1969).

С помощью радиоактивной метки были установлены CBAзывающие свойства трансферрина (J.C.Ashton, 1958), а также их способность регулировать содержание двух - и - трехвалентного железа в организме, предохраняя его от токсического влияния. Почти все железо крови (3-4 мг железа, или 0,1 % от общего количества в организме) связано с трансферрином. Для синтеза гемоглобина требуется ежедневно 6- 10 кратное обращение всего железа в сыворотке. Синтез трансферрина происходит в печени (А. Дж. Берн и В.К.Паркер, 1969). По свидетельству С.М. Martin, J.Jand] (1959) трансферрин угнетает размножение вирусов и обладает цитостатическим действием.

Неоднородность трансферрина при электрофорезе в крахмальном геле, обнаруженная O.Smithies (1955), послужила основанием для решения вопроса о генетической природе этого белка. Впоследствии было выявлено, что трансферрины человека и многих животных контролируются серией кодоминантных аллелей. У человека было обнаружено более 20 различных генотипических вариантов трансферринов (W.C. Parker, 1963; E.R.Giblett, 1969).