| |467| 5 | |||||
|---|---|---|---|---|---|
| Романов- кая | 0,678 | 0,655 | - 0,035 | | 0,345 - 0,287 | Казанов- ский С.А. и др., 1986, А.А. Ла- зовский, А.А. Панков- ская, 1976 | |
| и Цигай- ская | 0,662 | 0,344 | | 0,338 0,656 | Казанов- ский С.А. и др., 1988, В.Н. Иовенко, 1984 | ||
| 7 | | Асканий- ская тон- корунная | 0,392 | | 0,608 | В.Н. Иовенко, 1984 | |
| Кара- KYTPCKAA | (серая окраска) | 9 > 956 | | 0,345 > | | 0,599 > | И.А. Адербе- ков и др., 1982 | |
| Прекос | | 0,558 | | 0,069| | 0,373 | А.А. Ла- зовский, 1976 | |
Арилэстераза (AEs) — фермент крови, относящийся к гидролизатам эфиров карбоновых кислот. Он участвует в обмене свободных жирных кислот, способствуя трансэсте-
рификации высокомолекулярных жирных кислот и уксусной кислоты (W. Pilz et. al., 1965). Отсутствие эстеразной активности у животных связано с их повышенной чувствительностью к различным растительным ядам и фармакологическим препаратам. В частности, у овец — к нейротоксическому действию галоксона. Ферменты группы карбоновых эстераз являются простыми белками и относятся к однокомпонентным ферментам, обладают наибольшей электрофоретической подвижностью. Неспецифические эстеразы повсеместно распространены в растительных и животных тканях; особенно высока их активность в печени, почках и тонком кишечнике. Полиморфизм по арилэстеразе сыворотки крови овец описан в работах К. Lee (1964, 1966), Е.М. Tucker et. al. (1967), Н.Х Мехтиева и др. (1974), С.Г. Джалиловой (1976), М.Ф. Башкеевой (1977), В.И. Глазко и др. (1977, 1979), М. Margetin (1983) и др., T.Shimacka et. al. (1981), Э. Бойтлер(1981), С.А. Казановскийи др. (1984, 1986). К. Гее (1964, 1966) описал несколько форм фермента, различающихся по способности гидролизовать такие фосфорорганические соединения, как галаксон и караксон. Один из вариантов расщепляет эти соединения быстро и является, как показал генетический анализ, аутосомным доминантным геном, обозначенным автором Es*. Рецессивный ген Es® контролирует тип арилэстеразы, расщепляющий эти фосфорорганические соединения с более медленной скоростью. В. Lee предположил также существование третьего аллеля Es, определяющего форму арилэстеразы, которая совершенно не способна расщеплять галаксон и караксон.
Е.М. Tucker et. al. (1967), Ц. Макеев, Д.Драгнев (1973), выявляя арилэстеразу с помощью a — нафтилацетата в качестве субстрата после проведения электрофореза в крахмальном геле, обнаружили в плазме крови овец 2 аллеля: EstA*
(присутствие арилэстеразы) и ЕЯА` (отсутствие). Присутствие арилэстеразной активности определяется аутосомным доминантным геном, а отсутствие — рецессивным. Показано, что ген EstA’ соответствует гену EstA, а ген EstA’ - гену ЕзВ, описанными К. Гее (1964, 1966).
М.Ф. Башкеева (1977) в популяции овец куйбышевской породы установила биохимический полиморфизм по сывороточной арилэстеразе. Арилэстеразный локус контролируется, по мнению автора, тремя аллелями — AEsS — 0,647, AEsO — 0,155, AEsF - 0,198.
Н.Х. Мехтиев и др. (1974), С.Г. Джалилова (1976) у каракульских овец обнаружили 5 зон арилэстеразной активности при проведении электрофореза, применяя в качестве субстрата а — нафтилацетат. Выяснено, что наследственным полиморфизмом обладает «медленная» арилэстераза (арилэстераза — 2), представленная тремя типами: AEs-H, AEs-HB, AEs-B, контролируемыми двумя аллелями AEsH и АЕЗВ с генными частотами 0,317-0,520 для аллеля AEsH и 0,4800,693 — для аллеля AEsB. Животных с типом AEs-H авторы относят к гомозиготам по доминантному, а с типом AEs-B — по рецессивному аллелю.
В.Г. Афанасьева (1985) установила в сыворотке крови у баранов годовиков высококровных помесей линкольнов два аллеля с частотой AEsB - 0,675, AEsH - 0,325. Подобные coотношения выявил и В.Н. Иовенко (1984) у овец цигайской (0,640 и 0,360) и асканийской пород (0,706 и 0,294, соответственно).
В.И. Глазко с сотрудниками (1975, 1976), используя в качестве субстрата © — и В — нафтилацетат, показали, что в действительности существенное изменение субстратной специфичности может имитировать резкое снижение или полное отсутствие активности арилэстеразы плазмы крови овец. По
