Гемоглобин обладает высокой растворимостью, в крови животных его содержится от 10 до 25 %, а в эритроцитах - от 30 до 46 % (G.S.Addair, 1924, 1939, П.А. Коржуев, 1967).
Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц: НВА — из двух @ цепей и двух В цепей, HBA: - из 92 $2, а фетальный HBF - из 92 y2 (Д.Метслер, 1980). В состав каждой субъединицы входит молекула гемма. Первичная структура цепей и четвертичная структура молекулы НвА достаточно хорошо изучены (Ж. Крю, 1979). Характер укладки полипептидной цепи Ba - и В - субъединицах всех гемоглобинов, как и в мономерном связывающем кислород мышечном белке гемоглобина, по существу одинаков. Имидазольная группа гистидина F — 8 связана координационной связью с атомом железа, расположенным в центре гемма. С другой стороны к атому железа присоединяется молекула О2. Связывание кислорода гемоглобином имеет кооперативный характер.
В капиллярах легких при парциальном давлении кислорода равном 100 мм/рт. ст, гемоглобин почти полностью насыщен кислородом, однако, когда эритроциты проходят через капилляры ткани потребляющих кислород, его парциальное давление падает примерно до 5 мм/ рт. ст. Кооперативность приводит к тому, что гемоглобин «разгружается» более полно, чем в том случае, если бы четыре гемогруппы действовали независимо.
Мономерный гемоглобин, как и аномальный гемоглобин, молекулы которого состоят из четырех В — субъединиц, обладает высоким сродством к кислороду, причем связывание для последнего не носит кооперативный характер (В.Е. Вепеsch, 1974; uur. по Д.Мецлер, 1980).
Высокая растворимость гемоглобина, имеющая значение не только для повышения кислородной емкости крови, но и
для увеличения ее буферной емкости, несомненно, обусловлена белковой частью гемоглобина (Н.Вержбицкая, Н.Итина, Е.Крепс, В.Смирнов, 1943). Видовые свойства гемоглобина крови различных животных (различная форма кристаллов, сродство HB с О) и др.) также определяются особенностями гемоглобина, Т.к. гены всех исследованных гемоглобинов оказались идентичными.
Из 12 изученных видов, включающих крупный рогатый скот, овец и коз, 11 имели гетерозиготность либо в В цепи, либо в а цепи гемоглобинов, а 8 видов - гетерозиготность в обеих полипептидных цепях (Н. John, J. Barnabas, 1978).
С увеличением разрешающей способности биохимических методов выяснилось, что многие гемоглобины, которые в течение долгого времени представлялись гомогенными, в действительности состоят из смеси близких по структуре и свойствам молекул и могут быть разделены на фракции. Различия между фракциями складывались на уровне первичной структуры и определялись общим термином «микрогетерогенность». Их выявление очень затруднительна в тех случаях, когда заряд и размер молекул практически одинаковы. С открытием гетерозиготности гемоглобина и других белков перед биохимией и физиологией возникла сложная задача. С одной стороны, необходимо объяснить механизм синтеза множественных форм, с другой — показать, каким образом усредненная функция вещества складывается из нескольких частных функций. Каждая фракция гемоглобина обладает отличными от других свойствами, и сродство гемоглобина к кислороду может быть изменено только за счет изменения относительного количества отдельных фракций.
Более 100 лет назад профессором Юрьевского университета Е.Кербером (Е. Korber, 1866) было установлено, что HB плода отличается от Нв взрослого по ряду свойств. Таким
образом, в организме одного и того же животного существует несколько гемоглобинов с различной кислородной емкостью (С. Bohr 1897 a, 1897 6, H.Itano et. al, 1957).
У овец полиморфизм гемоглобина впервые обнаружили H.Harris, Е. Warren. (1955), K.Cabannes, С.бегаш (1955). Наибольшей подвижностью в электрическом поле обладает НвА, наименьшей — HBB, HBF занимает среднее положение (Е.А. Егоров, 1973). HBA и HBB — обычные гемоглобины взрослых животных, HBF свойствен плоду и встречается у молодых животных в течение некоторого времени после рождения (Р. Monge, 1978).
Кроме часто встречающихся типов гемоглобинов, у овец установлены редкие формы, которые встречаются гораздо реже, чем Нв А и Нв В. Так, М. Вгаепа (1964, 1966) обнаружил у овец HBN, который в крахмальном геле продвигается с меньшей скоростью, чем HBB. V.V. Evans, J.-H. Turner (1965) нашли у овец гемоглобиновый тип, обозначенный ими как НвС. Этот вариант встречается у овец, имеющих НвАА и HBAB, отсутствует у имеющих HBBB.
В. Vaskov, G.Efremov (1967, 1970), Е. Tucker (1981) выявили, что некоторые овцы югославских и голландских пород, кроме HBAB, имели слабую дополнительную полосу, мигрирующую за полосу НвАА, которую обозначили HBD. Он обладает самой высокой подвижностью, встречается очень редко с частотой 0,029-0,082.
Е. Atroshi et. al (1979) у финских овец обнаружили анамальный тип, обозначенный как HBAN. На электрофореграмме он располагается ближе к стартовой полосе, чем гемоглобин АА и НвВВ, НвАМ по-видимому, идентичен ранее обнаруженному гемоглобину СС и HBNN. М. John выделил у пород сонади, малпура и чопла HBE с частотой встречаемости 0,13.
