Таблица 6 Генетические системы полиморфных белков и ферменты крови овец

Трансферрины (Tf) - из всех известных белков обладают наибольшим генетическим разнообразием. Трансферрины (сидерофилины) — сложные гликопротеиды бета — глобулиновой природы, с молекулярным весом 75-80 тыс. дальтонов, содержанием 0,13 % железа и составляющие в норме 3-4 % от общих белков плазмы крови (В.Е. Roberts, M.W.C.Makey, 1966;А. Leibman, P.Aisen, 1967; K.G.Mann W.W.Fish, 1970). В их составе обнаружено 3,5 % углеводов и сахаров таких, как М - ацетилнейраминовая кислота, маноза, галактоза и М — ацетилглюкозамин (С.В. Laurel, В. Lngleman, 1947; Е.А. Jamieson, M.Jett. S.L.De Bernardo, 1971; А. Bexrorovainy, О.

Grohlich, 1974). Трансферрины выполняют функцию переносчика железа в организме, доставляя его из плазмык клеткам костного мозга, печени, селезенки (Underwood, 1962; Watanabe et. al, 1965; А.Ц.Анасашвили и др.; 1968). Трансферрины в отсутствии железа могут переносить многовалентные катионы: хром, кобальт, медь, магний (J.Z.Hopkins, Schwarzk, 1964; A.J. Barak, J.D.Boeyett, 1970; Е.\/.Еуапз, T.W. Winter, 1975). Они имеют две точки связывания железа, четыре боковые цепи сиаловой кислоты, которые, повидиMOMY, и предопределяют появление разного количества полос при электрофоретическом разделении (W.C.Parker, 1963; S.Chen, H.Sutton, 1967; E.R.Giblett, 1969).

С помощью радиоактивной метки были установлены CBAзывающие свойства трансферрина (J.C.Ashton, 1958), а также их способность регулировать содержание двух - и - трехвалентного железа в организме, предохраняя его от токсического влияния. Почти все железо крови (3-4 мг железа, или 0,1 % от общего количества в организме) связано с трансферрином. Для синтеза гемоглобина требуется ежедневно 6- 10 кратное обращение всего железа в сыворотке. Синтез трансферрина происходит в печени (А. Дж. Берн и В.К.Паркер, 1969). По свидетельству С.М. Martin, J.Jand] (1959) трансферрин угнетает размножение вирусов и обладает цитостатическим действием.

Неоднородность трансферрина при электрофорезе в крахмальном геле, обнаруженная O.Smithies (1955), послужила основанием для решения вопроса о генетической природе этого белка. Впоследствии было выявлено, что трансферрины человека и многих животных контролируются серией кодоминантных аллелей. У человека было обнаружено более 20 различных генотипических вариантов трансферринов (W.C. Parker, 1963; E.R.Giblett, 1969).

Полиморфизм трансферрина найден также у многих млекопитающих (И.И. Фомичева, 1968, 1969, А.Е.Егоров, 1973). У овец, при окраске на общий белок, трансферрин представлен двумя фракциями — интенсивно окрашивающейся и минорной — менее интенсивного цвета. Наследственно обусловленное разнообразие у английских овец впервые описал J.C. Ashton (1968), обнаружив 14 фенотипов, образуемых 5-ю аллелями. При этом трансферрин А контролирует образование зоны с наибольшей подвижностью, последующие аллели — зоны с убывающей электрофоретической подвижностью. Позднее, исследуя австралийских баранов, J.C. Ashton в сотрудничестве с K.A.Ferguson обнаружили еще 7 типов трансферринов, определяющих зоны в порядке (Tf, ТЕ, TF, ТЕ! Tt.5 TL ). Сопоставление данных по английским и австралийским овцам дало такой набор аллелей, определяющих 30ны с убывающей скоростью передвижения к аноду: Tf, ТЁ, ТА, Tf, Tf, ТВ, TH, ТЕ, TP, Tf. Кроме того, этими же исследователями были обнаружены трансферрины с еще меньшей подвижностью, чем ТЁ.

О полиморфизме трансферринов овец сообщили В.Т.Горин с сотрудниками (1966). Он обнаружил у породы прекос 5 аллелей трансферринов - А, В, С, О, Е. А.В. Пересадин (1968) у тонкорунных овец также установил 5 аллелей - А, В, Д, Н, Е, a у овец асканийской тонкорунной породы шесть - А, В, С, О, Е, P (А.В. Пересадин 1969). А.И. Сундуков (1969) у тонкорунных овец, разводимых на юге, обнаружил 5 аллелей - А, В, С, О, Е.

А.Е.Егоров и др. (1969) изучали типы трансферрина у овец некоторых пород Средней Азии и Казахстана, а также у азиатского муфлона и помесей архар х каракульская. Ими выявлено шесть зон трансферрина, обозначенных в соответ-