ствии с предложением G.Efremov, М. Вгаепа (1965) TP, ТБ, ТР, ТР", ТР, ТВ.
L.Fesus, A.Stratil (1974), Vorkonyid (1983) приводят в своих работах 16 аллелей трансферринового локуса. В порядке убывания скорости при движении к аноду они обозначены как: ТЁ, Tf, TH, TH, TH, TE, THE, TH, ТР, TH, TH, TE, Tf, TR, Tf, Tf. Кроме того, указанные авторы при исследовании каракульских овец обнаружили аллели TE Ae, ТР.
AStratil (1973) также установил два новых варианта трансферрина, обозначив их TH? и ТС” Первый тип по электрофоретической подвижности занимал промежуточное положение между Tf и Tfи был выявлен только у овец шумавской породы. Тин ТЁ” располагался между ТЁ и Tf и определялся только у цигайских овец. Аллельная частота этих типов трансферринов оказалось очень низкой.
У овец куйбышевской породы преимущественное распространие имели гены Tf и ТР“. Наименьшая генная концентрация была у генов Tf (0,001) и Tf (0,032) (А. Будникова, М. Башкеева, 1979).
В.И.Остапенко (1979), используя классификацию J.Ashton (1965), обнаружила у чистопородных кавказских овец 5 аллелей трансферринового локуса. Основные три аллеля Tr, TE, Te встречались с высокой, a остальные два ТР , ТЁ с низкой частотой.
В стадах чистопородных овец кавказской, ставропольской породы, советского, манычского мериноса Ставропольского края С.А. Казановским, Л.В. Ольховской, Л.Н. Чижовой, М.И. Селионовой (1979, 1983, 1989, 1990, 2001) установлено 14 типов трансферрина из 15 возможных. Животных с типом Tf EE не обнаружено. Редко встречались животные с типами Tf AE, Tf BE, Tf DD, Tf DE (0.28-0.42 %), а также с
типами TfAD, ТВО, TfCD (2,67 %). Наиболее часто встречались животные с типами TfAC, ТЖС, TfAA, ТВС, ТРАВ (38,70 %).
Полиморфизм трансферрина у овец также изучали А.А. Лазовский (1971), И.И. Селькин, И.З. Тимашев, В.И. Остапенко (1973), А.Д. Крюкова (1975), В.И. Спиридонов (1976, 1985), С. Тянков, И.Димитров (1976, 1977), З.Макавеев (1976), A. Lanotti, C.Z. Narsa (1982), М. Margetin (1983, 1985, 1986), С. Lipecka, T.Gruszecki (1984, 1985), S.W.Clarke et. al. (1985), A.Petre et.al. (1985), F.Dogrul (1985), Н.А.Сарсенбаев, К.И. Афанасьев (1985), A.J. Archibald, J. Webster (1986), А.А. Лазовский (1987). Проведенные исследования показали, что разнообразие типов в первую очередь связано с породными особенностями. Отмечена также значительная внутрипородная изменчивость (таблица 7).
Достаточно продолжительное время многие авторы использовали разную номенклатуру трансферринов, что затрудняло сопоставимость результатов. В 1983 году на Всесоюзной сверке, проведенной ВНИИРГЖ, ВНПО, ВНИИОК, была принята единая номенклатура трансферринов- А, В, С, D, Е (по J. Ashton, 1965), при этом встречающиеся на разных уровнях Cl и C2 обозначили единым С. Однако с августа 1986 г., после международной сверки в Милане, решением комиссии по группам крови и биохимическому полиморфизму было рекомендовано использовать международную классификацию трансферринов по Е.М. Tucker (1975), принятую в большинстве европейских стран.
Гемоглобины (HB) — сложные белки, относящиеся к хромопротеидам. Молекула гемоглобина состоит на 4 % из красящего вещества геммаи на 96 % - из белка глобина. Главная роль гемоглобина заключается в переносе кислорода к тканям и углекислоты к легким.
Гемоглобин обладает высокой растворимостью, в крови животных его содержится от 10 до 25 %, а в эритроцитах - от 30 до 46 % (G.S.Addair, 1924, 1939, П.А. Коржуев, 1967).
Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц: НВА — из двух @ цепей и двух В цепей, HBA: - из 92 $2, а фетальный HBF - из 92 y2 (Д.Метслер, 1980). В состав каждой субъединицы входит молекула гемма. Первичная структура цепей и четвертичная структура молекулы НвА достаточно хорошо изучены (Ж. Крю, 1979). Характер укладки полипептидной цепи Ba - и В - субъединицах всех гемоглобинов, как и в мономерном связывающем кислород мышечном белке гемоглобина, по существу одинаков. Имидазольная группа гистидина F — 8 связана координационной связью с атомом железа, расположенным в центре гемма. С другой стороны к атому железа присоединяется молекула О2. Связывание кислорода гемоглобином имеет кооперативный характер.
В капиллярах легких при парциальном давлении кислорода равном 100 мм/рт. ст, гемоглобин почти полностью насыщен кислородом, однако, когда эритроциты проходят через капилляры ткани потребляющих кислород, его парциальное давление падает примерно до 5 мм/ рт. ст. Кооперативность приводит к тому, что гемоглобин «разгружается» более полно, чем в том случае, если бы четыре гемогруппы действовали независимо.
Мономерный гемоглобин, как и аномальный гемоглобин, молекулы которого состоят из четырех В — субъединиц, обладает высоким сродством к кислороду, причем связывание для последнего не носит кооперативный характер (В.Е. Вепеsch, 1974; uur. по Д.Мецлер, 1980).
Высокая растворимость гемоглобина, имеющая значение не только для повышения кислородной емкости крови, но и
