типами TfAD, ТВО, TfCD (2,67 %). Наиболее часто встречались животные с типами TfAC, ТЖС, TfAA, ТВС, ТРАВ (38,70 %).
Полиморфизм трансферрина у овец также изучали А.А. Лазовский (1971), И.И. Селькин, И.З. Тимашев, В.И. Остапенко (1973), А.Д. Крюкова (1975), В.И. Спиридонов (1976, 1985), С. Тянков, И.Димитров (1976, 1977), З.Макавеев (1976), A. Lanotti, C.Z. Narsa (1982), М. Margetin (1983, 1985, 1986), С. Lipecka, T.Gruszecki (1984, 1985), S.W.Clarke et. al. (1985), A.Petre et.al. (1985), F.Dogrul (1985), Н.А.Сарсенбаев, К.И. Афанасьев (1985), A.J. Archibald, J. Webster (1986), А.А. Лазовский (1987). Проведенные исследования показали, что разнообразие типов в первую очередь связано с породными особенностями. Отмечена также значительная внутрипородная изменчивость (таблица 7).
Достаточно продолжительное время многие авторы использовали разную номенклатуру трансферринов, что затрудняло сопоставимость результатов. В 1983 году на Всесоюзной сверке, проведенной ВНИИРГЖ, ВНПО, ВНИИОК, была принята единая номенклатура трансферринов- А, В, С, D, Е (по J. Ashton, 1965), при этом встречающиеся на разных уровнях Cl и C2 обозначили единым С. Однако с августа 1986 г., после международной сверки в Милане, решением комиссии по группам крови и биохимическому полиморфизму было рекомендовано использовать международную классификацию трансферринов по Е.М. Tucker (1975), принятую в большинстве европейских стран.
Гемоглобины (HB) — сложные белки, относящиеся к хромопротеидам. Молекула гемоглобина состоит на 4 % из красящего вещества геммаи на 96 % - из белка глобина. Главная роль гемоглобина заключается в переносе кислорода к тканям и углекислоты к легким.
Гемоглобин обладает высокой растворимостью, в крови животных его содержится от 10 до 25 %, а в эритроцитах - от 30 до 46 % (G.S.Addair, 1924, 1939, П.А. Коржуев, 1967).
Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц: НВА — из двух @ цепей и двух В цепей, HBA: - из 92 $2, а фетальный HBF - из 92 y2 (Д.Метслер, 1980). В состав каждой субъединицы входит молекула гемма. Первичная структура цепей и четвертичная структура молекулы НвА достаточно хорошо изучены (Ж. Крю, 1979). Характер укладки полипептидной цепи Ba - и В - субъединицах всех гемоглобинов, как и в мономерном связывающем кислород мышечном белке гемоглобина, по существу одинаков. Имидазольная группа гистидина F — 8 связана координационной связью с атомом железа, расположенным в центре гемма. С другой стороны к атому железа присоединяется молекула О2. Связывание кислорода гемоглобином имеет кооперативный характер.
В капиллярах легких при парциальном давлении кислорода равном 100 мм/рт. ст, гемоглобин почти полностью насыщен кислородом, однако, когда эритроциты проходят через капилляры ткани потребляющих кислород, его парциальное давление падает примерно до 5 мм/ рт. ст. Кооперативность приводит к тому, что гемоглобин «разгружается» более полно, чем в том случае, если бы четыре гемогруппы действовали независимо.
Мономерный гемоглобин, как и аномальный гемоглобин, молекулы которого состоят из четырех В — субъединиц, обладает высоким сродством к кислороду, причем связывание для последнего не носит кооперативный характер (В.Е. Вепеsch, 1974; uur. по Д.Мецлер, 1980).
Высокая растворимость гемоглобина, имеющая значение не только для повышения кислородной емкости крови, но и
для увеличения ее буферной емкости, несомненно, обусловлена белковой частью гемоглобина (Н.Вержбицкая, Н.Итина, Е.Крепс, В.Смирнов, 1943). Видовые свойства гемоглобина крови различных животных (различная форма кристаллов, сродство HB с О) и др.) также определяются особенностями гемоглобина, Т.к. гены всех исследованных гемоглобинов оказались идентичными.
Из 12 изученных видов, включающих крупный рогатый скот, овец и коз, 11 имели гетерозиготность либо в В цепи, либо в а цепи гемоглобинов, а 8 видов - гетерозиготность в обеих полипептидных цепях (Н. John, J. Barnabas, 1978).
С увеличением разрешающей способности биохимических методов выяснилось, что многие гемоглобины, которые в течение долгого времени представлялись гомогенными, в действительности состоят из смеси близких по структуре и свойствам молекул и могут быть разделены на фракции. Различия между фракциями складывались на уровне первичной структуры и определялись общим термином «микрогетерогенность». Их выявление очень затруднительна в тех случаях, когда заряд и размер молекул практически одинаковы. С открытием гетерозиготности гемоглобина и других белков перед биохимией и физиологией возникла сложная задача. С одной стороны, необходимо объяснить механизм синтеза множественных форм, с другой — показать, каким образом усредненная функция вещества складывается из нескольких частных функций. Каждая фракция гемоглобина обладает отличными от других свойствами, и сродство гемоглобина к кислороду может быть изменено только за счет изменения относительного количества отдельных фракций.
Более 100 лет назад профессором Юрьевского университета Е.Кербером (Е. Korber, 1866) было установлено, что HB плода отличается от Нв взрослого по ряду свойств. Таким
