Генетическое маркирование мясной и молочной продуктивности крупного рогатого скота

1. Ciampolini R., Moazami-Goudarzi K., Vaiman D., Dillmann C., Mazzanti E., Foulley J.L., Levezier H., Clanci D. Individual multilocus genotypes using microsatellite polymorphisms to permit the analysis of the genetic variability within and between Italian beef cattle breeds // Journal of Animal Science. – 1995. – V. 73. - № 11. – P. 3259-3268.

2. Bringe N.A., Kissela J.E. Forces involved in the enzymatic and acidic

coagulation of casein micelles // Development in Food Proteins. London: Appl. Sc. Publish. - 1987. – P. 159-173.

1. Neelin J.M. Variants of k-casein revealed by improved starch gel

electrophoresis // Journal of Dairy Science. – 1964. – V. 47. – P. 506-510.

1. Schmidt D.G. Starch gel electrophoresis of k-casein // Biochemica et

Biophysica Acta. – 1964. – V. 90. – P. 411-414.

1. Woychik J.H. Phenotyping k-casein // Journal of Dairy Science. – 1965. – V.

2. – P. 496-497.

3. Гончаренко И.В., Гузеев Ю.В. Исследование генных модификаций

каппа-казеина молока крупного рогатого скота // Аграрный вестник Причерноморья: сборник научных трудов Одесского государственного аграрного университета. – Одесса: ОГАУ. - 2011. – № 58. – С.15-19.

1. Ельчанинов В.В., Кригер А.В. Номенклатура и биохимические

свойства казеинов коровьего молока. Каппа-казеин // Сыроделие и маслоделие. – 2008. – № 5. – С. 53-56.

1. Grosclaude F., Mahé M.F., Mercier J.C., Ribadeau-Dumas B. Localization des substitutions d’acides amines differenciant les variants A et B de la caseine bovine // Genetic Selection Animal. – 1972. – V.4. – P. 515-521.

2. Lara M.A.C., Gama L.T., Bufarah G., Sereno J.R.B., Celegato E.M.L., de Abreu U.P. Genetic polymorphisms at the k-casein locus in Pantaneiro cattle // Archives of Zootec. – 2002. – V. 51. – P. 99-105.

3. Vasicek D., Uhrin P., Chrenek P., Bauerová M., Oberfranc M., Bulla J. Genotyping of κ-casein in different cattle breeds in Slovakia // Ziv. Vyr. – 1995. – V. 40. – P. 241-244.

4. Hansen H. The advantages of using Brown Swiss Bloodlines // The Cow

International. – 1990. – V. 9. – P. 31-37.

1. Сулимова Г.Е., Бадагуева Ю.Н., Удина И.Г. Полиморфизм гена каппаказеина в популяциях подсемейства Bovinae // Генетика. – 1996. – Т. 32. – № 11. – С. 1576-1582.

2. Bonfatti V., Cecchinato A., Di Martino G., De Marchi M., Gallo L., Carnier P. Effect of к-casein B relative content in bulk milk к-casein on Montasio, Asiago, and Caciotta cheese yield using milk of similar protein composition // Journal of Dairy Science. – 2011. – V. 94. - № 2. – P.602-613.

3. Choi J.W., Ng-Kwai-Hang K.F. Effects of genetic variants of κ-casein and β-lactoglobulin and heat treatment of milk on cheese and whey compositions // Asian Australasian Journal of Animal Sciences. – 2002. – V. 15. - №. 5. – P. 732-739.

1. Comin A., Cassandro M., Chessa S., Ojala M., Dal Zotto R., De Marchi M., Carnier P., Gallo L., Pagnacco G., Bittante G. Effects of composite beta- and kappacasein genotypes on milk coagulation, quality, and yield traits in Italian Holstein cows // Journal of Dairy Science. – 2008. – V. 91. - № 10. – 4022-4027.

2. Ахметов Т.М., Тюлькин С.В., Зарипов О.Г., Валиуллина Э.Ф., Вафин Р.Р. Качество и технологические свойства сыра, изготовленного из молока коров с разными генотипами каппа-казеина // Актуальные вопросы ветеринарной биологии. – 2009. – Т. 1. - № 1. – С. 20-23.

3. Бадин Г.А., Шалугин Б.В. Эффективность выработки твёрдых сычужных сыров из молока коров костромской породы // Актуальные проблемы науки в агропромышленном комплексе: сборник статей 62-й международной научно-практической конференции. – Кострома: КГСХА. - 2011. – Т. 2. – С. 56-60.

4. Гончаренко Г.М., Горячева Т.С., Рудишина Н.М., Медведева Н.С., Акулич Е.Г. Сравнительная оценка сыропригодности молока симментальской и красной степной породы с учётом генотипов k-казеина // Вестник Алтайского государственного аграрного университета. – 2013. – Т. 110. - № 12. – С. 113117.

5. Тинаев А., Калашникова Л., Ганченкова Т. Племенные ресурсы быковпроизводителей чёрно-пёстрой породы // Молочное и мясное скотоводство. – 2009. – № 1. – С. 5-7.

6. Heine W.E., Klein P.D., Reeds P.J. The importance of alpha-lactalbumin in infant nutrition // J. Nutr. – 1991. - V.121 (3). - P.277–283.

7. Voelker G.R., Bleck G.T., Wheeler M.B. Single-base polymorphisms within the 5’ flanking region of the bovine α-lactalbumin gene // J. Dairy Sci. - 1997. – V. 80. - P.194-197.

8. Калашникова Л.А., Дунин И.М., Глазко В.И. Селекция XXI века: использование ДНК- технологий. – Московская обл., Лесные Поляны: ВНИИплем, 2000. – 31 с.

9. Колчев А., Симонович О. Влияние концентрации соматических клеток на качественные и технологические свойства молока // Главный зоотехник. – 2010. – №3. – С.27-30.

10. Bojarojć-nosowicz B., Kaczmarczyk E., Bongarc E., Małolepszy J. Natural BLV infection and polymorphism within the 5’ flanking region of the α-lactalbumin gene in black-and-white breed cattle // Bull Vet. Inst. Pulawy. - 2005. - V.49. - P.439442.

11. Lundén A., Lindersson M. a-Lactalbumin polymorphism in relation to milk lactose // "Proc. VIth World Congr. on Gen. Appl. to Livestock Prod., Armidale, NSW, Australia, 11-16 January". - 1998. - V.25. - P.47-50.

12. Jennes R. Developments in Dairy Chemistry // Applied Sciences Publication. – 1982. - V.1. –Р.87- 114.

13. Хазипов Н.З., Аскарова А.Н. Биохимия животных. – Казань. - 2001.-307

1. Hambling S.G., McAlpine A.S., Sawer L. 3 Lactoglobulin // Advanced Dairy Chemistry. Elsevier Applied Science. – 1992. - P. 144-190.

2. Darewics M., Dziuba J. The structure of milk proteins versus their functional properties // Applied Sciences Publication. – 2005. - V.2 (43). - P.47-60.

3. Болтовская М.Н., Попов Г.Д., Калинина Е.А., Старостина Т.А. а2Микроглобулин фертильности (гликоделин) как маркер функциональной активности эндометрия (обзор литературы) // Проблемы репродукции. – 2000. - № 6. – С.6-11.

4. Eschke U., Richter D.U., Reimer T. Glycodelin A and differentiation of first trimester trophoblast cells in vitro // Archives of Gynecology and Obstetrics. -2005. - V.272. -№ 2. - Р.151-159.

5. Srisparp S., Strakova Z., Fazelebas A.T. The role chorionic gonadotropin (CG) in blastocyst implantation // Archives of Medical Research. – 2001. - V.32. - №6. - Р.627—634.

6. Kontopidis G., Holt C., Sawyer L. Lactoglobulin: Binding Properties, Structure, and Function // Journal of Dairy Scince. - 2004. – V.87. – P.785-796.

7. Горбатова К.К. Химия и физика белков молока. - М .: Колос. - 1993.192 с.

8. Hill J.P., Boland M.J., Creamer L.K. Milk and dairy products in the 21st century // Livestock Production Science. -1993. - V.35. - P.193-199.

9. Braunschweig M., Stranzinger G., Puhan Z. A PvuII PCR-RFLP test for the bovine β-lactoglobulin D allele // Animal Genetics. – 1999. – V.30. – Р.76-84.

10. Bole-Feysot C., Goffin V., Edery M., Binart N., Kelly P.A. Prolactin (PRL) and its receptor: actions signal transduction pathways and phenotypes observed in PRL receptor knockout mice // Endocrine Reviews. – 1998. – V.19. - № 3. – P.225268.

11. Le Provost E., Leroux C., Martin P., Gafe P., Dijane J. Prolactin gene expression in ovine and caprine mammary gland // Neuroendocrinology. – 1994. – V.60. - № 3. – P.305-313.

12. Wallis M. The primary structure of bovine prolactin // FEBS Lett. – 1974. – V.44. - № 2. – P.205-208.

13. Horseman N.D., Zhao W., Montecino-Rodriguez E., Tanaka M., Nakashima K., Engle S.J., Smith F., Markoff E., Dorshkind K. Defective mammopoiesis, but normal hematopoiesis, in mice with a targeted disruption of the prolactin gene // EMBO Journal. – 1997. – V.16. - №23. – P.6926-6935.

14. Woychik R.P., Camper S.A., Lyons R.H., Horowitz S., Goodwin E.C., Rottman F.M. Cloning and nucleotide sequencing of the bovine growth hormone gene // Nucleic Acids Research. – 1982. – V.10. – P.7197-7210.

15. Dietz A.B., Georges M., Threadgill D.W., Womack J.E., Schuler L.A. Somatic cell mapping, polymorphism and linkage analysis of bovine prolactin-related proteins and placental lactogen // Genomics. – 1992. – V. 14. - № 1. – P. 137-143.