Их часто называют биологическими катализаторами . Они являются продуктами биологической эволюции ( Юрке - вич В . В ., 1970).
Энзимы , присутствуя во всех живых клетках , в ос - новном составляют функциональный аппарат клеток растительного , микробного и животного происхождения характеризуются исключительно высокой специфично - стью и молекулярной активностью ( Шидловская В . П ., 1985).
Одной из главных особенностей ферментов является способность к направленному и регулируемому дейст - вию . За счет этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ .
Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или ее органоидов ( мито - хондрий , лизосом , микросом и др .) и участвуют в актив - ном транспорте веществ через мембраны ( Диксон М ., Уэбб Ф ., 1982; Кретович В . Л ., 1986).
В основе теорий , объясняющих механизм действия ферментов , лежит представление о том , что фермент за счет образования промежуточных энзим – субстратных комплексов вызывает изменение молекулы субстрата та - ким образом , что уровень энергии активации , которую необходимо придать этой молекуле для того , чтобы она прореагировала , значительно снижается . Присоединение субстратов осуществляется в активных центрах , которые обладают сродством только с определенным субстратом в результате обеспечивается строгая специфичность действия биологических катализаторов ( Фершт Э ., 1980).
Схематично взаимодействие энзима с субстратом можно представить следующим образом :
E + S ES Молекула Молекула Комплекс фермента субстрата фермент-субстрат ES E + P Молекула продукта распада
30
Для того , чтобы действие фермента проявилось , он должен вступить в контакт с субстратом . При этом обра - зуется фермент – субстратный комплекс , который затем разрушается с высвобождением продукта реакции и свободного фермента , готового к взаимодействию с дру - гой молекулой субстрата ( Цыперович А . С ., Галич И . П ., 1976).
Сродство фермента к субстрату является фактором , характеризующим кинетику ферментативной реакции . Многие энзимы обладают геометрическим соответствием структуры каталитического центра к молекуле субстрата другие имеют сродство к определенным группам при разрываемой связи . В процессах синтеза субстратная специфичность чаще всего исчезает после соединения двух исходных структур .
Действие биологических катализаторов не ограничи - вается только участием в синтезе или распаде . Они имеют важное значение для регуляции всего обмена ве - ществ , так как поддерживают активацию и инактивацию гормонов и других биологически активных соединений ( Боярский Л . Г . с соавторами , 1985) .
Отличительной особенностью ферментативной реак - ции является высокая скорость ее , которая служит ме - рой количества и активности ферментов , это изменение концентрации субстрата в единицу времени . Ионы ме - таллов , выполняющие роль простетической группы эн - зимов , играют или функцию мостика , связывающего фермент с субстратом , или непосредственно ( по В . Кретовичу ) выполняют каталитическую функцию .
Оксидазы в соответствии с классификацией , приня - той решением комиссии Международного биохимическо - го союза (1979), являются ферментами класса оксидоре - дуктаз , катализирующими окислительно – восстанови - тельные реакции , акцепторами водорода в которых слу - жит кислород воздуха . При этом образуется вода или перекись водорода . Они широко распространены в при - роде и играют важную роль в распаде и детоксикации различных соединений ( Диксон М ., Уэбб Э ., 1982). Окис - лительные ферменты содержатся во всех клетках орга -
низма , в которых происходят процессы аэробного дыха - ния . Группа активаторов кислорода очень многочислен - на . В зависимости от природы металла , входящего в со - став их простетических групп , оксидазы могут быть раз - делены на медь – и железо - протеиды . К первым отно - сится полифенолоксидаза , ко вторым – пероксидаза .
В биохимической литературе полифенолоксидаза из - вестна также под названиями лакказа , тирозиназа , кате - холоксидаза , дифенолоксидаза , фенолаза , фенолазный комплекс , фенолоксидаза и другими . Действие полифе - нолоксидазы известно еще с конца XIX в . Наличие меди в ферменте выявлено классическими работами Кубо - виц , Кейлина и Манна . Массовая доля ее в ферменте равна 0,25% при молекулярной массе в зависимости от формы 200…400 тыс . Медь находится в двухвалентном состоянии и каталитическая активность фермента осно - вана на изменении ее валентности .
Второй фермент – пероксидаза , согласно теории А . Баха , представляет собой активную часть полной окислительной системы . Она способна переносить пере - кисный кислород на окисляемый субстракт . Железо в пероксидазе трехвалентно . Однако в животном организ - ме « истинная » пероксидаза проявляет себя крайне сла - бо . Ее удалось выделить в организме животных из лей - коцитов , молока , селезенки , костного мозга и лимфати - ческих желез . Пероксидазную функцию в животном ор - ганизме выполняет гемоглобин , цитохром и другие ве - щества , содержащие порфириновые соединения меди . Известно , что биологическое действие пероксидазы со - четается с действием других окислительных ферментов .
Установлено , что в основном полифенолоксидаза и пероксидаза являются растительными ферментами . Ф . Кубовиц (Kubowitz F., 1937, 1938) первым разрешил вопрос о механизме действия полифенолоксидазы . В на - стоящее время установлено что ферменты , в том числе полифенолоксидаза и пероксидаза , адсорбированы на белковолипоидном комплексе растительных пластид , наибольшая их каталитическая активность представлена в пластидах , а наименьшая в соке растений после их
