низма , в которых происходят процессы аэробного дыха - ния . Группа активаторов кислорода очень многочислен - на . В зависимости от природы металла , входящего в со - став их простетических групп , оксидазы могут быть раз - делены на медь – и железо - протеиды . К первым отно - сится полифенолоксидаза , ко вторым – пероксидаза .
В биохимической литературе полифенолоксидаза из - вестна также под названиями лакказа , тирозиназа , кате - холоксидаза , дифенолоксидаза , фенолаза , фенолазный комплекс , фенолоксидаза и другими . Действие полифе - нолоксидазы известно еще с конца XIX в . Наличие меди в ферменте выявлено классическими работами Кубо - виц , Кейлина и Манна . Массовая доля ее в ферменте равна 0,25% при молекулярной массе в зависимости от формы 200…400 тыс . Медь находится в двухвалентном состоянии и каталитическая активность фермента осно - вана на изменении ее валентности .
Второй фермент – пероксидаза , согласно теории А . Баха , представляет собой активную часть полной окислительной системы . Она способна переносить пере - кисный кислород на окисляемый субстракт . Железо в пероксидазе трехвалентно . Однако в животном организ - ме « истинная » пероксидаза проявляет себя крайне сла - бо . Ее удалось выделить в организме животных из лей - коцитов , молока , селезенки , костного мозга и лимфати - ческих желез . Пероксидазную функцию в животном ор - ганизме выполняет гемоглобин , цитохром и другие ве - щества , содержащие порфириновые соединения меди . Известно , что биологическое действие пероксидазы со - четается с действием других окислительных ферментов .
Установлено , что в основном полифенолоксидаза и пероксидаза являются растительными ферментами . Ф . Кубовиц (Kubowitz F., 1937, 1938) первым разрешил вопрос о механизме действия полифенолоксидазы . В на - стоящее время установлено что ферменты , в том числе полифенолоксидаза и пероксидаза , адсорбированы на белковолипоидном комплексе растительных пластид , наибольшая их каталитическая активность представлена в пластидах , а наименьшая в соке растений после их
удаления . Указанные выше ферменты локализованы у растений также в их хлоропластах .
Крафт изучил локализацию полифенолоксидазы в клубнях картофеля во всех субклеточных фракциях . Им установлено , что 70% активности этого фермента обна - ружено в супернатанте , 5% в осадке , 5% во фракции митохондрий и 10% во фракции крахмала и клеточных стенок . Пероксидаза локализована также в клеточных стенках , в микросомальной фракции , пероксисомах и цитоплазме . По мнению Баннера , 90% активности пе - роксидазы находится в клетке в связанном состоянии в цитоплазме .
Биохимические различия полифенолоксидазы и пе - роксидазы вызывают и соответствующие отличительные особенности в системах окислительных процессов у рас - тений в зависимости от того , какая система окисления в основном представлена у данного вида растений . В со - ответствии с этим все высшие растения делятся на « железные » – пероксидазные и « медные » – оксидазные .
В последнее время удалось выявить различные раз - новидности окислительных ферментов . Самое большое число изоферментов пероксидазы получено у кукурузы . Изоферменты же полифенолоксидазы обнаружены в клубнях картофеля и сахарной свеклы . К . Пшенова (1956) считает , что в листьях и соцветиях кориандры присутствуют специфические полифенолоксидазы . При изучении изоферментов полифенолоксидазы клубней картофеля оказалось , что один из них всегда локализо - ван только в кожуре и никогда не был обнаружен в па - ренхиме клубня .
Имеются данные о том , что ферменты обладают спо - собностью передвигаться в растениях из вегетативных органов в репродуктивные . В созревших зернах энзимы находятся в зимогенном состоянии . Когда начинается мобилизация запасных веществ из вегетативных органов в репродуктивные , в листьях и стеблях происходит ос - лабление их адсорбционной способности . В результате создаются благоприятные условия для миграции веществ в запасной орган . Вместе с пластическими веществами в
зерно передвигаются также и ферменты , которые откла - дываются в его эндосперме .
Следует отметить , что активность ферментов с воз - растом растений резко меняется . Активность полифено - локсидазы в зародыше в 5…10 раз превышает подобную активность в эндосперме . В период наиболее интенсив - ной синтетической деятельности клетки наблюдается наивысшая активность полифенолоксидазы при прорас - тании семян , затем с возрастом она падает . Старение листа у яблони сопровождается прежде всего снижением активности пероксидазы . У поздних сортов растений па - дение активности протекает значительно медленнее , чем у ранних . Уровень активности полифенолоксидазы при этом располагается в порядке диаметрально противопо - ложном пероксидазному . Включение каждого из окисли - тельных ферментов в дыхательный газоообмен опреде - ляется конкретными условиями среды .
В опытах В . А . Скворцова (1955) показана избира - тельность выбора растений животными . В результате ус - тановлено , что кролики лучше поедают растения , со - держащие полифенолоксидазу и пероксидазу , несколько хуже растительность , в которой нет полифенолоксида - зы , но имеется пероксидаза и хуже всего растения , в ко - торых нет обоих этих ферментов .
Окислительные ферменты участвуют в обмене таких биологически активных соединений в животном орга - низме как адреналин , норадреналин , серотонин , гиста - мин , тирозин и аскорбиновая кислота .
В исследованиях А . В . Корнейко и В И . Гидранович (1982) было обнаружено нарастание медьоксидаз в тка - нях плодов телят в пренатальный период развития , что свидетельствует о широком разнообразии метаболитов , включающихся в обмен уже на ранних стадиях онтогене - за животных .
Полифенолоксидаза по А . Н . Баху и В . А . Энгельгард - ту в животном организме содержится в покровных его тканях . Вилланд и Фраге обнаружили ее в сердечной мышце . Физиологическая роль этого фермента в живот - ном организме главным образом сводится к окислению
