пуринов ; аскорбиноксидаза , осуществляющая окисление аскорбиновой кислоты ; тиолоксидаза , обеспечивающая окисление SH – групп , (Kiermeier F., Ranfft K., 1969; Back W., Reuter H., 1973; Ianolino V., Swaisgood Н ., 1975). Имеются сведения об активности в молоке также полифенолоксидазы , аминооксидазы и цитохром С - оксидазы .
Каталаза и пероксидаза являются нативными фер - ментами молока , каталаза же , кроме того , может иметь и бактериальное происхождение . Она катализирует рас - щепление перекиси водорода , образующейся при окис - лении различных органических веществ , в результате действия оксидаз , а также может катализировать слабое окисление перекисями различных спиртов и других ор - ганических соединений . Пероксидаза катализирует окисление органических соединений перекисью водоро - да .
Таким образом , указанные выше ферменты , активи - зируя различные процессы окисления , оказывают суще - ственное влияние на изменение органолептических свойств молока и поэтому их изучение имеет важное прикладное значение в направлении познания биохими - ческих основ изменчивости состава молока .
В настоящее время , известно , что большинство из них участвует в синтезе компонентов молока , при этом катализируют различные обменные процессы , происхо - дящие в молочной железе . Не случайно уровень актив - ности ферментов зависит от функционального состояния вымени . Установлено , что в основном нативные энзимы попадают в молоко из плазмы крови .
А . Тепел (1979) считает , что местонахождение мо - лочных ферментов очень различно . Около 10- ти энзимов находится в водной среде , в свободном виде , примерно 15 связано с мицеллами казеина и несколько реже с сы - вороточными белками , около 30- ти ферментов связано с оболочками жировых шариков .
Из окислительных ферментов молока в настоящее время оказалась наиболее изученной ксантиноксидаза , которая имеет 6 изоформ . Этот фермент участвует в
очень необходимой утилизации нитратов и нитритов , ко - торые в конечном итоге являются предшественниками канцерогенных нитрозаминов (Deeth Н . et al., 1978, 1983). В то же время существует связь ксантиноксидазы и массовой доли жира в молоке ( Давидов Р . Б . с соавто - ром , 1968).
С . М . Попов с соавторами (1981) отмечают , что имею - щаяся в молоке пероксидаза является специфическим белком альвеолярных клеток молочной железы и в своей основе имеет лейкоцитарное и бактериальное происхож - дение (Whitney R., 1958). Этот фермент выделен из мо - лока и получен в кристаллической форме . Его удельная активность составляет 230 тыс . ед . на 1 мг белка при общем содержании в молоке до 100 мг / л-1 .
Установлено , что окислительные ферменты , особен - но пероксидаза , являются одним из факторов антибак - териальной системы молока , которая обуславливает его бактерицидные свойства (Bjorc K., 1982). Пероксидаза в числе других существенно влияет на уровень естествен - ной резистентности вымени коров к заболеваемости мас - титом и , таким образом , оказывает косвенное действие на биохимические и технологические свойства молока (Poutrel B., 1982). Любое молочнокислое брожение со - провождается не только подкислением среды , но и по - глощением молекулярного кислорода , который восста - навливается до перекиси водорода . Накапливаясь , пе - роксидаза угнетает развитие молочнокислых бактерий и приводит к их устранению еще до достижения предела кислотообразования .
Исследования показываают ( Глаголев Ю . Ф . с соав - торами , 1978), что добавление окислительного фермен - та каталазы ведет к повышению жизнестойкости молоч - нокислых бактерий , а также стабилизации окислитель - но - восстановительного потенциала молока . Технологи - чески используется перекисно - каталазная обработка молока ( Щергина И . А . с соавторами , 1988) в качестве химического метода его обеззараживания для полного разрушения неиспользованной перекиси , особенно это оказалось актуальным при сыроварении .
Заметное влияние на содержание и активность окси - даз , каталазы и пероксидазы молока оказывает целый ряд зоотехнических факторов : сезон года , лактация , за - болевание коров маститом , наличие меди , железа и мо - либдена в кормах , а также условия получения молока ( Книга М . И ., Машкин Н . И ., 1973; Ковальский В . В . с со - авторами , 1973; Back W., Reuter H., 1973; Stannard D., 1975). Характер охлаждения и хранения свежевыдоен - ного сырого молока также сказываются на изменении уровня активности оксидоредуктаз (Kiermeier F., Ranfft K., 1968).
Установлено , что на изменение активности фермента липазы в молоке влияют корма и физиологическое со - стояние животных ( Давидов Р . Б с соавтором , 1968). И . Ф . Лысенко (1980) считает , что уровень амилазы в мо - локе тесно связан со среднесуточным удоем коров при положительной взаимосвязи порядка 0,53. Это имеет прямое отношение к расшифровке механизмов секреции и синтеза углеводов молока .
Л . М . Буруянэ и А . С . Георгиу (1978), используя мето - дику электрофореза , экспериментально показали , что число изоформ пероксидазы в молоке находится в об - ратной зависимости от уровня молочной продуктивности коров . И , наоборот , щелочной фосфатазы – в прямой . В то же время количество изоформ кислой фосфатазы у высоко – и среднепродуктивных коров было практически одинаковым .
Молоко , полученное при первой дойке , согласно данным Т . Фофстер (Fofster T., 1961) обладает повышен - ной эстеразной активностью . В течение лактационного периода В - эстеразная активность увеличивается в 10…11 раз , в то время как А и С формы этого фермента , наоборот , быстро снижаются , начиная со 2- х сут после отела коров .
В . С . Баранова и А . Г . Малахов (1986) изучали уровень ферментов липопротеидлипазы и арил – эстеразы в мо - локе коров . В результате установлено , что максималь - ный уровень первого энзима отмечался на 3- м мес лак - тации , уровень же второго в молоке коров был в 3 раза
