0.9 1 группа 2 группа 1.8 1 группа 2 группа
0.8 1.6
0.7 1.4
0.6 1.2
0.5 1
0.4 0.8
0.3 0.6
0.2 0.4
0.1 0.2
0
0
- 8 2 12 24 45 74 - 8 2 12 24 45 74
Дни относительно отела
Дни относительно отела
б
а
9 1 группа 2 группа 3 1 группа 2 группа
8
2.5
7
6 2
5
1.5
4
3 1
2
0.5
1
0 0
- 8 2 12 24 45 74 - 8 2 12 24 45 74
Дни относительно отела Дни относительно отела
в г
мг, %
мг, %
мг, %
мг, %
Рисунок 18 – Динамика концентрации треонина, серина, аланина и глицина в плазме крови по фазам предотельного и послеотельного периодов, n=5: а – треонин; б – серин; в – глицин; г – аланин
При анализе статистических данных выявлено достоверное увеличение концентрации треонина в плазме крови коров второй группы на 45-й день лактации (0,6 ± 0,046), в первой группе на 74-й день (0,81 ± 0,058) соответственно. Максимальная концентрация во второй группе была достигнута на 12-й день лактации – 0,85 мг %, в первой – на 24-й и 74-й дни составила 0,79 и 0,81 мг %, соответственно.По мнению О. В. Васильевой [15] увеличение количественного содержания треонина, будет вызывать повышение уровня глицина в крови, что вполне обоснованно, так как треонин, поступая в организм с пищей, расщепляется на ацетальдегид и глицин. Действительно, в наших исследованиях мы наблюдали схожую динамику. Увеличение концентрации глицина в плазме крови животных в первой и во второй группах
происходило на 12-й и 24-й день лактации, практически соответствуя динамике треонина в этот отрезок времени. При этом уровень глицина во второй группе превышал показатели первой группы на 36 %, что указывает на более выгодную обеспеченность белком стельных коров и первотелок в периоде за 21 дн до ожидаемого отела.
Увеличение уровня глюкогенных аминокислот (глицина, серина, аланина) при относительном снижении кетогенных аминокислот (лейцин, изолейцин) в опытных группах на 12-й и 24-й день лактации, возможно, указывает на способность организма стабилизировать аминокислотный баланс, корректируя тем самым уровень глюкозы для биосинтеза составных частей молока.
Глицин. Как уже упоминалось, наибольшую часть всех циркулирующих в крови аминокислот составляет глицин (рисунок 17в). Содержание его в белке молока составляет всего лишь 2 %, и количество глицина циркулирующего в крови явно превышает потребность на синтез белка молока. Возникает вопрос, откуда берется столь высокое количество глицина, и какие функции он выполняет? В белке скелетных мышц глицина немного – 3,5 %, а вот в белке цельного тела значительно больше – 7,5 %. В теле около 38 % общего белка приходится на коллаген и эластин. В коллагене содержится 36 % глицина, 13 % – пролина и 11 % – аланина (в сумме 60 % на эти три аминокислоты). В эластине 37,6 % приходится на глицин, 13,6 % на пролин и 5,8 % на аланин (в сумме 57 %) [63].
Известно, что глицин образуется из серина. Но если бы его увеличение в крови происходило за счет серина, то следовало бы ожидать снижение концентрации последнего. Однако количество серина также существенно возрастает параллельно с глицином (рисунок 17, б). Можно полагать, что помимо биосинтеза глицина печенью, значительное его количество приходится в результате деградации коллагеновых и эластиновых белков в процессе мобилизации на нужды организма в послеродовой период. Повидимому, бурный рост глицина можно объяснить этим фактором. Есть данные, что за счет инволюции матки корова может получить 500–600 г незаменимых аминокислот [161, 162]. На какие же цели используется в организме глицин? Глицин участвует в синтезе
желчных кислот, гиппуровой кислоты, пуринов, глютатиона, креатина, креатинфосфата. В глюконеогенезе он используется в результате серий реакций образования пирувата и ацетил – КоА. Кроме того, в организме коров он является не только донором метильных, но и аминных групп в синтезе заменимых аминокислот.
6.1 Кинетика концентраций отдельных заменимых аминокислот
Глютамин, глютамат, аспартат. Установлено, что почти 100 % глютамина, глютамата и аспартата корма метаболизируется в клетках кишечника в процессе всасывания еще до того, как они поступят в циркулирующую кровь, и что эти аминокислоты кишечник использует в качестве источников энергии (топлива) [131, 224]. Этим можно объяснить очень низкую концентрацию аспарагина и полное отсутствие аспартата в плазме крови коров обеих групп (рисунок 19, приложение В).
В то же время, потребность в этих аминокислотах для синтеза молока высокая. На аспартат и глютамат приходится 24 % аминокислотных остатков белка молока. Следовательно, эти аминокислоты должны в большом количестве синтезироваться в печени, молочной железе или освобождаться из деградируемых белков тела.
Для синтеза глютамина, глютамата и аспартата в печени нужны вещества, которые могут обеспечить как минимум тремя углеродными скелетами. Вероятными кандидатами для этого могут быть пропионат, глюкоза, незаменимые и заменимые аминокислоты. Было установлено, что глюкоза делает незначительный (3–9 %) вклад в синтез аспартата, глютамата и глютамина, и что пролин образуется исключительно из катаболизируемого аргинина, а не из глютамата. При этом найдено, что 79–95 % глютамата и глютамина и 64–84 % аспартата в молочной железе из синтезируется катаболизированных треонина, валина и изолейцина. Эти аминокислоты поступают в молочную железу в избытке.
