Паукой и практикой животноводства накоплен большой фактический материал о неодинаковой питательной ценности протеина разных кормов. Для оценки качества протеина кормов предложено много биологических и химических методов. Основным способом определения качества протеина является биологический метод, который позволяет определить биологическую ценность протеинов или белков при скармливаниирастущим животным на фоне стандартногорациона и их влияние на синтез белков в организме и приросты массы тела. Впервые биологический метод оценки качества протеина предложен Гомасом-Митчеллом (1924, 1944). В основе метода лежит определение отложенного азота (в %) в организме животного, используемого на поддержание жизнии рост, который определяется по формуле:
азот корма — (пищевой азот кала + пищевой азот мочи) —пищевойазотклазоткорма - ~ ~ 100. й Используя данный метод в опытах на свиньях, получили следующие показатели биологической ценности белков отдельных кормов: молоко — 84-95, казеин молока, — 78-92, рыбная мука — 74, ячмень — 71, кукуруза — 54, соевый шрот — 67, льняной шрот — 61, картофель — 73, люпин — 55 исено люцерновое, клеверное — 79-81. Однако надо отметить, что применение метода Томаса-Митчелла для определения биологической ценности протеинов является очень сложными основано на двух независимых формах белкового обмена в организме животного (экзогенном — распаде кормового протеина и эндогенном — распаде тканевых белков), что является неверным (И.С. Попов, 1957).
В нашей стране Всероссийским научно-исследовательским институтом животноводства разработан способ определения биологической ценности протеина различных кормов (1967), основанный на балансе азота в организме животного:
Коэффициент использования протеина, % _ММера — Ман —МаNoonо 00 . Коэффициент использования протеина корма показывает степень использования переваренного азота в организме животного и характеpusyem биологическую ценность протеина, Наряду с биологическими методами оценки питатель 5. ряду д Ц ельности пр. гсина кормов существуют и химические методы, основанные Ha определении аминокислотного состава протеинов методом хроматографиИ a микробиологических анализов. Один из таких методов | OAT men Mi итчелл ( и ), в его основе лежит сравнитель ный анализ аминокислотного состава протеина кормов и белков яйца.
Исследованиями установлена высокая степень корреляции между аминокислотным составом протеина и данными, полученными в опытах на животных. Мак-Лаугланоми др. (1963) разработан более упрощенный химический метод, позволяющий оценивать питательность протеина кормов по сравнительному содержаниюв нихи в полноценном белке яйца лизина, метионина и лейцина.
Приведенные выше методы оценки питательной ценности протеина кормов имеют один очень существенный недостаток, связанный с отсутствием данных о доступности аминокислот тех или иных протеинов для животных разных видов, разного направления продуктивности, возраста, физиологического состояния и особенностей белкового обмена в организме в зависимости от способов и технологии заготовки кормов, их хранения и подготовки к скармливанию. Поступающие в пищеварительный тракт животного белки растительного, микробного и животного происхождения представляют собой сложные полимерные химические соединения, состоящие из 22 аминокислот различного сочетания. Перевариваются кормовые белки неодинаково. Наибольшей переваримостью отличаются протоплазматические белки, а наименьшей — белки ядерных элементов растительных, микробных и животных клеток. Аминокислоты протеинов натуральных кормов и микробиологического синтеза представляют собой оптически активные [-формы и используются организмом животного на синтез собственно белков. Аминокислоты химического синтеза представлены двумя оитическими изомерами — [и 4-форм, 4-формы инокиелот биологически не активны и разрушаются в организме.
На переваримость протеина отдельных кормовых средств, в частности зерен бобовых растений (сои, гороха и др.), оказывают отрицательное влияние содержащиеся в них ингибиторы, которые снижают активность протеолитических ферментов. Разрушение ингибиторов протеолитическихих тостирования — ферментов нагревания бобовых до 100 °С зерновых при высоком достигается давлении. методом Образовавшиеся в процессе переваривания протеина кормов различные аминокислоты всасываются в кровь и используются в основном животными для образования необходимых аминокислот в процессе биосинтеза собственных белков. Неиспользованные аминокислоты дезаминируются, освободившиеся аминные группы идут на синтез мочевины или мочевой кислоты (у птиц) и гиппуровой кислоты (у лошадей), которые выводятся из организма с мочой, остатки аминокислот после дезаминирования используются организмом для энергетических целей. Из двадцати двух аминокислот, необходимых для жизнедеятельности животного организма, синтезируется в достаточном коли-
честве только половина из них. Эти аминокислоты считаются заменимыми. Другие же аминокислоты не синтезируются в организме животного и считаются незаменимыми (табл. 15).
- Классификация аминокислот
| ы | |
|---|---|
| лейцин, лизин, метионин, триптофан, | треонии, фенилаланин | "ЛУТаминовая кислота, глицин”, пролмн,copays И alicia тирозин, цитрулин, |
Примечания: * Глиции — незаменимая аминокислота только в пизании цыплят. И о an мpone Pa aes аминокислота, может содержащую зминокислоту — р низма незаменимую серо-
Поэтому для обеспечения максимального роста молодых животных или получения наивысшей продуктивности они должны быть обеспечены полноценным кормовым белком, содержащим все необходимые незаменимые аминокислоты. Такие протеины являются наиболее биологически ценными.
Из всех незаменимых аминокислот наиболее дефицитными по уровню содержания в протеинах кормов растительного происхождени й являются лизин, метионин+цистин и триптофан. Эти _я Обнимил. 16). MOEN
- Содержание критических незаменимых аминокислот в протеинах (no BIL_ Baneniooyyu В.К.В.К.рМенькину) средств, %
| iis | Paurroxban | |||
|---|---|---|---|---|
| | Всетеложивотною _ | | 14 | | м | | м [| | 08 | |
| | Протеины опорных тканей | | 40 | | 09 | [02 | | - | |
| . | , | |||
| i i ae | 56 a | oo wae | 13-20 | 11-18 cap |
| (хлорелла) | 102 | | mA | | 0g ” | й 21 |
