антипитательных веществ, подвергнутой технологической обработке в трех вариантах (увлажнению до 20 % и автоклавированию при 121-126о С и давлении 1,5±0,1 атм. – С-А; прогреванию при 120о С в течение часа – С120; прогреванию при 90о С в течение часа – С90 , получены следующие результаты (табл. 47).
Содержание отдельных аминокислот в сухом химусе илеостомированных свиней было значительно выше, чем полученное авторами, исследовавшими автоклавированную сою с первоначально низким содержанием ТИА [449, 514, 525, 583, 702, 728].
Необходимо отметить, что эндогенный выброс аминокислот был незначительным, в пределах от 1,0-1,3 % (по валину, аргинину, гистидину) до 5,3-5,7 % (по лейцину и триптофану).
Анализ полученных данных выявил, что баротермическая обработка при снижении ТИА более, чем в 2 раза (с 23,7 до 10,5 мг/кг) по-разному повлияла на истинную доступность отдельных незаменимых аминокислот фуражной сои (табл. 48).
Таблица 47 - Концентрация аминокислот в конце илеума свиней, % от сухого вещества
| Аминокислоты | Диеты, содержащие сою: | ||
|---|---|---|---|
| автоклавиро- ванную | прогретую при | ||
| 90 оС | 120оС | ||
| Лизин | 51,6 | 46,3 | 46,4 |
| Треонин | 46,0 | 58,1 | 46,5 |
| Метионин+цистин | 44,5 | 48,8 | 35,7 |
| Изолейцин | 44,7 | 54,4 | 37,9 |
| Лейцин | 37,7 | 42,0 | 34,5 |
| Фенилаланин | 56,0 | 52,9 | 37,6 |
| Триптофан | 36,0 | 19,5 | 20,5 |
| Аргинин | 49,9 | 43,3 | 31,0 |
| Валин | 45,0 | 59,8 | 47,5 |
| Гистидин | 43,5 | 58,6 | 37,8 |
| Сырой протеин (N*6,25) | 46,9 | 73,8 | 58,1 |
Таблица 48 - Истинная илеальная доступность аминокислот сои «Ходсон» разных режимов обработки, % от потреблѐнных с кормом
| Аминокислоты | Автоклави- рованная | Прогретая при | |
|---|---|---|---|
| 90оС | 120оС | ||
| Лизин | 63,0а | 59,0 | 60,0 |
| Треонин | 75,0 | 59,5в | 72,0 |
| Метионин+цистин | 68,0 | 53,1в | 63,0 |
| Изолейцин | 67,0а | 50,6в | 60,0 |
| Лейцин | 74,3 | 65,0в | 72,5 |
| Фенилаланин | 51,1аа | 64,0 | 67,0 |
| Триптофан | 80,0 | 78,0в | 80,2 |
| Аргинин | 74,0 | 61,2в | 71,0 |
| Валин | 66,5аа | 46,7 | 59,0 |
| Гистидин | 70,0аа | 44,4 | 65,2 |
| Сырой протеин (N*6,26) | 73,0аа | 57,0 | 66,5 |
Примечание: различия достоверны между автоклавированной соей и прогретой при 90о С и 120о С: а – Р<0,05; аа – Р<0,01; и различия достоверны между соей, прогретой при 90о С и 120о С: в – Р<0,05; вв – Р<0,01.
Прогрев сои при 120о С показал лучшие результаты по доступности незаменимых аминокислот, кроме лизина. Автоклавирование сои также не оказало значительного влияния на доступность лизина и триптофана. Доступность лизина оставалась низкой, хотя есть тенденция повышения на 5%, но она не достоверна (P>0,05). Истинная доступность триптофана оказалась высокой, автоклавирование способствовало достоверному повышению ее на 3 % (Р< 0,01). Большинство других важнейших аминокислот после обработки паром, давлением и теплом были значительно доступнее для всасывания в тонком кишечнике свиней. Истинная доступность
161
треонина, фенилаланина, метионина + цистина и изолейцина увеличилась, соответственно на 26, 20, 14 и 12 %.
В заключение необходимо отметить, что соя с высокой ингибирующей протеазы активностью (ТИА 23,7 мг/кг сухого вещества), автоклавированная при 120о С и давлении 1,4 атм. в течение 25 мин имеет истинную илеальную доступность сырого протеина 78 %,, а отдельных незаменимых аминокислот - до 85 %. Однако, истинная илеальная доступность лизина сои разных режимов обработки, значительно ниже среднего значения по аминокислотам и находится в пределах от 60 % (при ТИА 20,5-17,5 мг/ кг) до 65 % (при ТИА 10,5 мг/ кг). Наши данные сопоставимы с результатами исследований других авторов, которые обрабатывали сою автоклавированием в режиме 1,2 атм. в течение 15 мин и температуре 105-110о С [18, 147, 154, 226].
При мягком режиме тепловой обработки сои С.J. Chaing, e.a. (1987) получили продукт с активностью ингибиторов (ТИА) 5,3 мг/кг, при нормальном режиме- 4,0 мг/кг, а при жѐстком – 1,6 мг/кг [332]. При этом активность уреазы составила, соответственно, 0,19, 0,11, 0,01 ð рН.
При обогащении сырой сои сорта Лань с довольно высоким содержанием ингибиторов протеаз сухим продуктом из водоросли спирулины в научно-хозяйственном опыте на растущих свиньях мы c соавторами обнаружили практически полное снятие прессинга антипитательных веществ сои на доступность еѐ аминокислот.
Аминокислотный состав сои сорта Лань и спирулины представлен в таблице 49.
Результаты исследований дают возможность сделать вывод, что аминокислоты сои сортов со средней нативной ингибирующей активностью протеолитических ферментов (ТИА 11,7 мг/кг), подверженные перевариванию и действию антиингибирующих кофакторов кормовой биологически активной добавки из спирулины, обладающей действием, похожим на ферментолиз, в кишечнике свиней, стали существенно доступнее к всасыванию в илеуме, чем аминокислоты сои, автоклавированной в режиме 121-126о С , 1,41,6 атм., 30 мин.
