в белковой молекуле или полипептиде. [336, 357, 366, 403, 420, 559, 580, 602, 626, ].
Чаще всего аминокислоты классифицируют по числу аминных и карбоксильных групп, по наличию гидроксильных, циклических и сульфгидрильных групп. Лизин, гистидин, аргинин, имеющие по две аминные группы, относят к основным (положительно заряженным). Аспарагиновую и глютаминовую кислоты, несущих по две карбоксильных группы, относят к кислым аминокислотам. Остальные, имеющие по одной -NH2- и - СООН группе – к нейтральным. Метионин, цистеин по наличию в их молекулах серы называют серу содержащими аминокислотами. Кстати, в природе синтезируется цистеин, а цистин образуется в результате реакции SH групп двух молекул цистеина. Фенилаланин и тирозин, имеющие фенольное кольцо, относят к ароматическим аминокислотам. Лейцин, изолейцин, валин – аминокислоты с разветвлѐнными цепями (branched-chain) [157].
Протеолиз или гидролиз белка в желудке у моногастричных животных начинается под влиянием соляной кислоты и пепсина, образующегося из пепсиногена при РН менее 5,0, с последующим высвобождением пептидов, содержащих до десяти аминокислотных остатков. Сначала разрываются связи, ответственные за трѐхмерную структуру белков [124].
При гидролизе в желудке с помощью соляной кислоты пепсина или протеолитических ферментов молекула белка расщепляется до аминокислот с присоединением Н2О. Используются разные формы обозначения аминокислотного состава белков: количество остатков каждой аминокислоты на молекулу белка; моль аминокислоты/100 г белка; г/100 г белка (это равноценно г/16гN); % от суммы аминокислот гидролизата; мг/г N и другие.
Фенилаланин, тирозин и лейцин являются в преобладающих случаях концевыми аминокислотными остатками в пептидах [124]. Из желудка аминокислоты эвакуируются в виде «нерастворимого» и «растворимого» протеина, низкомолекулярных пептидов. Основное переваривание и всасывание происходит в тонком кишечнике. Протеолитические энзимы двух источников: панкреаса и
дуоденальные специфичные протеолитические энзимы бруннеровских желѐз кишечной мукозы [324, 556, 609 ].
Непосредственно после того, как белки и пептиды эвакуируются из желудка в двенадцатиперстную кишку (duodenum), они смешиваются с ферментами поджелудочной железы – трипсином и химотрипсином. Здесь же, в дуоденуме, свободные пептиды гидролизуются карбоксипетидазами А и В. Для прохождения химуса через двенадцатиперстную кишку требуется 2-4 часа.
Природа пептидаз кишечника, гидролизующих пептиды на короткие фрагменты, у растущих свиней изучена не в полной мере Последовательность [556]. гидролиза белков и пептидов в тонком кишечнике зависит от специфики протеаз, пептидаз и очерѐдности их действия. Например, стандартный шинфилдский комбикорм с добавкой протеинового концентрата на основе рыбной муки претерпевал гидролиз в следующей последовательности: сначала высвобождался треонин, затем изолейцин, лизин, валин, лейцин и фенилаланин, метионин и гистидин.
Ко времени полной эвакуации содержимого тонкого отдела кишечника средний уровень фактически всосавшихся аминокислот составляет 60-80 % [199-201].
В тонком отделе кишечника также происходит высвобождение аммиака в результате деградации аминокислот, количество которого можно определить с помощью аммонийэлектродного метода (Mungi Sohn and Chi-Tang Ho,1995). Раствор каждой аминокислоты был доведѐн до рН 8 и нагрет до температуры 180О С в течение 2 часов. Среди 19 изучаемых аминокислот аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин и глютамин освободили аммоний в этих условиях [14].
Влияние температуры на образование аммония было изучено для аспарагина, аспарагиновой кислоты, глютамина, глютаминовой кислоты и цистеина.
В процессе прохождения остатков корма через толстый отдел кишечника наблюдается дальнейшее уменьшение количества аминокислот. Однако в нативной форме они практически не всасываются из толстого кишечника [750].
Некоторые аминокислоты подвергаются переаминированию и включаются в структуру бактерий [761]. Процессы дезаминирования также характерны для нижних отделов кишечника [380].
4. Причины пониженной и низкой биодоступности аминокислот кормов в белковом питании моногастричных
В современной научной литературе понятие доступности аминокислот определяется, как их способность высвобождаться из белковой молекулы в желудочно-кишечном тракте под действием протеолитических ферментов и поступать через кишечную стенку в общий фонд обмена [135, 164, 395].
На доступность аминокислот к всасыванию в желудочнокишечном тракте моногастричных влияет ряд факторов. Так, структурные свойства белковой молекулы, препятствующие контакту пептидных связей с ферментами, могут быть причиной недостаточного проникновения протеолитических ферментов в белковую молекулу и неполного контакта их с аминокислотами. Например, в кератиновых белках лизин глубоко погружен в белковую матрицу, в результате он не подвергается воздействию протеаз. Действенным фактором, снижающим доступность, является характер последовательности аминокислотных остатков в белковой молекуле, полностью или частично устойчивых к действию протеаз. Лизин, реагируя с аспаргилили глутамил-остатками внутри одной или других белковых молекул, образует соединения аспаргил-лизин и глутамил-лизин, которые также не гидролизуются кишечными протеазами. Однако при кислотном гидролизе они способны освобождать лизин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты.
Аминокислоты, которые освобождаются в пищеварительном тракте после гидролиза белков, подвергаются различным метаболическим превращениям [435]. Существует три пути их превращений: первый - включение в белки и пептиды жидких и плотных тканей с возможной реутилизацией после возвращения в пул свободных аминокислот крови через разные промежутки
