равна сумме фактической продуктивности и потенциальной продуктивности, умноженной на относительные потери продуктивности. При таком балансировании рационов нормы белка для растущих свиней могут быть существенно снижены с учетом анализа тех процессов, которые определяют затраты белка в организме животных. По данным авторов (Milner, Payne, 1964) затраты белка на основной обмен в процессе обновления составляют 2 г на 1 кг метаболической массы М0,75 в сутки [558]. Например, у свиньи с живой массой 70 кг на обновление расходуется 48,4 г белка в сутки. При продуктивности 700 г в сутки прирост белка составляет 100 г. Суммарная потребность на прирост и обновление, таким образом, достигает 148,4 г кормового белка. А по действующим нормам требуется 200 -300 г переваримого протеина, то есть - в два раза больше.
В практических условиях невозможно с помощью кормов составлять такие рационы, которые бы по содержанию каждой аминокислоты идеально соответствовали их нормам без избытка или недостатка [1, 49, 50, 53, 60, 68].
Рацион, содержание аминокислот в котором соответствует нормам потребности без избытка или недостатка, можно получить на основе злакового зерна, обогащенного недостающими аминокислотами в виде кристаллических препаратов или белковыми концентратами [122, 157, 185]. Такой рацион будет содержать белок, близкий к идеальному.
Зерно злаков является основным традиционным кормом и источником энергии для моногастричных животных. Однако, изза дефицита лизина, метионина, треонина, триптофана биологическая ценность протеина зерна злаков низкая [155].
Эффективное использование зерна злаковых культур можно повысить лишь при условии обогащения его полноценными белковыми концентратами или препаратами недостающих аминокислот.
Уровень сырого протеина в монозерновых рационах составляет 10 -14 %, а их скармливание животным несмотря на обеспеченность витаминами и минеральными добавками, не обеспечивает должную продуктивность. Применение препаратов аминокислот - лизина, метионина, треонина - позволяет увели-
чить среднесуточный прирост до 500 - 600 г на том же рационе [211]. Ряд авторов отмечают высокую эффективность препаратов лизина и других аминокислот при скармливании животным рационов с пониженным содержанием сырого протеина [229, 171, 547].
В рационах из ячменя (12,5 % белка) с небольшой белковой добавкой соевого шрота и рыбной муки второй лимитирующей аминокислотой для растущих свиней после лизина в опытах Ярова И.И. и др.(1981)был треонин, а третьей - метионин и цистин [260]. В рационах из кукурузы, ячменя и соевого шрота второй лимитирующей аминокислотой после лизина является триптофан или треонин, однако их дефицит проявляется лишь при низком уровне сырого протеина.
3. Переваривание сырого протеина и всасывание доступных аминокислот в тонком кишечнике у моногастричных
Переваривание белка у свиней начинается с мозговой и, затем, желудочной фаз секреции пищеварительных соков.
Белки состоят из аминокислот. К аминокислотам относятся вещества, имеющие в своѐм составе аминную –NH2- группу и карбоксильную -СООН- группу. Известно более 100 аминокислот. Но натуральные белки могут быть построены только из 20 аминокислот (лизин, гистидин, треонин, цистин, валин, метионин, изолейцин, лейцин, фенилаланин, триптофан, аргинин, серин, глютаминовая кислота, аспарагиновая кислота, пролин, глицин, аланин, цистеин, тирозин), поскольку только на них в растительных клетках существует генетический код [2, 4, 7, 10, 12, 19, 46, 49-53, 64, 91, 93, 211]. Аминокислоты соединены друг с другом посредством пептидной связи, образованной в результате реакции аминной и карбоксильной групп. В результате реакции аминокислота теряет воду. Поэтому, говоря об аминокислотном составе белковой молекулы, более правильно их называть аминокислотными остатками. Всѐ разнообразие белков определяется количеством и последовательностью аминокислот
в белковой молекуле или полипептиде. [336, 357, 366, 403, 420, 559, 580, 602, 626, ].
Чаще всего аминокислоты классифицируют по числу аминных и карбоксильных групп, по наличию гидроксильных, циклических и сульфгидрильных групп. Лизин, гистидин, аргинин, имеющие по две аминные группы, относят к основным (положительно заряженным). Аспарагиновую и глютаминовую кислоты, несущих по две карбоксильных группы, относят к кислым аминокислотам. Остальные, имеющие по одной -NH2- и - СООН группе – к нейтральным. Метионин, цистеин по наличию в их молекулах серы называют серу содержащими аминокислотами. Кстати, в природе синтезируется цистеин, а цистин образуется в результате реакции SH групп двух молекул цистеина. Фенилаланин и тирозин, имеющие фенольное кольцо, относят к ароматическим аминокислотам. Лейцин, изолейцин, валин – аминокислоты с разветвлѐнными цепями (branched-chain) [157].
Протеолиз или гидролиз белка в желудке у моногастричных животных начинается под влиянием соляной кислоты и пепсина, образующегося из пепсиногена при РН менее 5,0, с последующим высвобождением пептидов, содержащих до десяти аминокислотных остатков. Сначала разрываются связи, ответственные за трѐхмерную структуру белков [124].
При гидролизе в желудке с помощью соляной кислоты пепсина или протеолитических ферментов молекула белка расщепляется до аминокислот с присоединением Н2О. Используются разные формы обозначения аминокислотного состава белков: количество остатков каждой аминокислоты на молекулу белка; моль аминокислоты/100 г белка; г/100 г белка (это равноценно г/16гN); % от суммы аминокислот гидролизата; мг/г N и другие.
Фенилаланин, тирозин и лейцин являются в преобладающих случаях концевыми аминокислотными остатками в пептидах [124]. Из желудка аминокислоты эвакуируются в виде «нерастворимого» и «растворимого» протеина, низкомолекулярных пептидов. Основное переваривание и всасывание происходит в тонком кишечнике. Протеолитические энзимы двух источников: панкреаса и
